CST، 7880V2، مجموعة PathScan® Total beta-Actin Sandwich ELISA

مجموعة اختبار ELISA لدراسة بيتا-أكتين في مجال البحث. بروتوكول البروتوكولات المتاحة: ELISA+ النوعية / الحساسية باث سكان التفاعل مع الأنواع: الإنسان، الفأر، الجرذ، الهامستر، القرد خلفية الأكتين، وهو بروتين حقيقي النواة واسع الانتشار، يُعدّ المكون الرئيسي للهيكل الخلوي. يُعرف ستة أشكال متماثلة على الأقل منه في الثدييات. يُعبّر عن الأكتين غير العضلي بيتا (β) وجاما (γ)، المعروف أيضًا بالأكتين السيتوبلازمي، بشكل واسع في جميع أنحاء الخلية، حيث يتحكمان في بنيتها وحركتها (1). على الرغم من أن جميع أشكال الأكتين متماثلة إلى حد كبير، إلا أن تسلسل بروتين الأكتين السيتوبلازمي بيتا وجاما يختلف بأربعة أحماض أمينية متشابهة بيوكيميائيًا فقط (2). لهذا السبب، قد تتفاعل الأجسام المضادة المُنتجة ضد بيتا أكتين مع جاما أكتين، والعكس صحيح. يُعبّر عن الأكتين القلبي ألفا (α) والأكتين الهيكلي ألفا (α) في العضلات القلبية والهيكلية المخططة، على التوالي؛ بينما يوجد نوعان من الأكتين العضلي الأملس، ألفا وجاما أكتين، بشكل أساسي في العضلات الملساء الوعائية والمعوية، على التوالي. تنظم هذه الأشكال المتغايرة من الأكتين القدرة الانقباضية للخلايا العضلية (1). يوجد الأكتين بشكل أساسي على هيئة بوليمر ليفي، يُعرف باسم F-أكتين. استجابةً لإشارات إعادة تنظيم الهيكل الخلوي أثناء عمليات مثل انقسام الخلية، والبلعمة الخلوية، أو الإجهاد، يُحفز الكوفيلين تفتت وتفكك F-أكتين، مما يؤدي إلى زيادة في الشكل الكروي الأحادي، G-أكتين (3). يعمل مُركب ARP2/3 على تثبيت شظايا F-أكتين ويُعزز تكوين خيوط أكتين جديدة (3). أظهرت الدراسات البحثية أن الأكتين يُفرط في الفسفرة في أورام الثدي الأولية (4). لوحظ انقسام الأكتين في ظل ظروف الاستماتة الخلوية وفي عضلة القلب والعضلات الهيكلية، كما هو موضح في الدراسات البحثية (5-7). قد يُسرع انقسام الأكتين بواسطة كاسبيز-3 من تحلل البروتين العضلي المعتمد على اليوبيكويتين/البروتيازوم (7). أسماء بديلة ACTB؛ أكتين بيتا؛ أكتين، بيتا؛ أكتين، سيتوبلازمي 1؛ أكتين، سيتوبلازمي 1، معالج من الطرف الأميني؛ أكتين بيتا؛ أكتين هيكلي خلوي بيتا؛ بيتا-أكتين؛ BRWS1؛ I(2)-أكتين؛ بروتين ربط PS1TP5-1؛ PS1TP5BP1 مواصفة التفاعل: HMR Hm Mk