مجموعة CST، 68811S، PTMScan® Methyl Histidine Motif (me-H)

برنامج PTMScan للدراسة في مجال البحث. تخزين تُزوَّد حبيبات الأجسام المضادة في محلول منظم IAP يحتوي على 50% جلسرين. يُحفظ في درجة حرارة -20 درجة مئوية. لا تُقسِّم الأجسام المضادة إلى أجزاء. بروتوكول البروتوكولات المتاحة: PTMScan خلفية مثيلة الهيستيدين (me-H) هي تعديل طبيعي يحدث بعد الترجمة (PTM) على حلقة الإيميدازول في السلسلة الجانبية للهيستيدين. يوجد متصاوغان لمثيلة الهيستيدين: 1-ميثيل-هيستيدين (1mH) و3-ميثيل-هيستيدين (3mH)، ويختلفان في أي من ذرتي النيتروجين على حلقة الإيميدازول يتم مثيلتها. وفقًا لتسمية الاتحاد الدولي للكيمياء البحتة والتطبيقية (IUPAC)، يُشار إلى ذرة النيتروجين المجاورة للسلسلة الجانبية بالموقع "3"، بينما يُشار إلى ذرة النيتروجين الأبعد عن السلسلة الجانبية بالموقع "1". لذا، يشير الاتحاد الدولي للكيمياء البحتة والتطبيقية ومعظم موردي المواد الكيميائية إلى المثيلة على ذرتي النيتروجين هاتين بالرمزين 3mH و1mH على التوالي. مع ذلك، تعكس العديد من الأبحاث البيوكيميائية التسمية العددية لذرات النيتروجين. وقد حددت دراسات مبكرة الأكتين والميوسين، المعزولين من العضلات الهيكلية، كركائز بروتينية تحتوي على me-H. نظراً لوفرة هذا التعديل ما بعد الترجمة في الأنسجة العضلية، فقد اقتُرح قياس كمية الهيستيدين الحر المُمَثْيَل في البول كمؤشر حيوي لتحلل العضلات وتجديدها (3، 4). تشمل الركائز غير الهيكلية الأخرى الهستونات (5) وبروتين الوحدة الريبوسومية الكبيرة (6، 7). يحتوي كل من البروتين البشري ونظائره من بروتين الوحدة الريبوسومية الكبيرة على بقايا هيستيدين محفوظة (RPL3 H245 وRpl3 H243، على التوالي) يتم مثيلتها بواسطة METTL18 وHpm1، على التوالي. تمنع المثيلة على بقايا الهيستيدين تكوين روابط هيدروجينية مع الوحدة الفرعية 28S من الحمض النووي الريبوسومي، مما قد يؤثر على البنية الريبوسومية العامة وكفاءة الترجمة. على الرغم من تحديد مواقع مثيلة الهيستيدين على بعض البروتينات الوفيرة، مثل الأكتين، تشير دراسات البروتينات إلى أن عدد مواقع مثيلة الهيستيدين أقل من عدد مواقع مثيلة الليسين أو الأرجينين (8). لا يزال توضيح مواقع me-H، بالإضافة إلى الإنزيمات التي تنظم هذا التعديل ما بعد الترجمة، مجالًا للبحث النشط (9).