CST, 44274SF, Phospho-Histone H2A.X (Ser139) (D1O9J) Phospho-Histone H2A.X (Ser139) (D1O9J) جسم مضاد أحادي النسيلة للفأر (خالي من BSA والأزيد)

جسم مضاد أحادي النسيلة لدراسة فوسفات الهيستون H2AX (Ser139). مُعتمد للاستخدام في تقنية Western Blotting و ELISA+. يتميز هذا الجسم المضاد أحادي النسيلة للفأر، Phospho-Histone H2A.X (Ser139) (D1O9J) (خالٍ من BSA والأزيد) (CST #44274)، بدقة عالية وتخصص مُعتمد داخليًا، وهو جاهز للشحن. معلومات استخدام المنتج هذه التركيبة مثالية للاستخدام مع التقنيات التي تتطلب وسمًا خاصًا أو مخصصًا للأجسام المضادة، بما في ذلك الفلوروفورات والمعادن واللانثانيدات والأوليغونوكليوتيدات. لا يُنصح باستخدامها في فحوصات ChIP وChIP-seq وCUT&RUN وCUT&Tag. إذا كنتم بحاجة إلى تركيبة خالية من الحامل لتحليل الكروماتين، يُرجى التواصل معنا. يجب على المستخدم النهائي تحديد التخفيفات/التركيزات المثلى. تخضع الأجسام المضادة الخالية من الألبومين البقري (BSA) والأزيد لاختبارات مراقبة الجودة باستخدام كروماتوغرافيا الاستبعاد الحجمي (SEC) للتأكد من سلامة الأجسام المضادة. التركيبة متوفر في محلول فوسفات ملحي (PBS) بتركيز 1X (10 ملي مولار Na₂HPO₄، 3 ملي مولار KCl، 2 ملي مولار KH₂PO₄، و140 ملي مولار NaCl (الأس الهيدروجيني 7.8)). خالٍ من الألبومين البقري والأزيد. تخزين يُحفظ في درجة حرارة -20 درجة مئوية. يتجمد هذا المنتج عند درجة حرارة -20 درجة مئوية، لذا يُنصح بتقسيمه إلى أجزاء في قوارير للاستخدام الفردي لتجنب تكرار دورات التجميد والذوبان. قد تظهر رواسب طفيفة، ويمكن إذابتها بالرجّ الخفيف. لن يؤثر ذلك على فعالية الأجسام المضادة. النوعية / الحساسية يكشف الجسم المضاد أحادي النسيلة للفأر Phospho-Histone H2A.X (Ser139) (D1O9J) (خالي من BSA والأزيد) عن المستويات الداخلية لـ H2A.X فقط عند فسفرته عند Ser139. التفاعل مع الأنواع: الإنسان، الفأر المصدر / التنقية يتم إنتاج الأجسام المضادة وحيدة النسيلة عن طريق تحصين الحيوانات بببتيد اصطناعي يتوافق مع البقايا المحيطة بـ Ser139 من بروتين الهيستون البشري H2A.X. خلفية يُعدّ الهيستون H2A.X نوعًا مُتغيرًا من الهيستون، ويُمثّل حوالي 10% من إجمالي بروتينات الهيستون H2A في الخلايا الليفية البشرية الطبيعية (1). يُعدّ H2A.X ضروريًا لتوقف دورة الخلية بوساطة نقاط التفتيش، ولإصلاح الحمض النووي بعد حدوث كسور في سلسلتي الحمض النووي (1). يؤدي تلف الحمض النووي، الناتج عن الإشعاع المؤين أو الأشعة فوق البنفسجية أو العوامل المُحاكية للإشعاع، إلى فسفرة سريعة لـ H2A.X عند Ser139 بواسطة كينازات شبيهة بـ PI3K، بما في ذلك ATM وATR وDNA-PK (2، 3). في غضون دقائق من تلف الحمض النووي، يُفسفر H2A.X عند Ser139 في مواقع التلف لتكوين γ-H2A.X (4). يُعدّ هذا الحدث المُبكر جدًا في استجابة تلف الحمض النووي ضروريًا لاستقطاب العديد من بروتينات استجابة تلف الحمض النووي، بما في ذلك MDC1 وNBS1 وRAD50 وMRE11 و53BP1 وBRCA1 (1). بالإضافة إلى دوره في إصلاح تلف الحمض النووي، يُعدّ H2A.X ضروريًا لتفتيت الحمض النووي أثناء موت الخلايا المبرمج، ويتم فسفرته بواسطة كينازات مختلفة استجابةً لإشارات موت الخلايا المبرمج. يُفسفر H2A.X عند Ser139 بواسطة DNA-PK استجابةً لتنشيط مستقبلات موت الخلايا، وكيناز c-Jun الطرفي N (JNK1) استجابةً للتعرض للأشعة فوق البنفسجية A، وكيناز p38 MAPK استجابةً لنقص المصل (5-8). يُفسفر H2A.X بشكلٍ دائم على Tyr142 في الخلايا غير المتضررة بواسطة WSTF (عامل النسخ لمتلازمة ويليامز-بورين) (9، 10). عند تلف الحمض النووي، وبالتزامن مع فسفرة Ser139، يُزال الفسفرة من Tyr142 في مواقع تلف الحمض النووي بواسطة فوسفاتازات EYA1 وEYA3 المُستقطبة (9). بينما يُسهّل الفسفرة عند Ser139 استقطاب بروتينات إصلاح الحمض النووي وبروتينات الاستماتة إلى مواقع تلف الحمض النووي، يبدو أن الفسفرة عند Tyr142 هي التي تُحدد مجموعة البروتينات التي يتم استقطابها. تُثبّط فسفرة H2A.X عند Tyr142 استقطاب بروتينات إصلاح الحمض النووي، وتُعزز ارتباط عوامل الاستماتة مثل JNK1 (9). تُظهر الخلايا الليفية الجنينية للفئران التي تُعبّر فقط عن H2A.X Y142F الطافر، الذي يُفضّل استقطاب بروتينات إصلاح الحمض النووي على بروتينات الاستماتة، استجابة استماتة مُخفّضة للإشعاع المؤين (9). بالتالي، يبدو أن توازن فسفرة وإزالة فسفرة H2A.X عند Tyr142 يُوفّر آلية تحويل لتحديد مصير الخلية بعد تلف الحمض النووي. أسماء بديلة عضو X من عائلة الهيستون H2A؛ عضو X من عائلة الهيستون H2A؛ H2A.X؛ هيستون متغير H2A.X؛ H2a/x؛ H2AFX؛ H2AX؛ هيستون H2AX؛ هيستون H2A.x؛ هيستون H2AX مواصفة التفاعل: HM الحساسية: داخلية المنشأ الوزن الجزيئي (كيلودالتون): 15 المصدر/النمط المصلي: IgG2a الفأري