{"product_id":"cst-44759t","title":"CST، 44759T، Na,K-ATPase beta1 (D6U8Q) جسم مضاد أحادي النسيلة من الأرانب","description":"جسم مضاد أحادي النسيلة لدراسة ATP1B1. مُعتمد للاستخدام في تقنية Western Blotting. متوفر بحجمين. يتميز هذا الجسم المضاد أحادي النسيلة المُستخلص من الأرانب (CST #44759) بتخصصه العالي ودقته العالية، وقد خضع لاختبارات داخلية صارمة، وهو جاهز للشحن.\n\n \u003cb\u003eمعلومات استخدام المنتج\u003c\/b\u003e\n اللطخة الغربية: 1:1000\n \u003cb\u003eتخزين\u003c\/b\u003e\n يُزوَّد في محلول يحتوي على 10 ملي مولار من هيبس الصوديوم (الأس الهيدروجيني 7.5)، و150 ملي مولار من كلوريد الصوديوم، و100 ميكروغرام\/مل من ألبومين المصل البقري، و50% جلسرين، وأقل من 0.02% أزيد الصوديوم. يُحفظ في درجة حرارة -20 درجة مئوية. لا تُقسِّم الأجسام المضادة إلى أجزاء.\n \u003cb\u003eبروتوكول\u003c\/b\u003e\n البروتوكولات المتاحة: لطخة ويسترن\n \u003cb\u003eالنوعية \/ الحساسية\u003c\/b\u003e\n يتعرف الجسم المضاد أحادي النسيلة للأرانب Na,K-ATPase beta1 (D6U8Q) على المستويات الداخلية لبروتين Na,K-ATPase β1 الكلي.\n التفاعل مع الأنواع: الإنسان، الفأر، الجرذ\n \u003cb\u003eالمصدر \/ التنقية\u003c\/b\u003e\n يتم إنتاج الأجسام المضادة وحيدة النسيلة عن طريق تحصين الحيوانات بببتيد اصطناعي يتوافق مع البقايا المحيطة بـ Pro200 من بروتين Na,K-ATPase β1 البشري.\n \u003cb\u003eخلفية\u003c\/b\u003e \nإن إنزيم Na,K-ATPase هو ثنائي غير متجانس غشائي متكامل ينتمي إلى عائلة إنزيمات ATPase من النوع P. تستخدم هذه القناة الأيونية الطاقة المُستمدة من تحلل ATP للحفاظ على جهد الغشاء عن طريق دفع تصدير الصوديوم واستيراد البوتاسيوم عبر غشاء البلازما عكس تدرجاتهما الكهروكيميائية. يتكون من وحدة فرعية محفزة α ووحدة فرعية β (راجع المرجع 1). تم تحديد العديد من مواقع الفسفرة للوحدة الفرعية α1. يتم فسفرة Tyr10 بواسطة كيناز لم يُحدد بعد (2)، ويتم فسفرة Ser16 وSer23 بواسطة PKC، ويتم فسفرة Ser943 بواسطة PKA (3-5). وقد ثبت أن جميع هذه المواقع تُساهم في تنظيم نشاط الإنزيم استجابةً للهرمونات والنواقل العصبية، مما يُغير من حركة وخصائص حركية إنزيم Na,K-ATPase. يُحفز تغير الفسفرة استجابةً للأنجيوتنسين II النشاط في الأنبوب الكلوي القريب للفئران (6). كما يشارك إنزيم Na,K-ATPase في مسارات نقل الإشارة الأخرى. ينظم الأنسولين تموضعه في خلايا العضلات الهيكلية البشرية الأولية المتمايزة، ويعتمد هذا التنظيم على فسفرة ERK1\/2 للوحدة الفرعية α (7). يشكل إنزيم Na,K-ATPase وSrc مُركب مستقبلات الإشارة الذي يؤثر على تنظيم نشاط كيناز Src، وبالتالي على مُؤثراته النهائية (8، 9). تُعد الوحدة الفرعية β1 من إنزيم Na,K-ATPase الوحدة الفرعية غير المحفزة. وهي ضرورية لاستقرار ونضج وانتقال الوحدة الفرعية المحفزة α إلى غشاء البلازما (10-12). يُساهم إنزيم Na,K-ATPase β1 أيضًا في عملية التماثل الثنائي لإنزيم Na,K-ATPase بين الخلايا المتجاورة، حيث يُنظم سلامة الوصلات المحكمة (13-17). كما يُنظم ارتباط الجلوتاثيون بإنزيم Na,K-ATPase β1 نشاط مضخة الأيونات الخاصة به (18). وقد أظهرت الدراسات البحثية أن إنزيم Na,K-ATPase β1 هو هدف لمسار إشارات Sonic Hedgehog، وقد يُساهم في كبح نمو الأورام وتطورها (19). ويُلاحظ أن الجين المُشفّر لإنزيم Na,K-ATPase β1 مُثبّطٌ فوق جينيًا عن طريق مثيلة المُحفّز في كلٍ من خطوط خلايا سرطان الكلى وأنسجة المرضى (20). \n\u003cb\u003eأسماء بديلة\u003c\/b\u003e\n أدينوسين ثلاثي الفوسفاتاز؛ AT1B1؛ ATP1B؛ ATP1B1؛ الوحدة الفرعية بيتا 1 لنقل أيونات الصوديوم والبوتاسيوم في إنزيم ATPase؛ عديد الببتيد بيتا 1 لنقل أيونات الصوديوم والبوتاسيوم في إنزيم ATPase؛ الوحدة الفرعية بيتا 1 من إنزيم Na(+),K(+)-ATPase؛ MGC1798؛ عديد الببتيد بيتا-1 لإنزيم Na,K-ATPase؛ الوحدة الفرعية بيتا 1 لإنزيم Na,K-ATPase؛ الوحدة الفرعية بيتا-1 لمضخة الصوديوم؛ الوحدة الفرعية بيتا 1 لإنزيم ATPase الصوديوم-بوتاسيوم (غير محفزة)؛ الوحدة الفرعية بيتا-1 لإنزيم ATPase المعتمد على الصوديوم\/البوتاسيوم؛ الوحدة الفرعية بيتا-1 لإنزيم ATPase المعتمد على الصوديوم\/البوتاسيوم؛ سلسلة بيتا-1 لإنزيم ATPase الناقل للصوديوم\/البوتاسيوم؛ الوحدة الفرعية بيتا-1 لإنزيم ATPase الناقل للصوديوم\/البوتاسيوم\n\n \u003cb\u003eمواصفة\u003c\/b\u003e\n\n التفاعل: HMR\n الحساسية: داخلية المنشأ\n الوزن الجزيئي (كيلودالتون): 45-55\n المصدر\/النمط المصلي: IgG الأرنب","brand":"CST","offers":[{"title":"Default Title","offer_id":46799515386025,"sku":"44759T","price":0.99,"currency_code":"USD","in_stock":true}],"url":"https:\/\/iright.com\/ar\/products\/cst-44759t","provider":"Iright","version":"1.0","type":"link"}