CST, 48748SF, B-Raf (E2T8S) جسم مضاد أحادي النسيلة للفأر (خالي من BSA والأزيد)

جسم مضاد أحادي النسيلة لدراسة B-Raf. تم التحقق من صحته باستخدام اختبار ELISA+. يتميز هذا الجسم المضاد أحادي النسيلة للفأر B-Raf (E2T8S) عالي التخصص، والذي تم التحقق من صحته بدقة داخل الشركة، وهو خالٍ من BSA والأزيد (CST #48748)، وجاهز للشحن. معلومات استخدام المنتج هذه التركيبة مثالية للاستخدام مع التقنيات التي تتطلب وسمًا خاصًا أو مخصصًا للأجسام المضادة، بما في ذلك الفلوروفورات والمعادن واللانثانيدات والأوليغونوكليوتيدات. لا يُنصح باستخدامها في فحوصات ChIP وChIP-seq وCUT&RUN وCUT&Tag. إذا كنتم بحاجة إلى تركيبة خالية من الحامل لتحليل الكروماتين، يُرجى التواصل معنا. يجب على المستخدم النهائي تحديد التخفيفات/التركيزات المثلى. تخضع الأجسام المضادة الخالية من الألبومين البقري (BSA) والأزيد لاختبارات مراقبة الجودة باستخدام كروماتوغرافيا الاستبعاد الحجمي (SEC) للتأكد من سلامة الأجسام المضادة. التركيبة متوفر في محلول فوسفات ملحي (PBS) بتركيز 1X (10 ملي مولار Na₂HPO₄، 3 ملي مولار KCl، 2 ملي مولار KH₂PO₄، و140 ملي مولار NaCl (الأس الهيدروجيني 7.8)). خالٍ من الألبومين البقري والأزيد. تخزين يُحفظ في درجة حرارة -20 درجة مئوية. يتجمد هذا المنتج عند درجة حرارة -20 درجة مئوية، لذا يُنصح بتقسيمه إلى أجزاء في قوارير للاستخدام الفردي لتجنب تكرار دورات التجميد والذوبان. قد تظهر رواسب طفيفة، ويمكن إذابتها بالرجّ الخفيف. لن يؤثر ذلك على فعالية الأجسام المضادة. النوعية / الحساسية يتعرف الجسم المضاد أحادي النسيلة للفأر B-Raf (E2T8S) (خالي من BSA والأزيد) على المستويات الداخلية لبروتين B-Raf الكلي. التفاعل مع الأنواع: الإنسان، الفأر، الجرذ، القرد المصدر / التنقية يتم إنتاج الأجسام المضادة وحيدة النسيلة عن طريق تحصين الحيوانات بجزء من بروتين B-Raf البشري. خلفية تُعدّ A-Raf وB-Raf وc-Raf (Raf-1) المؤثرات الرئيسية التي يستقطبها Ras المرتبط بـ GTP لتنشيط مسار MEK-MAP kinase (1). يُعدّ تنشيط c-Raf الأكثر فهمًا، ويتضمن فسفرة في مواقع تنشيط متعددة، بما في ذلك Ser338 وTyr341 وThr491 وSer494 وSer497 وSer499 (2). وقد ثبت أن كيناز p21 المنشط (PAK) يُفسفر c-Raf عند Ser338، كما تُفسفر عائلة Src عند Tyr341 لتحفيز نشاط c-Raf (3، 4). يُقابل Ser338 في c-Raf مواقع مماثلة في A-Raf (Ser299) وB-Raf (Ser446)، على الرغم من أن هذا الموقع مُفسفر بشكل دائم في B-Raf (5). يمكن فسفرة مواقع ارتباط البروتين المثبط 14-3-3 على c-Raf (Ser259 وSer621) بواسطة Akt وAMPK على التوالي (6،7). على الرغم من تشابه A-Raf وB-Raf وc-Raf في التسلسل والوظيفة، فقد لوحظ تنظيم تفاضلي بينها (8). ومن المثير للاهتمام أن B-Raf يحتوي على ثلاثة مواقع فسفرة توافقية لـ Akt (Ser365 وSer429 وThr440) ويفتقر إلى موقع مكافئ لـ Tyr341 في c-Raf (8،9). أظهرت الدراسات البحثية أن طفرة V600E في B-Raf تؤدي إلى زيادة نشاط الكيناز، وهي شائعة في الورم الميلانيني الخبيث (10). ستة بقايا من c-Raf (Ser29 وSer43 وSer289 وSer296 وSer301 وSer642) تصبح مفرطة الفسفرة بطريقة تتوافق مع تعطيل c-Raf. يعتمد فرط فسفرة هذه المواقع الستة على إشارات MEK اللاحقة ويجعل c-Raf غير مستجيب لأحداث التنشيط اللاحقة (11). أسماء بديلة بروتين B-raf بوزن 94 كيلو دالتون؛ B-raf؛ كيناز بروتين سيرين/ثريونين لبروتين B-Raf الأولي المسرطن (p94)؛ كيناز سيرين/ثريونين لبروتين B-Raf الأولي المسرطن؛ بروتين سيرين/ثريونين لبروتين B-Raf؛ B-RAF1؛ BRAF؛ BRAF1؛ FLJ95109؛ MGC126806؛ MGC138284؛ نظير جين الورم الفيروسي لسرطان الفئران (v-raf) B1؛ NS7؛ p94؛ بروتين B-Raf الأولي المسرطن؛ RAFB1؛ كيناز بروتين سيرين/ثريونين لبروتين B-raf؛ نظير جين الورم الفيروسي لسرطان الفئران v-raf B؛ نظير جين الورم الفيروسي لسرطان الفئران v-Raf B1 مواصفة التفاعل: HMR Mk الحساسية: داخلية المنشأ المصدر/النمط المصلي: IgG2b kappa الفأري