CST, 10947SF, anticuerpo monoclonal de ratón contra la proteína Spike del SARS-CoV-2 (E2M5O) (libre de BSA y azida)

Anticuerpo monoclonal para el estudio de la proteína Spike del SARS-CoV-2. Validado para ELISA+. Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo monoclonal de ratón contra la proteína Spike del SARS-CoV-2 (E2M5O) (libre de BSA y azida) (CST n.° 10947) está listo para su envío. Información de uso del producto Esta formulación es ideal para tecnologías que requieren el marcaje especializado o personalizado de anticuerpos, incluyendo fluoróforos, metales, lantánidos y oligonucleótidos. No se recomienda para ensayos ChIP, ChIP-seq, CUT&RUN ni CUT&Tag. Si necesita una formulación sin portadores para el perfil de cromatina, contáctenos. El usuario final debe determinar las diluciones/concentraciones óptimas. Los anticuerpos sin BSA ni azida se someten a pruebas de control de calidad mediante cromatografía de exclusión por tamaño (SEC) para determinar la integridad de los anticuerpos. Formulación Se suministra en PBS 1X (10 mM Na2HPO4, 3 mM KCl, 2 mM KH2PO4 y 140 mM NaCl (pH 7,8)). Libre de BSA y azida. Almacenamiento Conservar a -20 °C. Este producto se congela a -20 °C, por lo que se recomienda alicuotarlo en viales de un solo uso para evitar múltiples ciclos de congelación/descongelación. Puede presentarse un ligero precipitado que se disuelve agitando suavemente en vórtex. Esto no afectará la eficacia de los anticuerpos. Especificidad / Sensibilidad El anticuerpo monoclonal de ratón (libre de BSA y azida) contra la proteína de pico del SARS-CoV-2 (E2M5O) reconoce los niveles endógenos de la proteína de pico total del SARS-CoV-2. Reactividad de las especies: Virus Fuente / Purificación El anticuerpo monoclonal se produce inmunizando animales con un péptido sintético correspondiente a los residuos que rodean a Pro25 de la proteína de pico del SARS-CoV-2. Fondo La causa de la pandemia de COVID-19 es un coronavirus nuevo y altamente patógeno, denominado SARS-CoV-2 (coronavirus-2 del síndrome respiratorio agudo severo). El SARS-CoV-2 es miembro de la familia de virus Coronaviridae (1). El virión del SARS-CoV-2 está compuesto por cuatro proteínas estructurales clave: espiga (S), envoltura (E), membrana (M) y nucleocápside (N) (2). Las proteínas de la espiga del coronavirus son proteínas de fusión de clase I y albergan un ectodominio, un dominio transmembrana y una cola intracelular (3,4). El ectodominio altamente glicosilado se proyecta desde la superficie de la envoltura viral y facilita la unión y fusión con la membrana de la célula huésped. El ectodominio se puede subdividir en las subunidades S1 del dominio de unión al receptor (RBD) y de fusión de membrana (S2), que se producen tras la proteólisis por las proteasas del huésped. Las subunidades S1 y S2 se reasocian después de la escisión, ensamblándose en homotrímeros de tipo corona (2,4). La proteína espícula del SARS-CoV-2 contiene un nuevo sitio de escisión de furina (FCS) tetrabásico en la unión S1/S2. Estudios de investigación sugieren que este sitio es escindido por proproteína convertasas (p. ej., furina) o proteasas lisosomales (p. ej., catepsina L) (5,6). La escisión S1/S2 provoca un cambio confirmatorio en la proteína espícula que posiciona elementos del RBD trimérico en una posición expuesta hacia arriba, preparándolo para la interacción con las proteínas receptoras del huésped. La escisión puede ocurrir en múltiples etapas del ciclo de vida viral, incluyendo durante el empaquetamiento viral o al contacto del virión intacto con la superficie de la célula huésped. Se ha sugerido que este nuevo evento de escisión contribuye a la alta tasa de infectividad del virus SARS-CoV-2 (7). Se ha demostrado que el virus SARS-CoV-2 utiliza la proteína de la enzima convertidora de angiotensina 2 (ECA2) como su receptor principal para la entrada celular (8). Sin embargo, estudios de investigación han sugerido que otras proteínas de la superficie celular podrían actuar como receptores o correceptores del SARS-CoV-2. Entre ellas se encuentran la neuropilina-1 (NPN1), un receptor transmembrana de un solo paso que puede funcionar como parte de un complejo receptor de semaforina y como receptor del factor de crecimiento endotelial vascular (VEGF) (9), y la basigina/EMMPRIN (CD147), un receptor integral de membrana de tipo I perteneciente a la superfamilia de las inmunoglobulinas (10). Nombres alternativos Glicoproteína de superficie 2019-nCoV; Proteína peplómero; Glicoproteína S; Proteína de pico del SARS-CoV-2; glicoproteína de pico; SPIKE_SARS2; glicoproteína de superficie Especificación REACTIVIDAD: Vir SENSIBILIDAD: Endógena Fuente/Isotipo: IgG1 kappa de ratón