{"product_id":"cst-2401s","title":"CST, 2401S, anticuerpo fosfo-HSP27 (Ser82)","description":"Anticuerpo policlonal para el estudio del fosfato de HSP27 (Ser82). Validado para Western Blot, inmunohistoquímica (parafina) e inmunofluorescencia (inmunocitoquímica). Disponible en dos tamaños. Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo contra fosfato de HSP27 (Ser82) (CST n.° 2401) está listo para su envío.\n \n\u003cb\u003eInformación de uso del producto\u003c\/b\u003e\n Western Blot: 1:1000\n Inmunohistoquímica (parafina): 1:50\n Inmunofluorescencia (inmunocitoquímica): 1:25\n \u003cb\u003eAlmacenamiento\u003c\/b\u003e\n Se suministra en 10 mM de HEPES sódico (pH 7,5), 150 mM de NaCl, 100 µg\/ml de BSA y 50 % de glicerol. Conservar a -20 °C. No alicuotar el anticuerpo.\n \u003cb\u003eProtocolo\u003c\/b\u003e\n Protocolos disponibles: Western Blot, Inmunohistoquímica (Parafina), Inmunofluorescencia (Inmunocitoquímica)\n \u003cb\u003eEspecificidad \/ Sensibilidad\u003c\/b\u003e\n El anticuerpo fosfo-HSP27 (Ser82) detecta HSP27 endógena solo cuando se fosforila en la serina 82. Este anticuerpo no reconoce otras proteínas de choque térmico.\n Reactividad de las especies: humano, ratón, rata, mono\n \u003cb\u003eFuente \/ Purificación\u003c\/b\u003e\n Los anticuerpos policlonales se producen inmunizando animales con un fosfopéptido sintético correspondiente a los residuos que rodean la Ser82 de la HSP27 humana. Los anticuerpos se purifican mediante cromatografía de afinidad con proteína A y péptidos.\n \u003cb\u003eFondo\u003c\/b\u003e \nLa proteína de choque térmico (HSP) 27 es una de las pequeñas HSP que se expresan constitutivamente a diferentes niveles en diversos tipos celulares y tejidos. Al igual que otras HSP pequeñas, la HSP27 se regula tanto a nivel transcripcional como postraduccional (1). En respuesta al estrés, la expresión de HSP27 aumenta varias veces para conferir resistencia celular a cambios ambientales adversos. La HSP27 se fosforila en Ser15, Ser78 y Ser82 por MAPKAPK-2 como resultado de la activación de la vía de la quinasa p38 MAP (2,3). La fosforilación de la HSP27 provoca un cambio en su estructura terciaria, que pasa de grandes multímeros homotípicos a dímeros y monómeros (4). Se ha demostrado que la fosforilación y el aumento de la concentración de HSP27 modulan la polimerización y reorganización de la actina (5,6).\n \u003cb\u003eNombres alternativos\u003c\/b\u003e \nProteína de choque térmico de 28 kDa; CMT2F; DKFZp586P1322; proteína secretora del epidídimo Li 102; proteína regulada por estrógenos de 24 kDa; proteína de choque térmico de 27 kDa; proteína de choque térmico de 27 kD 1; proteína de choque térmico de 27 kDa 1; proteína de choque térmico beta-1; miembro 1 de la familia B (pequeña) de proteínas de choque térmico; HEL-S-102; HMN2B; HS.76067; HSP 27; Hsp25; HSP27; HSP28; HSPB1; SRP27; proteína sensible al estrés 27\n\n \u003cb\u003eEspecificación\u003c\/b\u003e\n\n REACTIVIDAD: HMR Mk\n SENSIBILIDAD: Endógena\n Peso molecular (kDa): 27\n FUENTE: Conejo","brand":"CST","offers":[{"title":"Default Title","offer_id":46797740867753,"sku":"2401S","price":0.99,"currency_code":"USD","in_stock":true}],"url":"https:\/\/iright.com\/es\/products\/cst-2401s","provider":"Iright","version":"1.0","type":"link"}