CST، 82791S، جسم مضاد لـ Phospho-AMPK beta2 (Ser39)

جسم مضاد متعدد النسائل لدراسة فوسفات AMPK-beta2 (Ser39). مُعتمد للاستخدام في تقنية Western Blotting وتقنية الترسيب المناعي. يتميز هذا الجسم المضاد Phospho-AMPK beta2 (Ser39) (CST #82791) بدقة عالية وتم التحقق من صحته داخليًا، وهو جاهز للشحن. معلومات استخدام المنتج اللطخة الغربية: 1:1000 الترسيب المناعي: 1:100 تخزين يُزوَّد المنتج في محلول يحتوي على 10 ملي مولار من هيبس الصوديوم (الأس الهيدروجيني 7.5)، و150 ملي مولار من كلوريد الصوديوم، و100 ميكروغرام/مل من ألبومين المصل البقري، و50% من الجلسرين. يُحفظ في درجة حرارة -20 درجة مئوية. لا تُقسِّم الأجسام المضادة إلى أجزاء. بروتوكول البروتوكولات المتاحة: لطخة ويسترن، الترسيب المناعي النوعية / الحساسية يتعرف الجسم المضاد لـ Phospho-AMPK beta2 (Ser39) على المستويات الداخلية لبروتين AMPKβ2 فقط عندما يكون مفسفرًا عند Ser39. يتم الكشف عن حزم ذات أصل غير معروف عند 62 و 140 كيلو دالتون. التفاعل مع الأنواع: الإنسان، الفأر، الجرذ المصدر / التنقية تُنتَج الأجسام المضادة متعددة النسائل عن طريق تحصين الحيوانات بببتيد فوسفوري اصطناعي يُطابق الأحماض الأمينية المحيطة بالحمض الأميني سيرين 39 من بروتين AMPKβ2 البشري. وتُنقّى الأجسام المضادة باستخدام كروماتوغرافيا تقارب البروتين A والببتيد. خلفية يُعدّ بروتين كيناز المُنشّط بواسطة AMP (AMPK) مُحافَظًا عليه بدرجة عالية من الخميرة إلى النباتات والحيوانات، ويلعب دورًا محوريًا في تنظيم استتباب الطاقة (1). يتكون AMPK من مُركّب غير متجانس ثلاثي الوحدات، يتألف من وحدة فرعية محفزة α ووحدتين فرعيتين تنظيميتين β و γ، تُشفّر كل منهما بواسطة جينين أو ثلاثة جينات مُختلفة (α1، 2؛ β1، 2؛ γ1، 2، 3) (2). يُنشّط هذا الكيناز بارتفاع نسبة AMP/ATP نتيجةً للإجهاد الخلوي والبيئي، مثل الصدمة الحرارية ونقص الأكسجة ونقص التروية (1). يقوم مثبط الورم LKB1، بالاشتراك مع البروتينات المساعدة STRAD وMO25، بفسفرة AMPKα عند Thr172 في حلقة التنشيط، وهذه الفسفرة ضرورية لتنشيط AMPK (3-5). يخضع AMPKα أيضًا للفسفرة عند Thr258 وSer485 (لـ α1؛ وSer491 لـ α2). لم يُكشف بعد عن الكيناز المُحفِّز والأهمية البيولوجية لهذه الفسفرة (6). تخضع الوحدة الفرعية β1 لتعديل ما بعد الترجمة عن طريق الميريستلة والفسفرة في مواقع متعددة تشمل Ser24/25، وSer96، وSer101، وSer108، وSer182 (6، 7). يبدو أن الفسفرة عند Ser108 في الوحدة الفرعية β1 ضرورية لتنشيط AMPK، بينما تؤثر الفسفرة عند Ser24/25 وSer182 على تموضع AMPK (7). تم تحديد العديد من الطفرات في الوحدات الفرعية AMPKγ، ويقع معظمها في مواقع ارتباط AMP/ATP المفترضة (مجالات CBS أو Bateman). تؤدي الطفرات في هذه المواقع إلى انخفاض نشاط AMPK وتسبب تراكم الجليكوجين في عضلة القلب أو العضلات الهيكلية (1، 2). تشير الأدلة المتراكمة إلى أن AMPK لا ينظم استقلاب الأحماض الدهنية والجليكوجين فحسب، بل يعدل أيضًا تخليق البروتين ونمو الخلايا من خلال مسارات EF2 وTSC2/mTOR، بالإضافة إلى تدفق الدم عبر eNOS/nNOS (1). يؤدي فسفرة AMPKβ2 عند Ser39 بواسطة كيناز الالتهام الذاتي ULK1 إلى تنظيم نشاط AMPK سلبًا من خلال حلقة تغذية راجعة سلبية (8). أسماء بديلة الوحدة الفرعية بيتا-2 من بروتين كيناز المنشط بـ AMP-5'؛ بروتين كيناز المنشط بـ AMP-5'، الوحدة الفرعية بيتا-2؛ AAKB2؛ الوحدة الفرعية غير المحفزة بيتا 2 من بروتين كيناز المنشط بـ AMP؛ AMPK بيتا 2؛ سلسلة AMPK بيتا-2؛ الوحدة الفرعية بيتا-2 من AMPK؛ AMPKB2؛ MGC61468؛ PRKAB2؛ الوحدة الفرعية غير المحفزة بيتا 2 من بروتين كيناز المنشط بـ AMP؛ الوحدة الفرعية غير المحفزة بيتا 2 من بروتين كيناز المنشط بـ AMP مواصفة التفاعل: HMR الحساسية: داخلية المنشأ الوزن الجزيئي (كيلودالتون): 30 المصدر: أرنب