Product Description
α(1-3,4,6)-Galactosidasa (grano de café). La enzima libera galactosa con enlace α(1-3,4,6) terminal no reductor de oligosacáridos. Incluye tampón de reacción 5x [citrato/fosfato de sodio 500 mM (pH 6,0)]
que al diluirse da 100 mM de citrato-fosfato de sodio pH 6,0. Presupuesto: Aplicaciones enzimáticas: Se ha informado de la presencia de residuos terminales de galactosa ligados a en varias glicoproteínas, lo que suscita un interés creciente. El grupo galactosa-a-1-3Gal se encuentra ampliamente presente en glicoconjugados de mamíferos no primates y monos del Nuevo Mundo, aunque está ausente en humanos y monos del Viejo Mundo. La posible presencia de esta modificación y su antigenicidad asociada es un factor importante a considerar en la expresión de glicoproteínas recombinantes en cultivos celulares de mamíferos. Esta enzima escinde tanto la galactosa ligada a(1-3) como la menos abundante galactosa ligada a(1-6). Otros investigadores la han utilizado para modificar la especificidad del grupo sanguíneo. La enzima también tiene aplicaciones diagnósticas para la determinación de rafinosa en alimentos. Formulación enzimática: Liofilizado a partir de fosfato de sodio 100 mM, pH 6,5, con 0,25 mg/ml de albúmina sérica bovina. Véase la nota anterior sobre la cantidad de BSA. Origen de la enzima: Grano de café verde. Altamente purificada; no se detecta actividad contaminante de β-galactosidasa, según se determinó mediante incubación prolongada con 2-AB NA2 (G2). Especificidad enzimática: La α-galactosidasa del grano de café escinde los residuos terminales no reductores de galactosa unidos a α1-3, α1-4 y α1-6 a polisacáridos, glicoproteínas y glicanos. La especificidad precisa de la enzima depende de la naturaleza del glicoconjugado. La enzima es estable. A 37 °C en un tampón de pH 6,0, la actividad completa se recupera después de 19 horas y el 70 % después de 48 horas. Nota: La enzima tiene una rotación lenta. Después de 18 horas a 37 °C con 5 U/ml de enzima, una solución 40 µM de oligosacárido asialo, biantenario y fucosilado con α(1-3)-galactosa en su brazo externo presenta una des-α-galactosilación del 67 %. Definición de unidad enzimática: Una unidad se define como la cantidad de enzima necesaria para hidrolizar 1 µmol de pNP-α-D-galactopiranósido por minuto a pH 6,5 y 37 °C. Peso molecular: ~26 kD Unidad: 5 U **********La siguiente descripción del producto es generada por IA y es solo de referencia. Si tiene alguna pregunta, póngase en contacto con el servicio de atención al cliente.********** La α(1-3,4,6)-galactosidasa del grano de café es una preparación enzimática altamente purificada diseñada para la hidrólisis selectiva de residuos de galactosilo con enlaces α. Esta enzima escinde eficazmente los enlaces galactosídicos α(1-3), α(1-4) y α(1-6), lo que la convierte en una herramienta esencial para el análisis estructural de glicanos, la determinación de perfiles de oligosacáridos y la caracterización de glicoproteínas en la investigación bioquímica básica y avanzada. Adecuada para la eliminación de residuos de galactosa en glicanos con enlaces N y O, su especificidad garantiza una elucidación estructural precisa para aplicaciones en glicómica, biotecnología y procesos de control de calidad. Optimizada para flujos de trabajo de laboratorio, esta enzima es compatible con diversos tipos de muestras, incluyendo glicoproteínas purificadas y mezclas biológicas complejas. Se integra a la perfección con las completas plataformas de análisis de glicanos de Agilent, como los sistemas HPLC y LC-MS, y también es compatible con otros instrumentos líderes de cromatografía y espectrometría de masas. Los investigadores pueden confiar en este reactivo para flujos de trabajo analíticos, como el análisis de monosacáridos, el mapeo de glicanos y el descubrimiento de biomarcadores. Entre los productos relacionados se incluyen kits de marcaje de glicanos de alto rendimiento y una completa gama de exoglucosidasas para la secuenciación personalizada de glicanos. Cada lote se somete a un control de calidad para garantizar su reproducibilidad, lo que garantiza un rendimiento constante para aplicaciones analíticas y preparativas sensibles.
que al diluirse da 100 mM de citrato-fosfato de sodio pH 6,0. Presupuesto: Aplicaciones enzimáticas: Se ha informado de la presencia de residuos terminales de galactosa ligados a en varias glicoproteínas, lo que suscita un interés creciente. El grupo galactosa-a-1-3Gal se encuentra ampliamente presente en glicoconjugados de mamíferos no primates y monos del Nuevo Mundo, aunque está ausente en humanos y monos del Viejo Mundo. La posible presencia de esta modificación y su antigenicidad asociada es un factor importante a considerar en la expresión de glicoproteínas recombinantes en cultivos celulares de mamíferos. Esta enzima escinde tanto la galactosa ligada a(1-3) como la menos abundante galactosa ligada a(1-6). Otros investigadores la han utilizado para modificar la especificidad del grupo sanguíneo. La enzima también tiene aplicaciones diagnósticas para la determinación de rafinosa en alimentos. Formulación enzimática: Liofilizado a partir de fosfato de sodio 100 mM, pH 6,5, con 0,25 mg/ml de albúmina sérica bovina. Véase la nota anterior sobre la cantidad de BSA. Origen de la enzima: Grano de café verde. Altamente purificada; no se detecta actividad contaminante de β-galactosidasa, según se determinó mediante incubación prolongada con 2-AB NA2 (G2). Especificidad enzimática: La α-galactosidasa del grano de café escinde los residuos terminales no reductores de galactosa unidos a α1-3, α1-4 y α1-6 a polisacáridos, glicoproteínas y glicanos. La especificidad precisa de la enzima depende de la naturaleza del glicoconjugado. La enzima es estable. A 37 °C en un tampón de pH 6,0, la actividad completa se recupera después de 19 horas y el 70 % después de 48 horas. Nota: La enzima tiene una rotación lenta. Después de 18 horas a 37 °C con 5 U/ml de enzima, una solución 40 µM de oligosacárido asialo, biantenario y fucosilado con α(1-3)-galactosa en su brazo externo presenta una des-α-galactosilación del 67 %. Definición de unidad enzimática: Una unidad se define como la cantidad de enzima necesaria para hidrolizar 1 µmol de pNP-α-D-galactopiranósido por minuto a pH 6,5 y 37 °C. Peso molecular: ~26 kD Unidad: 5 U **********La siguiente descripción del producto es generada por IA y es solo de referencia. Si tiene alguna pregunta, póngase en contacto con el servicio de atención al cliente.********** La α(1-3,4,6)-galactosidasa del grano de café es una preparación enzimática altamente purificada diseñada para la hidrólisis selectiva de residuos de galactosilo con enlaces α. Esta enzima escinde eficazmente los enlaces galactosídicos α(1-3), α(1-4) y α(1-6), lo que la convierte en una herramienta esencial para el análisis estructural de glicanos, la determinación de perfiles de oligosacáridos y la caracterización de glicoproteínas en la investigación bioquímica básica y avanzada. Adecuada para la eliminación de residuos de galactosa en glicanos con enlaces N y O, su especificidad garantiza una elucidación estructural precisa para aplicaciones en glicómica, biotecnología y procesos de control de calidad. Optimizada para flujos de trabajo de laboratorio, esta enzima es compatible con diversos tipos de muestras, incluyendo glicoproteínas purificadas y mezclas biológicas complejas. Se integra a la perfección con las completas plataformas de análisis de glicanos de Agilent, como los sistemas HPLC y LC-MS, y también es compatible con otros instrumentos líderes de cromatografía y espectrometría de masas. Los investigadores pueden confiar en este reactivo para flujos de trabajo analíticos, como el análisis de monosacáridos, el mapeo de glicanos y el descubrimiento de biomarcadores. Entre los productos relacionados se incluyen kits de marcaje de glicanos de alto rendimiento y una completa gama de exoglucosidasas para la secuenciación personalizada de glicanos. Cada lote se somete a un control de calidad para garantizar su reproducibilidad, lo que garantiza un rendimiento constante para aplicaciones analíticas y preparativas sensibles.
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