Merck, F4516-.2ML, anticuerpo anti-IgG2−FITC humano, anticuerpo monoclonal de ratón

La inmunoglobulina G (IgG) pertenece a la familia de las inmunoglobulinas y es un anticuerpo sérico ampliamente expresado. Consiste en una cadena pesada γ en la región constante (C). La estructura monomérica de 150 kDa de la IgG constituye dos cadenas pesadas idénticas y dos cadenas ligeras idénticas con un peso molecular de 50 kDa y 25 kDa, respectivamente. La estructura primaria de este anticuerpo también contiene enlaces disulfuro que participan en la unión de las dos cadenas pesadas, uniendo las cadenas pesadas y ligeras y los residuos dentro de las cadenas. La IgG se subdivide en cuatro clases, a saber, IgG1, IgG2, IgG3 e IgG4 con diferentes cadenas pesadas, denominadas γ1, γ2, γ3 y γ4, respectivamente. La digestión limitada con papaína escinde el anticuerpo en tres fragmentos, dos de los cuales son idénticos y contienen la actividad de unión al antígeno. Se conocen como fragmentos de unión al antígeno (Fab). Estos fragmentos contienen cadenas ligeras emparejadas con los dominios VH y CH1 de las cadenas pesadas.