{"product_id":"cst-53804v1","title":"CST، 53804V1، مجموعة PathScan® Total HDAC4 Sandwich ELISA","description":"مجموعة ELISA لدراسة HDAC4 في مجال البحث.\n\n \u003cb\u003eبروتوكول\u003c\/b\u003e\n البروتوكولات المتاحة: ELISA+\n \u003cb\u003eالنوعية \/ الحساسية\u003c\/b\u003e\n باث سكان\n التفاعل مع الأنواع: الإنسان، الفأر، القرد\n \u003cb\u003eخلفية\u003c\/b\u003e \nيؤدي أستلة ذيل الهيستون إلى اتخاذ الكروماتين بنية \"مفتوحة\"، مما يسمح بزيادة وصول عوامل النسخ إلى الحمض النووي. وقد أسفر تحديد إنزيمات أستلة الهيستون (HATs) ومعقداتها البروتينية المتعددة الكبيرة عن رؤى مهمة حول كيفية تنظيم هذه الإنزيمات لعملية النسخ (1، 2). تتفاعل معقدات HAT مع بروتينات مُنشِّطة ذات تسلسل محدد لاستهداف جينات معينة. بالإضافة إلى الهيستونات، يمكن لإنزيمات HATs أستلة بروتينات غير هيستونية، مما يشير إلى أدوار متعددة لهذه الإنزيمات (3). في المقابل، يعزز نزع أستلة الهيستون بنية كروماتين \"مغلقة\" ويؤدي عادةً إلى تثبيط نشاط الجينات (4). يمكن تقسيم إنزيمات نزع أستلة الهيستون في الثدييات إلى ثلاث فئات بناءً على تشابهها مع إنزيمات نزع أستلة الخميرة المختلفة (5). ترتبط بروتينات الفئة الأولى (HDACs 1 و2 و3 و8) ببروتينات الخميرة الشبيهة بـ Rpd3، بينما ترتبط بروتينات الفئة الثانية (HDACs 4 و5 و6 و7 و9 و10) ببروتينات الخميرة الشبيهة بـ Hda1، أما بروتينات الفئة الثالثة فترتبط ببروتين الخميرة Sir2. ويجري حاليًا استكشاف مثبطات نشاط HDAC كعوامل علاجية محتملة للسرطان (6،7). \n\u003cb\u003eأسماء بديلة\u003c\/b\u003e\n AHO3؛ BDMR؛ HA6116؛ HD4؛ HDAC-4؛ HDAC-A؛ HDAC4؛ HDACA؛ هيستون ديأسيتيلاز 4؛ هيستون ديأسيتيلاز A؛ KIAA0288\n\n \u003cb\u003eمواصفة\u003c\/b\u003e\n\n التفاعل: HM Mk","brand":"CST","offers":[{"title":"Default Title","offer_id":46800608919721,"sku":"53804V1","price":0.99,"currency_code":"USD","in_stock":true}],"url":"https:\/\/iright.com\/ar\/products\/cst-53804v1","provider":"Iright","version":"1.0","type":"link"}