CST, 40211SF, Vinculin (E1E9V) جسم مضاد أحادي النسيلة من الأرانب (خالي من BSA والأزيد)

جسم مضاد أحادي النسيلة لدراسة الفينكولين. تم التحقق من صحته لتقنيات WB وIHC وF. يتميز هذا الجسم المضاد أحادي النسيلة للأرانب (E1E9V) للفينكولين (E1E9V) بدرجة عالية من الخصوصية، وقد تم التحقق من صحته بدقة داخل الشركة، وهو خالٍ من BSA والأزيد (CST #40211)، وجاهز للشحن. معلومات استخدام المنتج هذا المنتج هو نسخة خالية من الحامل من المنتج رقم 13901. تم توليد جميع البيانات باستخدام نفس مستنسخ الأجسام المضادة في التركيبة القياسية التي تحتوي على ألبومين المصل البقري (BSA) والجلسرين. هذه التركيبة مثالية للاستخدام مع التقنيات التي تتطلب وسمًا متخصصًا أو مخصصًا للأجسام المضادة، بما في ذلك الفلوروفورات والمعادن واللانثانيدات والأوليغونوكليوتيدات. لا يُنصح باستخدامها في فحوصات ChIP وChIP-seq وCUT&RUN وCUT&Tag. إذا كنت بحاجة إلى تركيبة خالية من الحامل لتحليل الكروماتين، فيُرجى التواصل معنا. يجب على المستخدم النهائي تحديد التخفيفات/التركيزات المثلى. تخضع الأجسام المضادة الخالية من ألبومين المصل البقري (BSA) والأزيد لاختبارات مراقبة الجودة باستخدام كروماتوغرافيا الاستبعاد الحجمي (SEC) لتحديد سلامة الأجسام المضادة. التركيبة متوفر في محلول فوسفات ملحي (PBS) بتركيز 1X (10 ملي مولار Na₂HPO₄، 3 ملي مولار KCl، 2 ملي مولار KH₂PO₄، و140 ملي مولار NaCl (الأس الهيدروجيني 7.8)). خالٍ من ألبومين المصل البقري (BSA) والأزيد. للاطلاع على التركيبة القياسية لهذا المنتج، يُرجى مراجعة المنتج رقم 13901. تخزين يُحفظ في درجة حرارة -20 درجة مئوية. يتجمد هذا المنتج عند درجة حرارة -20 درجة مئوية، لذا يُنصح بتقسيمه إلى أجزاء في قوارير للاستخدام الفردي لتجنب تكرار دورات التجميد والذوبان. قد تظهر رواسب طفيفة، ويمكن إذابتها بالرجّ الخفيف. لن يؤثر ذلك على فعالية الأجسام المضادة. النوعية / الحساسية يتعرف الجسم المضاد أحادي النسيلة للأرانب (E1E9V) الخاص بالفينكولين (خالٍ من الألبومين البقري والأزيد) على المستويات الطبيعية لبروتين الفينكولين الكلي. ويتفاعل هذا الجسم المضاد أيضًا مع الميتافينكولين، وهو شكل متغاير من الفينكولين بوزن 145 كيلو دالتون. التفاعل مع الأنواع: الإنسان، الفأر، الجرذ، القرد المصدر / التنقية يتم إنتاج الأجسام المضادة وحيدة النسيلة عن طريق تحصين الحيوانات ببروتين معاد التركيب خاص بالنهاية الأمينية لبروتين فينكيولين البشري. خلفية الفينكولين بروتين هيكلي خلوي يلعب دورًا هامًا في تنظيم الالتصاقات البؤرية والتطور الجنيني (1-4). يتكون الفينكولين من ثلاثة نطاقات بنيوية: رأس أميني طرفي، ومنطقة قصيرة مرنة غنية بالبرولين، وذيل كربوكسيلي طرفي (1). في الحالة غير النشطة، يتفاعل نطاقا الرأس والذيل لتشكيل بنية مغلقة. ينتقل الشكل المفتوح والنشط للفينكولين إلى الالتصاقات البؤرية، حيث يُعتقد أنه يشارك في تثبيت خيوط الأكتين (F-actin) على الغشاء وتنظيم هجرة الخلايا (2). يؤدي ارتباط الفوسفوليبيدات بنطاق الذيل، وما يتبعه من فسفرة للفينكولين عند Ser1033 وSer1045 بواسطة PKC-α، وعند Tyr100 وTyr1065 بواسطة كينازات Src، إلى إضعاف التفاعل بين الرأس والذيل (5، 6). يُتيح هذا التغيير في الفينكولين ارتباط عدد من البروتينات الأخرى، بما في ذلك التالين، وألفا-أكتينين، والباكسيلين، مما يُعطّل التفاعل بين الرأس والذيل ويُحفّز التغيير البنيوي من الحالة غير النشطة إلى الحالة النشطة (2، 4). يرتبط نقص الفينكولين بانخفاض التصاق الخلايا وزيادة حركتها، مما يُشير إلى دور محتمل في نمو الأورام النقيلية (7، 8). يدعم ذلك وجود علاقة مُثبتة بين انخفاض التعبير عن الفينكولين وزيادة التسرطن والانتشار في سرطان القولون والمستقيم (9). أسماء بديلة CMD1W؛ CMH15؛ البروتين اللمعي للبربخ 114؛ بروتين ربط الحيوانات المنوية الإفرازي للبربخ؛ HEL114؛ ميتا-فينكولين؛ ميتافينكولين؛ MV؛ MVCL؛ VCL؛ VINC؛ فينكولين؛ فينكولين إيزو2 مواصفة التفاعل: HMR Mk الحساسية: داخلية المنشأ الوزن الجزيئي (كيلودالتون): 124 المصدر/النمط المصلي: IgG الأرنب