CST, 14200S, anticuerpo Girdin

Anticuerpo policlonal para el estudio de Girdin. Validado para Western Blot e inmunoprecipitación. Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo Girdin (CST n.° 14200) está listo para su envío. Información de uso del producto Western Blot: 1:1000 Inmunoprecipitación: 1:100 Almacenamiento Se suministra en 10 mM de HEPES sódico (pH 7,5), 150 mM de NaCl, 100 µg/ml de BSA y 50 % de glicerol. Conservar a -20 °C. No alicuotar el anticuerpo. Protocolo Protocolos disponibles: Western Blot, Inmunoprecipitación Especificidad / Sensibilidad El anticuerpo Girdin reconoce niveles endógenos de la proteína girdin total. Reactividad de las especies: Humana Fuente / Purificación Los anticuerpos policlonales se producen inmunizando animales con un péptido sintético correspondiente a los residuos que rodean a Glu1451 de la proteína girdina humana. Los anticuerpos se purifican mediante cromatografía de afinidad con proteína A y péptidos. Fondo La proteína de unión a actina girdina (CCDC88A, GIV) es un factor de intercambio de nucleótidos de guanina (GEF) no receptor y forma parte de un andamiaje que media vías de señalización clave durante la migración celular (1). La estructura de la proteína girdina incluye un dominio Hook amino-terminal para la interacción con microtúbulos, un dominio de dimerización en espiral, un dominio de unión a Gα, un dominio de unión a PI(4)P y un dominio de unión al receptor carboxi-terminal dentro de un motivo GEF (1-5). La quinasa Akt fosforila la girdina en Ser1416, lo que promueve la unión a PI(4)P, la localización de la girdina en el borde de entrada de la membrana y la regulación de la organización de la actina y la motilidad celular (3). Tras la activación del receptor del factor de crecimiento, la girdina se une tanto a la proteína G como al receptor para formar un complejo de activación en la cola citoplasmática del receptor. El complejo de activación potencia la autofosforilación del receptor y promueve la señalización descendente, lo que resulta en la organización de la actina y la migración celular (5). Un factor de crecimiento activado fosforila la girdina en sus residuos carboxilo-terminales Tyr1764 y Tyr1798 para formar un sitio de acoplamiento SH2 para la unión de PI3K (6). El motivo GEF de la girdina interactúa con Gα y conduce a la liberación de Gβγ, lo que resulta en una mayor activación de PI3K y la finalización de la transducción de señales del receptor al citoesqueleto (7). Las propiedades de reorganización citoesquelética y migración celular de la girdina son importantes en la regulación de varios procesos biológicos, como la cicatrización de heridas, la angiogénesis y la progresión del cáncer (8-11). Nombres alternativos potenciador de la fosforilación de akt; potenciador de la fosforilación de AKT; APE; CCDC88A; dominio de superenrollamiento 88A; proteína 88A que contiene dominio de superenrollamiento; DKFZp686D0630; proteína asociada a vesículas que interactúa con g alfa; proteína asociada a vesículas que interactúa con G{alfa}; proteína asociada a vesículas que interactúa con Galpha; vigas de filamentos de actina; Girdin; GIV; GRDN; HkRP1; proteína relacionada con Hook 1; KIAA1212; proteína KIAA1212; PEHO; PEHOL Especificación REACTIVIDAD: H SENSIBILIDAD: Endógena Peso molecular (kDa): 220, 250 FUENTE: Conejo