CST, 13901L, anticuerpo monoclonal de conejo vinculina (E1E9V)

Anticuerpo monoclonal para el estudio de la vinculina. Validado para WB, WB, IHC, IHC y F. Disponible en tres tamaños. Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo monoclonal de conejo contra la vinculina (E1E9V) (CST n.° 13901) está listo para su envío. Información de uso del producto Western Blot: 1:1000 Western Simple™: 1:10 - 1:50 Enlace IHC Leica: 1:600 ​​- 1:2400 Inmunohistoquímica (parafina): 1:150 - 1:600 Citometría de flujo (fijada/permeabilizada): 1:400 - 1:1600 Almacenamiento Se suministra en 10 mM de HEPES sódico (pH 7,5), 150 mM de NaCl, 100 µg/ml de BSA, 50 % de glicerol y menos del 0,02 % de azida sódica. Conservar a -20 °C. No alicuotar el anticuerpo. Para obtener una versión sin transportador (BSA ni azida) de este producto, consulte el producto n.° 40211. Protocolo Protocolos disponibles: Western Blot, IHC Leica Bond, Inmunohistoquímica (parafina), Citometría de flujo (fijada/permeabilizada) Especificidad / Sensibilidad El anticuerpo monoclonal de conejo vinculina (E1E9V) reconoce los niveles endógenos de la proteína vinculina total. Este anticuerpo también reacciona con la metavinculina, una variante de corte y empalme de 145 kDa de la vinculina. Reactividad de las especies: humano, ratón, rata, mono Fuente / Purificación El anticuerpo monoclonal se produce inmunizando animales con proteína recombinante específica del extremo amino de la proteína vinculina humana. Fondo La vinculina es una proteína del citoesqueleto que desempeña un papel importante en la regulación de las adherencias focales y el desarrollo embrionario (1-4). Tres dominios estructurales de vinculina incluyen una cabeza amino-terminal, una región corta y flexible rica en prolina y una cola carboxi-terminal (1). En el estado inactivo, los dominios de cabeza y cola de la vinculina interactúan para formar una conformación cerrada. La forma abierta y activa de la vinculina se transloca a las adherencias focales, donde se cree que participa en el anclaje de la F-actina a la membrana y la regulación de la migración celular (2). La unión de fosfolípidos al dominio de cola y la posterior fosforilación de la vinculina en Ser1033 y Ser1045 por PKC-α y Tyr100 y Tyr1065 por las quinasas Src debilita la interacción cabeza-cola (5,6). Este cambio en la vinculina permite la unión de otras proteínas, como la talina, la α-actinina y la paxilina, lo que altera la interacción cabeza-cola e inicia el cambio conformacional del estado inactivo al activo (2,4). Las deficiencias de vinculina se asocian con una disminución de la adhesión celular y un aumento de la motilidad celular, lo que sugiere un posible papel en el crecimiento metastásico (7,8). Esto se ve respaldado por una relación demostrada entre la disminución de la expresión de vinculina y el aumento de la carcinogénesis y la metástasis en el carcinoma colorrectal (9). Nombres alternativos CMD1W; CMH15; proteína luminal 114 del epidídimo; proteína secretora de unión a espermatozoides del epidídimo; HEL114; metavinculina; Metavinculina; MV; MVCL; VCL; VINC; Vinculina; Vinculina iso2 Especificación REACTIVIDAD: HMR Mk SENSIBILIDAD: Endógena Peso molecular (kDa): 124 Fuente/Isotipo: IgG de conejo