CST، 2537T، فوسفو-AMPK ألفا 1 (سيرين 485) (45F5) جسم مضاد أحادي النسيلة من الأرانب

جسم مضاد أحادي النسيلة لدراسة فوسفات AMPK-alpha1 (Ser496). مُعتمد للاستخدام في تقنية Western Blotting. متوفر بحجمين. يتميز الجسم المضاد أحادي النسيلة Phospho-AMPK alpha1 (Ser485) (45F5) Rabbit (CST #2537) بدقة عالية وخضع لاختبارات داخلية صارمة، وهو جاهز للشحن. معلومات استخدام المنتج اللطخة الغربية: 1:1000 تخزين يُزوَّد في محلول يحتوي على 10 ملي مولار من هيبس الصوديوم (الأس الهيدروجيني 7.5)، و150 ملي مولار من كلوريد الصوديوم، و100 ميكروغرام/مل من ألبومين المصل البقري، و50% جلسرين، وأقل من 0.02% أزيد الصوديوم. يُحفظ في درجة حرارة -20 درجة مئوية. لا تُقسِّم الأجسام المضادة إلى أجزاء. بروتوكول البروتوكولات المتاحة: لطخة ويسترن النوعية / الحساسية يكشف الجسم المضاد أحادي النسيلة للأرانب Phospho-AMPK alpha1 (Ser485) (45F5) عن المستويات الداخلية لـ AMPKα1 فقط عند فسفرته عند Ser485. ولا يتفاعل هذا الجسم المضاد مع AMPKα2 المفسفر أو البروتينات الأخرى ذات الصلة. التفاعل مع الأنواع: الإنسان، الفأر، الجرذ، القرد المصدر / التنقية يتم إنتاج الأجسام المضادة وحيدة النسيلة عن طريق تحصين الحيوانات بببتيد فوسفوري اصطناعي يتوافق مع البقايا المحيطة بـ Ser485 من AMPKα1 البشري. خلفية يُعدّ بروتين كيناز المُنشّط بواسطة AMP (AMPK) مُحافَظًا عليه بدرجة عالية من الخميرة إلى النباتات والحيوانات، ويلعب دورًا محوريًا في تنظيم استتباب الطاقة (1). يتكون AMPK من مُركّب غير متجانس ثلاثي الوحدات، يتألف من وحدة فرعية محفزة α ووحدتين فرعيتين تنظيميتين β و γ، تُشفّر كل منهما بواسطة جينين أو ثلاثة جينات مُختلفة (α1، 2؛ β1، 2؛ γ1، 2، 3) (2). يُنشّط هذا الكيناز بارتفاع نسبة AMP/ATP نتيجةً للإجهاد الخلوي والبيئي، مثل الصدمة الحرارية ونقص الأكسجة ونقص التروية (1). يقوم مثبط الورم LKB1، بالاشتراك مع البروتينات المساعدة STRAD و MO25، بفسفرة AMPKα عند Thr172 في حلقة التنشيط، وهذه الفسفرة ضرورية لتنشيط AMPK (3-5). يخضع AMPKα أيضًا للفسفرة عند Thr258 وSer485 (لـ α1؛ وSer491 لـ α2). لم يُكشف بعد عن الكيناز المُحفِّز والأهمية البيولوجية لهذه الفسفرة (6). تخضع الوحدة الفرعية β1 لتعديل ما بعد الترجمة عن طريق الميريستلة والفسفرة في مواقع متعددة تشمل Ser24/25 وSer96 وSer101 وSer108 وSer182 (6، 7). يبدو أن الفسفرة عند Ser108 في الوحدة الفرعية β1 ضرورية لتنشيط AMPK، بينما تؤثر الفسفرة عند Ser24/25 وSer182 على تموضع AMPK (7). تم تحديد العديد من الطفرات في الوحدات الفرعية AMPKγ، ويقع معظمها في مواقع ارتباط AMP/ATP المفترضة (مجالات CBS أو Bateman). تؤدي الطفرات في هذه المواقع إلى انخفاض نشاط AMPK وتسبب تراكم الجليكوجين في عضلة القلب أو العضلات الهيكلية (1،2). وتشير الأدلة المتراكمة إلى أن AMPK لا ينظم استقلاب الأحماض الدهنية والجليكوجين فحسب، بل يعدل أيضًا تخليق البروتين ونمو الخلايا من خلال مسارات EF2 وTSC2/mTOR، بالإضافة إلى تدفق الدم عبر eNOS/nNOS (1). أسماء بديلة الوحدة الفرعية التحفيزية ألفا-1 لكيناز البروتين المنشط بـ 5'-AMP؛ سلسلة ألفا-1 التحفيزية لكيناز البروتين المنشط بـ 5'-AMP؛ AAPK1؛ كيناز ACACA؛ كيناز أسيتيل-CoA كاربوكسيلاز؛ الوحدة الفرعية ألفا 1 لكيناز AMP المنشط؛ كيناز البروتين المنشط بـ AMP؛ كيناز البروتين المنشط بـ AMP، التحفيزي، ألفا-1؛ AMPK؛ AMPK ألفا 1؛ الوحدة الفرعية ألفا-1 لـ AMPK؛ AMPK1؛ AMPKa1؛ كيناز HMGCR؛ كيناز مختزلة هيدروكسي ميثيل جلوتاريل-CoA؛ MGC33776؛ MGC57364؛ PRKAA1؛ الوحدة الفرعية التحفيزية ألفا 1 لكيناز البروتين المنشط بـ AMP؛ الوحدة الفرعية التحفيزية ألفا 1 لكيناز البروتين المنشط بـ AMP؛ كيناز بروتين تاو PRKAA1 مواصفة التفاعل: HMR Mk الحساسية: داخلية المنشأ الوزن الجزيئي (كيلودالتون): 62 المصدر/النمط المصلي: IgG الأرنب