{"product_id":"cst-60724s","title":"CST, 60724S, Kit PTMScan® HS con motivo de succinil-lisina (Succ-K)","description":"PTMScan para estudiar en el área de investigación.\n\n \u003cb\u003eAlmacenamiento\u003c\/b\u003e\n Todos los componentes de este kit son estables durante al menos 12 meses si se almacenan a la temperatura recomendada. Tras su recepción, el anticuerpo 37868S debe conservarse a 4 °C. Los anticuerpos 25144S y 42424S deben conservarse a -20 °C. No alicuote el anticuerpo.\n \u003cb\u003eProtocolo\u003c\/b\u003e\n Protocolos disponibles: PTMScan\n \u003cb\u003eFondo\u003c\/b\u003e \nLa lisina está sujeta a una amplia gama de modificaciones postraduccionales regulatorias debido a su cadena lateral del grupo ε-amino con carga positiva. Las más frecuentes son la ubiquitinación y la acetilación, que están altamente conservadas entre procariotas y eucariotas (1,2). La transferencia de grupos acilo desde los intermediarios metabólicos acetil-, succinil-, malonil-, glutaril-, butiril-, propionil- y crotonil-CoA neutraliza la carga positiva de la lisina y confiere alteraciones estructurales que afectan la función de la proteína sustrato. La acetilación de la lisina es catalizada por las histonas acetiltransferasas, HAT, que utilizan acetil-CoA como cofactor (3,4). La desacilación está mediada por las histonas desacetilasas, HDAC 1-11, y las sirtuinas 1-7 dependientes de NAD+. Algunas sirtuinas tienen poca o ninguna actividad desacetilasa, lo que sugiere que son más adecuadas para otros sustratos de acil lisina (5). SirT5 es una desuccinilasa y demalonilasa predominantemente mitocondrial (5,6). En ausencia de una succiniltransferasa conocida, la succinilación probablemente esté impulsada por la concentración de succinil-CoA y el pH intracelular y está sujeta a fluctuaciones metabólicas (7,8). La succinilación de proteínas es especialmente prevalente entre las proteínas metabólicas mitocondriales y las bacterias, lo que consolida aún más el vínculo evolutivo entre las mitocondrias y los procariotas. A menudo ocurre en residuos de lisina que están alternativamente acetilados o ubiquitinados. Se identificaron más de mil sitios de succinilación de lisina en cientos de proteínas, incluyendo glutamato deshidrogenasa (15 sitios), malato deshidrogenasa, citrato sintasa, carbamoil fosfato sintasa 1 y proteínas histonas (9).","brand":"CST","offers":[{"title":"Default Title","offer_id":46800796221609,"sku":"60724S","price":0.99,"currency_code":"USD","in_stock":true}],"url":"https:\/\/iright.com\/es\/products\/cst-60724s","provider":"Iright","version":"1.0","type":"link"}