{"product_id":"cst-14932t","title":"CST، 14932T، جسم مضاد أحادي النسيلة من الأرانب من نوع أسيتيل-هيستون H3 (Lys23) (D6Y7M)","description":"جسم مضاد أحادي النسيلة لدراسة أسيتيل الهيستون H3 (Lys23). مُعتمد للاستخدام في تقنية ويسترن بلوت. متوفر بحجمين. يتميز هذا الجسم المضاد أحادي النسيلة المُستخلص من الأرانب والمُخصص لدراسة أسيتيل الهيستون H3 (Lys23) (D6Y7M) (CST #14932) بدقة عالية وخضع لاختبارات داخلية صارمة، وهو جاهز للشحن.\n\n \u003cb\u003eمعلومات استخدام المنتج\u003c\/b\u003e\n اللطخة الغربية: 1:1000\n \u003cb\u003eتخزين\u003c\/b\u003e\n يُزوَّد في محلول يحتوي على 10 ملي مولار من هيبس الصوديوم (الأس الهيدروجيني 7.5)، و150 ملي مولار من كلوريد الصوديوم، و100 ميكروغرام\/مل من ألبومين المصل البقري، و50% جلسرين، وأقل من 0.02% أزيد الصوديوم. يُحفظ في درجة حرارة -20 درجة مئوية. لا تُقسِّم الأجسام المضادة إلى أجزاء.\n \u003cb\u003eبروتوكول\u003c\/b\u003e\n البروتوكولات المتاحة: لطخة ويسترن\n \u003cb\u003eالنوعية \/ الحساسية\u003c\/b\u003e \nيتعرف الجسم المضاد أحادي النسيلة للأرانب Acetyl-Histone H3 (Lys23) (D6Y7M) على المستويات الطبيعية لبروتين الهيستون H3 عند أسيتلته عند الليسين 23. ويُظهر هذا الجسم المضاد تفاعلاً متقاطعاً مع الهيستون H2B المُأسيتل عند الليسين 15. إضافةً إلى ذلك، لا يتفاعل هذا الجسم المضاد مع الهيستون H3 المُأسيتل عند الليسينات 9، 14، 18، 27، أو 56.\n التفاعل مع الأنواع: الإنسان، الفأر، الجرذ\n \u003cb\u003eالمصدر \/ التنقية\u003c\/b\u003e\n يتم إنتاج الأجسام المضادة وحيدة النسيلة عن طريق تحصين الحيوانات بببتيد اصطناعي يتوافق مع البقايا المحيطة بـ acetyl-Lys23 من بروتين الهيستون H3 البشري.\n \u003cb\u003eخلفية\u003c\/b\u003e \nيُعدّ النيوكليوسوم، المُكوّن من أربعة بروتينات هيستون أساسية (H2A، H2B، H3، وH4)، الوحدة البنائية الرئيسية للكروماتين. كان يُعتقد سابقًا أن الهيستونات تعمل كدعامة ثابتة لتعبئة الحمض النووي، ولكن تبيّن الآن أنها بروتينات ديناميكية تخضع لأنواع متعددة من التعديلات ما بعد الترجمة، بما في ذلك الأسيتلة، والفسفرة، والمثيلة، واليوبيكويتين (1، 2). تحدث أسيتلة الهيستون بشكل رئيسي على نطاقات الذيل الأمينية الطرفية للهيستونات H2A (Lys5)، وH2B (Lys5، 12، 15، و20)، وH3 (Lys9، 14، 18، 23، 27، 36، و56)، وH4 (Lys5، 8، 12، و16)، وهي مهمة لتنظيم ترسيب الهيستون، وتنشيط النسخ، وتضاعف الحمض النووي، وإعادة التركيب، وإصلاح الحمض النووي (1-3). يؤدي فرط أستلة ذيول الهيستون إلى معادلة الشحنة الموجبة لهذه النطاقات، ويُعتقد أنه يُضعف التفاعلات بين الهيستون والحمض النووي وبين النيوكليوسومات، مما يُزعزع استقرار بنية الكروماتين ويزيد من إمكانية وصول بروتينات مختلفة مرتبطة بالحمض النووي إلى الحمض النووي (4، 5). إضافةً إلى ذلك، تُنشئ أستلة بقايا الليسين المحددة مواقع ارتباط لوحدة بروتينية تُسمى نطاق البرومين، والتي ترتبط ببقايا الليسين المؤستلة (6). تحتوي العديد من بروتينات تنظيم النسخ والكروماتين على نطاقات برومين، وقد يتم استقطابها إلى مُحفزات الجينات، جزئيًا، من خلال ارتباط ذيول الهيستون المؤستلة. تتم أستلة الهيستون بواسطة إنزيمات أستلة الهيستون (HATs)، مثل CBP\/p300 وGCN5L2 وPCAF وTip60، والتي يتم استقطابها إلى الجينات بواسطة عوامل بروتينية مرتبطة بالحمض النووي لتسهيل تنشيط النسخ (3). إن عملية إزالة الأسيتيل، التي تتوسطها إنزيمات إزالة الأسيتيل من الهيستون (HDAC وبروتينات السيرتوين)، تعكس آثار الأسيتيل وتسهل بشكل عام كبت النسخ (7،8). \n\u003cb\u003eأسماء بديلة\u003c\/b\u003e\n H3؛ الهيستون المتجمع H3 1؛ عائلة الهيستون H3، العضو A؛ H3\/A؛ H31؛ H3C1؛ H3C10؛ H3C11؛ H3C12؛ H3C2؛ H3C3؛ H3C4؛ H3C6؛ H3C7؛ H3C8؛ H3FA؛ H3FB؛ H3FC؛ H3FC HIST1H3C؛ H3FD؛ H3FF؛ H3FH؛ H3FI؛ H3FJ؛ H3FK؛ H3FL؛ HIST1H3A؛ HIST1H3B؛ HIST1H3C؛ HIST1H3D؛ HIST1H3E؛ HIST1H3F؛ HIST1H3G؛ HIST1H3H؛ HIST1H3I؛ HIST1H3J؛ الهيستون 1، H3a؛ مجموعة الهيستون 1، العضو A من عائلة H3؛ مجموعة الهيستون 1، H3a؛ الهيستون H3؛ الهيستون H3.1؛ الهيستون H3\/a؛ الهيستون H3\/b؛ الهيستون H3\/c؛ الهيستون H3\/d؛ الهيستون H3\/f؛ الهيستون H3\/h؛ الهيستون H3\/i؛ الهيستون H3\/j؛ الهيستون H3\/k؛ الهيستون H3\/l\n\n \u003cb\u003eمواصفة\u003c\/b\u003e\n\n التفاعل: HMR\n الحساسية: داخلية المنشأ\n الوزن الجزيئي (كيلودالتون): 17\n المصدر\/النمط المصلي: IgG الأرنب","brand":"CST","offers":[{"title":"Default Title","offer_id":46797618970793,"sku":"14932T","price":0.99,"currency_code":"USD","in_stock":true}],"url":"https:\/\/iright.com\/ar\/products\/cst-14932t","provider":"Iright","version":"1.0","type":"link"}