{"product_id":"cst-2928s","title":"CST, 2928S, anticuerpo DAPK3\/ZIPK","description":"Anticuerpo policlonal para el estudio de DAPK3. Validado para Western Blot. Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo DAPK3\/ZIPK (CST n.° 2928) está listo para su envío.\n\n \u003cb\u003eInformación de uso del producto\u003c\/b\u003e\n Western Blot: 1:1000\n \u003cb\u003eAlmacenamiento\u003c\/b\u003e\n Se suministra en 10 mM de HEPES sódico (pH 7,5), 150 mM de NaCl, 100 µg\/ml de BSA y 50 % de glicerol. Conservar a -20 °C. No alicuotar el anticuerpo.\n \u003cb\u003eProtocolo\u003c\/b\u003e \nProtocolos disponibles: Western Blot\n \u003cb\u003eEspecificidad \/ Sensibilidad\u003c\/b\u003e\n El anticuerpo DAPK3\/ZIPK detecta niveles endógenos de la proteína DAPK3\/ZIPK total.\n Reactividad de las especies: humano, ratón, rata\n \u003cb\u003eFuente \/ Purificación\u003c\/b\u003e\n Los anticuerpos policlonales se producen inmunizando animales con un péptido sintético correspondiente a los residuos del extremo carboxilo terminal de la proteína DAPK3\/ZIPK humana. Los anticuerpos se purificaron mediante cromatografía de afinidad con proteína A y péptidos.\n \u003cb\u003eFondo\u003c\/b\u003e \nLa proteína quinasa asociada a la muerte (DAPK1) es una serina\/treonina quinasa regulada por Ca\/calmodulina que participa en una amplia gama de señales apoptóticas, incluyendo interferón-γ, factor de necrosis tumoral α, Fas, c-Myc activado y desprendimiento de la matriz extracelular. Además del dominio quinasa y el segmento regulador de calmodulina, DAPK1 también presenta ocho repeticiones de anquirina, una región de unión al citoesqueleto y un dominio de muerte conservado (1-3). La eliminación del dominio regulador de calmodulina genera una quinasa mutante constitutivamente activa. La expresión ectópica de DAPK1 de tipo silvestre indujo la muerte celular en células HeLa. Por el contrario, la expresión de un mutante catalíticamente inactivo protegió a las células de la muerte celular inducida por interferón-γ (4). El dominio catalítico de DAPK1 presenta una alta similitud de secuencia con la quinasa de la cadena ligera de miosina (MLCK) de vertebrados, y se ha demostrado que un motivo RXX(S\/T)X derivado de la proteína de la cadena ligera de miosina es fosforilado por DAPK1 (5). La familia DAPK consta de varias quinasas, entre ellas DAPK, DAPK2\/DRP-1 (6) y DAPK3\/ZIPK\/DLK (7-9), con homología en su dominio catalítico. La sobreexpresión de DAPK3\/ZIPK, pero no de un mutante catalíticamente inactivo, puede inducir apoptosis (7). DAPK3 también se identificó como una quinasa de la cadena ligera de miosina, demostrando su capacidad para fosforilar la cadena ligera reguladora de la miosina II de forma independiente de Ca\/calmodulina (8). Además de un dominio quinasa aminoterminal, DAPK3 contiene un dominio de cremallera de leucina carboxiterminal que media la interacción con factores de transcripción de cremallera de leucina, como ATF4 (7). La DAPK3 se localiza predominantemente en el núcleo y se ha encontrado en los dominios oncogénicos (POD) de PML asociados con DAXX y PAR-4, y puede fosforilar PAR-4 (10,11). Además, la DAPK3 puede fosforilar STAT3 en Ser727 para potenciar su actividad transcripcional (12). \n\u003cb\u003eNombres alternativos\u003c\/b\u003e\n DAP quinasa 3; quinasa similar a DAP; DAPK3; proteína quinasa 3 asociada a la muerte; proteína quinasa 3 asociada a la muerte; Dlk; FLJ36473; quinasa MYPT1; ZIP; isoforma de la quinasa ZIP; ZIP-quinasa; ZIPK; proteína quinasa que interactúa con Zipper\n\n \u003cb\u003eEspecificación\u003c\/b\u003e\n\n REACTIVIDAD: HMR\n SENSIBILIDAD: Endógena\n Peso molecular (kDa): 52\n FUENTE: Conejo","brand":"CST","offers":[{"title":"Default Title","offer_id":46798059831465,"sku":"2928S","price":0.99,"currency_code":"USD","in_stock":true}],"url":"https:\/\/iright.com\/es\/products\/cst-2928s","provider":"Iright","version":"1.0","type":"link"}