CST، 48085S، جسم مضاد أحادي النسيلة من الأرانب لـ HIF-1 ألفا (E1V6A)

جسم مضاد أحادي النسيلة لدراسة HIF1A. مُعتمد للاستخدام في تقنيات WB وIHC وIF. متوفر بحجمين. يتميز هذا الجسم المضاد أحادي النسيلة HIF-1 alpha (E1V6A) المُستخلص من الأرانب (CST #48085) بدقة عالية وخضع لاختبارات داخلية صارمة، وهو جاهز للشحن. معلومات استخدام المنتج اللطخة الغربية: 1:1000 IHC Leica Bond: 1:400 - 1:1600 الكيمياء المناعية النسيجية (البارافين): 1:100 - 1:400 التألق المناعي (الكيمياء المناعية الخلوية): 1:1600 - 1:6400 تخزين يُباع في محلول يحتوي على 10 ملي مولار من هيبس الصوديوم (الأس الهيدروجيني 7.5)، و150 ملي مولار من كلوريد الصوديوم، و100 ميكروغرام/مل من ألبومين المصل البقري، و50% جلسرين، وأقل من 0.02% أزيد الصوديوم. يُحفظ في درجة حرارة -20 درجة مئوية. لا تُقسّم الأجسام المضادة إلى حصص. للحصول على نسخة خالية من الحامل (خالية من ألبومين المصل البقري والأزيد)، يُرجى مراجعة المنتج رقم 87697. بروتوكول البروتوكولات المتاحة: لطخة ويسترن، IHC Leica Bond، الكيمياء المناعية النسيجية (البارافين)، التألق المناعي (الكيمياء المناعية الخلوية) النوعية / الحساسية يتعرف الجسم المضاد أحادي النسيلة HIF-1 alpha (E1V6A) المُستخلص من الأرانب على المستويات الداخلية لبروتين HIF-1α الكلي. ولا يتفاعل هذا الجسم المضاد مع بروتين HIF-2α. التفاعل مع الأنواع: الإنسان، الفأر المصدر / التنقية يتم إنتاج الأجسام المضادة وحيدة النسيلة عن طريق تحصين الحيوانات بببتيد اصطناعي يتوافق مع البقايا المحيطة بـ Ala475 من بروتين HIF-1α البشري. خلفية يُعدّ عامل تحفيز نقص الأكسجين 1 (HIF1) عامل نسخ ثنائي الوحدات يلعب دورًا حاسمًا في استجابة الخلية لنقص الأكسجين (1). يتكون مُركّب HIF1 من وحدتين فرعيتين، هما HIF-1α وHIF-1β، وهما بروتينان أساسيان من عائلة PAS (Per, ARNT, Sim) ذات بنية حلزونية-حلقية-حلزونية (2). يُنظّم HIF1 نسخ مجموعة واسعة من الجينات التي تُسهّل الاستجابات لبيئة نقص الأكسجين، بما في ذلك الجينات التي تُنظّم تكوين الأوعية الدموية، وتكوين خلايا الدم الحمراء، ودورة الخلية، والتمثيل الغذائي، والاستماتة الخلوية. عادةً ما يتم تحلل HIF-1α، الذي يُعبّر عنه على نطاق واسع، بسرعة في الخلايا ذات الأكسجين الطبيعي عبر مسار اليوبيكويتين/البروتيازوم. في ظل الظروف الطبيعية للأكسجين، يخضع HIF-1α لعملية هيدروكسيل البرولين، مما يؤدي إلى تغيير في بنيته الفراغية يعزز ارتباطه بمركب إنزيم فون هيبل-لينداو (VHL) E3 ليغاز؛ ويتبع ذلك عملية إضافة اليوبيكويتين والتحلل البروتيني بواسطة البروتيازوم (3، 4). وتؤدي كل من ظروف نقص الأكسجين ومثبطات الهيدروكسيلاز الكيميائية (مثل ديسفيريوكسامين والكوبالت) إلى تثبيط تحلل HIF-1α، مما يؤدي إلى استقراره. بالإضافة إلى ذلك، يمكن تحفيز HIF-1α بطريقة مستقلة عن الأكسجين بواسطة العديد من السيتوكينات عبر مسار PI3K-AKT-mTOR (5-7). يُعرف HIF-1β أيضًا باسم ناقل AhR النووي (ARNT) لقدرته على الارتباط بمستقبل الهيدروكربون العطري (AhR) لتكوين مركب عامل نسخ ثنائي الوحدات (8). يلعب HIF-1β، جنبًا إلى جنب مع AhR، دورًا هامًا في استقلاب المواد الغريبة (8). بالإضافة إلى ذلك، يرتبط الانتقال الكروموسومي المؤدي إلى بروتين اندماجي TEL-ARNT بابيضاض الدم النخاعي الحاد (9). كما وجدت الدراسات أن مستويات التعبير عن ARNT/HIF-1β تنخفض بشكل ملحوظ في جزر لانغرهانس البنكرياسية لدى مرضى السكري من النوع الثاني، مما يشير إلى أن HIF-1β يلعب دورًا مهمًا في وظيفة خلايا بيتا البنكرياسية (10). أسماء بديلة بروتين متفاعل مع ARNT؛ بروتين متفاعل مع ARNT؛ بروتين MOP1 ذو بنية حلزونية-حلقية-حلزونية أساسية؛ BHLHE78؛ بروتين 78 ذو بنية حلزونية-حلقية-حلزونية أساسية من الفئة E؛ HIF-1-ألفا؛ HIF-1A؛ HIF-1ألفا؛ HIF1؛ HIF1-ألفا؛ HIF1A؛ الوحدة الفرعية ألفا لعامل تحفيز نقص الأكسجين 1؛ الوحدة الفرعية ألفا لعامل تحفيز نقص الأكسجين 1؛ الوحدة الفرعية ألفا لعامل تحفيز نقص الأكسجين 1 (عامل نسخ ذو بنية حلزونية-حلقية-حلزونية أساسية)؛ ​​النظير I.3 لعامل تحفيز نقص الأكسجين 1 ألفا؛ عامل تحفيز نقص الأكسجين 1-ألفا؛ الوحدة الفرعية ألفا لعامل تحفيز نقص الأكسجين 1 (عامل نسخ ذو بنية حلزونية-حلقية-حلزونية أساسية)؛ ​​عامل تحفيز نقص الأكسجين 1 ألفا؛ عضو في بروتين PAS 1؛ عضو في عائلة PAS الفائقة 1؛ MOP1؛ البروتين 8 الحاوي على نطاق PAS؛ PASD8 مواصفة التفاعل: HM الحساسية: داخلية المنشأ الوزن الجزيئي (كيلودالتون): 120 المصدر/النمط المصلي: IgG الأرنب