CST، 68776V2، مجموعة PathScan® RP Total c-Raf Sandwich ELISA

مجموعة اختبار ELISA لدراسة c-Raf في مجال البحث. بروتوكول البروتوكولات المتاحة: ELISA+ النوعية / الحساسية فحص المسار التفاعل مع الأنواع: الإنسان، الفأر، الجرذ، القرد خلفية تُعدّ A-Raf وB-Raf وc-Raf (Raf-1) المؤثرات الرئيسية التي يستقطبها Ras المرتبط بـ GTP لتنشيط مسار MEK-MAP kinase (1). يُعدّ تنشيط c-Raf الأكثر فهمًا، ويتضمن فسفرة في مواقع تنشيط متعددة، بما في ذلك Ser338 وTyr341 وThr491 وSer494 وSer497 وSer499 (2). وقد ثبت أن كيناز p21 المنشط (PAK) يُفسفر c-Raf عند Ser338، كما تُفسفر عائلة Src عند Tyr341 لتحفيز نشاط c-Raf (3، 4). يُقابل Ser338 في c-Raf مواقع مماثلة في A-Raf (Ser299) وB-Raf (Ser446)، على الرغم من أن هذا الموقع مُفسفر بشكل دائم في B-Raf (5). يمكن فسفرة مواقع ارتباط البروتين المثبط 14-3-3 على c-Raf (Ser259 وSer621) بواسطة Akt وAMPK على التوالي (6،7). على الرغم من تشابه A-Raf وB-Raf وc-Raf في التسلسل والوظيفة، فقد لوحظ تنظيم تفاضلي بينها (8). ومن المثير للاهتمام أن B-Raf يحتوي على ثلاثة مواقع فسفرة توافقية لـ Akt (Ser365 وSer429 وThr440) ويفتقر إلى موقع مكافئ لـ Tyr341 في c-Raf (8،9). أظهرت الدراسات البحثية أن طفرة V600E في B-Raf تؤدي إلى زيادة نشاط الكيناز، وهي شائعة في الورم الميلانيني الخبيث (10). ستة بقايا من c-Raf (Ser29 وSer43 وSer289 وSer296 وSer301 وSer642) تصبح مفرطة الفسفرة بطريقة تتوافق مع تعطيل c-Raf. يعتمد فرط فسفرة هذه المواقع الستة على إشارات MEK اللاحقة ويجعل c-Raf غير مستجيب لأحداث التنشيط اللاحقة (11). أسماء بديلة سي-راف؛ جين سي-راف الأولي المسرطن، كيناز سيرين/ثريونين؛ CMD1NN؛ سي-راف؛ NS5؛ جين RAF1 المسرطن؛ جين سي-راف الأولي المسرطن؛ RAF؛ كيناز بروتين سيرين/ثريونين لجين راف الأولي المسرطن؛ كيناز بروتين سيرين/ثريونين لجين RAF الأولي المسرطن؛ Raf-1؛ جين Raf-1 الأولي المسرطن، كيناز سيرين/ثريونين؛ RAF1؛ نظير جين v-raf-1 الفيروسي المسرطن لسرطان الدم الفأري 1؛ بروتين v-raf-1 الشبيه بالجين الفيروسي المسرطن لسرطان الدم الفأري 1 مواصفة التفاعل: HMR Mk