{"product_id":"cst-2058s","title":"CST، 2058S، جسم مضاد لبروتين كيناز سي دلتا","description":"جسم مضاد متعدد النسائل لدراسة بروتين كيناز سي دلتا (PKC-delta). مُعتمد للاستخدام في تقنية ويسترن بلوت. يتميز هذا الجسم المضاد (CST #2058) بدقة عالية وتخصص دقيق، وقد خضع لاختبارات داخلية صارمة، وهو جاهز للشحن.\n\n \u003cb\u003eمعلومات استخدام المنتج\u003c\/b\u003e\n اللطخة الغربية: 1:1000\n \u003cb\u003eتخزين\u003c\/b\u003e\n يُزوَّد المنتج في محلول يحتوي على 10 ملي مولار من هيبس الصوديوم (الأس الهيدروجيني 7.5)، و150 ملي مولار من كلوريد الصوديوم، و100 ميكروغرام\/مل من ألبومين المصل البقري، و50% من الجلسرين. يُحفظ في درجة حرارة -20 درجة مئوية. لا تُقسِّم الأجسام المضادة إلى أجزاء.\n \u003cb\u003eبروتوكول\u003c\/b\u003e\n البروتوكولات المتاحة: لطخة ويسترن\n \u003cb\u003eالنوعية \/ الحساسية\u003c\/b\u003e\n يكشف الجسم المضاد لـ PKC-delta عن المستويات الداخلية لبروتين PKCδ الكلي. ولا يتفاعل هذا الجسم المضاد مع المستويات الداخلية لنظائر PKC الأخرى.\n التفاعل مع الأنواع: الإنسان، الفأر، الجرذ، القرد\n \u003cb\u003eالمصدر \/ التنقية\u003c\/b\u003e\n تُنتَج الأجسام المضادة متعددة النسائل عن طريق تحصين الحيوانات بببتيد اصطناعي يُطابق بروتين كيناز سي البشري (PKCδ). وتُنقّى الأجسام المضادة بواسطة كروماتوغرافيا تقارب البروتين A والببتيد.\n \u003cb\u003eخلفية\u003c\/b\u003e \nيُعدّ تنشيط بروتين كيناز C (PKC) من أوائل الأحداث في سلسلة تفاعلات تتحكم في مجموعة متنوعة من الاستجابات الخلوية، بما في ذلك الإفراز، والتعبير الجيني، والتكاثر، وانقباض العضلات (1، 2). تنتمي نظائر PKC إلى ثلاث مجموعات بناءً على اعتمادها على الكالسيوم والمنشطات. تعتمد PKC الكلاسيكية على الكالسيوم عبر نطاقاتها C2، ويتم تنشيطها بواسطة فوسفاتيديل سيرين (PS)، وثنائي أسيل جليسرول (DAG)، وإسترات الفوربول (TPA، PMA) من خلال نطاقاتها C1 الغنية بالسيستين. أما PKC الحديثة وغير النمطية، فهي مستقلة عن الكالسيوم، ولكن PKC الحديثة فقط هي التي يتم تنشيطها بواسطة PS وDAG وإسترات الفوربول (3-5). تحتوي أفراد هذه المجموعات الثلاث من PKC على نطاق شبه ركيزة أو نطاق تثبيط ذاتي يرتبط بمواقع ارتباط الركيزة في النطاق التحفيزي لمنع التنشيط في غياب العوامل المساعدة أو المنشطات. يتم تنظيم نشاط بروتين كيناز C (PKC) من خلال ثلاث عمليات فسفرة متميزة. تحدث الفسفرة عند الثريونين 500 في حلقة التنشيط، وعند الثريونين 641 من خلال الفسفرة الذاتية، وعند الموقع الكاره للماء في الطرف الكربوكسيلي عند السيرين 660 (2). تفتقر نظائر PKC غير النمطية إلى فسفرة المنطقة الكارهة للماء، وهو ما يرتبط بوجود حمض الجلوتاميك بدلاً من بقايا السيرين أو الثريونين الموجودة في نظائر PKC الأكثر نمطية. إنزيم PDK1 أو أحد أقاربه مسؤول عن تنشيط PKC. يُعد PKCμ (PKD) إضافة حديثة إلى عائلة PKC الفائقة، ويتم تنظيمه بواسطة ثنائي أسيل جليسرول (DAG) وTPA من خلال نطاقه C1. يتميز PKD بوجود نطاق PH وبقدرته الفريدة على التعرف على الركيزة وتمركزه في جهاز جولجي (6). تفتقر كينازات PKC المرتبطة (PRK) إلى نطاق C1 ولا تستجيب لثنائي أسيل جليسرول أو إسترات الفوربول. تُفعّل دهون الفوسفاتيديل إينوزيتول بروتينات كيناز البروتين (PRKs)، وترتبط بروتينات GTPases الصغيرة من عائلة Rho بالمنطقة المتماثلة 1 (HR1) لتنظيم نشاط كيناز PRK (7). يُعتقد أن فسفرة بقايا التيروسين في بروتين كيناز C دلتا (PKCdelta) تلعب دورًا في تحديد خصائصه الوظيفية. وقد تم تحديد بقايا التيروسين المفسفرة في المجال التحفيزي، والمجال التنظيمي، ومنطقة المفصل في PKCdelta (8). على الرغم من عدم وجود تحديد واضح للتخصص التنظيمي بناءً على أنماط التيروسين المفسفر، فقد ثبت أن هذه الفسفرات المختلفة تُقلل من مستوى بروتين PKCdelta، أو تزيد من نشاط الكيناز، أو تزيد من انتقائية الركيزة (8-10). \n\u003cb\u003eأسماء بديلة\u003c\/b\u003e\n ALPS3؛ CVID9؛ KPCD؛ MAY1؛ MGC49908؛ nPKC-delta؛ PKCD؛ PRKCD؛ بروتين كيناز C دلتا؛ بروتين كيناز C دلتا؛ الوحدة الفرعية التحفيزية لبروتين كيناز C دلتا؛ الوحدة الفرعية التنظيمية لبروتين كيناز C دلتا؛ بروتين كيناز C دلتا VIII؛ بروتين كيناز C دلتا؛ SDK1؛ بروتين كيناز-1 المعتمد على السفينغوزين؛ بروتين كيناز التيروسين PRKCD\n\n \u003cb\u003eمواصفة\u003c\/b\u003e\n\n التفاعل: HMR Mk\n الحساسية: داخلية المنشأ\n الوزن الجزيئي (كيلودالتون): 78\n المصدر: أرنب","brand":"CST","offers":[{"title":"Default Title","offer_id":46797652197545,"sku":"2058S","price":0.99,"currency_code":"USD","in_stock":true}],"url":"https:\/\/iright.com\/ar\/products\/cst-2058s","provider":"Iright","version":"1.0","type":"link"}