Product Description
Anticuerpo monoclonal para el estudio de WDR5. Validado para Western Blot. Disponible en dos tamaños. Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo monoclonal de conejo WDR5 (D3X5B) (CST n.° 13073) está listo para su envío.
Información de uso del producto
Western Blot: 1:1000
Almacenamiento
Se suministra en 10 mM de HEPES sódico (pH 7,5), 150 mM de NaCl, 100 µg/ml de BSA, 50 % de glicerol y menos del 0,02 % de azida sódica. Conservar a -20 °C. No alicuotar el anticuerpo.
Protocolo
Protocolos disponibles: Western Blot
Especificidad / Sensibilidad
El anticuerpo monoclonal de conejo WDR5 (D3X5B) reconoce niveles endógenos de la proteína WDR5 total.
Reactividad de las especies: humano, ratón, rata, mono
Fuente / Purificación
El anticuerpo monoclonal se produce inmunizando animales con un péptido sintético correspondiente a los residuos que rodean a Pro30 de la proteína WDR5 humana.
Fondo
La proteína Set1 histona metiltransferasa se identificó por primera vez en levaduras como parte del complejo Set1/COMPASS histona metiltransferasa, que metila la histona H3 en Lys4 y funciona como un coactivador transcripcional (1). Si bien las levaduras contienen solo una proteína Set1 conocida, existen seis proteínas relacionadas con Set1 en mamíferos: SET1A, SET1B, MLL1, MLL2, MLL3 y MLL4, todas las cuales se ensamblan en complejos tipo COMPASS y metilan la histona H3 en Lys4 (2,3). Estas proteínas relacionadas con Set1 se encuentran cada una en complejos proteicos distintos, todos los cuales comparten las subunidades comunes WDR5, RBBP5, ASH2L, CXXC1 y DPY30. Estas subunidades son necesarias para el ensamblaje adecuado del complejo y la modulación de la actividad de la histona metiltransferasa (2-6). Los complejos MLL1 y MLL2 contienen la subunidad proteica adicional, menina (6). Al igual que el Set1 de levadura, las seis proteínas mamíferas relacionadas con Set1 metilan la histona H3 en Lys4 (2-6). Las translocaciones de MLL se encuentran en un gran número de neoplasias hematológicas, lo que sugiere que los complejos de histona metiltransferasa Set1/COMPASS desempeñan un papel crítico en la leucemogénesis (6). WDR5 es una subunidad central de todos los complejos de histona metiltransferasa SET1/MLL y es necesaria para el ensamblaje adecuado del complejo y la actividad de la histona metiltransferasa (7). Funciona como un efector de la metilación de la histona H3 Lys4 al reclutar complejos SET1/MLL a loci diana y presentar la cola amino-terminal de la histona H3 para la metilación (8). WDR5 contiene un dominio de hélice WD40 clásico de siete palas con una cavidad central que se une a la histona H3 Arg2 cuando se dimetila simétricamente (H3Arg2Me2-S) por las arginina metiltransferasas PRMT5 y PRMT7 (8). La unión de WDR5 a H3Arg2Me2-S resulta en un mayor reclutamiento de complejos SET1/MLL y la metilación de la histona H3 Lys4 en promotores génicos y sitios reguladores distales. Por el contrario, la dimetilación asimétrica de la histona H3 Arg2 (H3Arg2Me2-A) por PRMT6 reduce la unión de WDR5 y resulta en una disminución del reclutamiento de complejos SET1/MLL y una reducción de la metilación de la histona H3 Lys4 (8). Curiosamente, el bolsillo de unión H3Arg2Me2-S de WDR5 también interactúa con los dominios SET de las proteínas SET1/MLL con una afinidad comparable, lo que establece una posible competencia por la unión de WDR5 que podría actuar para regular el reclutamiento de SET1/MLL y la subsiguiente metilación de H3 Lys4 (9-11). WDR5 también es una subunidad central de los complejos de acetiltransferasa de histonas ATAC y MOF-NSL y del complejo de remodelación de cromatina CHD8 (12-14).
Nombres alternativos
BIG-3; BIG3; proteína del gen de 3 kb inducida por BMP2; CFAP89; proteína 89 asociada a cilios y flagelos; SWD3; SWD3, proteína de repetición WD40 Set1c, homóloga; dominio de repetición WD 5; proteína 5 que contiene repeticiones WD; proteína 5 con repetición WD; WDR5
Especificación
REACTIVIDAD: HMR Mk
SENSIBILIDAD: Endógena
Peso molecular (kDa): 37
Fuente/Isotipo: IgG de conejo
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Collaboration
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