CST, 14215S, anticuerpo monoclonal de ratón N-cadherina (13A9)

Anticuerpo monoclonal para el estudio de la N-cadherina. Validado para WB, IP, IHC e IF. Disponible en dos tamaños. Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo monoclonal de ratón contra la N-cadherina (13A9) (CST n.° 14215) está listo para su envío. Información de uso del producto Western Blot: 1:1000 Inmunoprecipitación: 1:200 Inmunohistoquímica (parafina): 1:150 - 1:600 Inmunofluorescencia (inmunocitoquímica): 1:400 - 1:1600 Almacenamiento Se suministra en 10 mM de HEPES sódico (pH 7,5), 150 mM de NaCl, 100 µg/ml de BSA, 50 % de glicerol y menos del 0,02 % de azida sódica. Conservar a -20 °C. No alicuotar el anticuerpo. Para obtener una versión sin transportador (BSA ni azida) de este producto, consulte el producto n.° 58103. Protocolo Protocolos disponibles: Western Blot, Inmunoprecipitación, Inmunohistoquímica (Parafina), Inmunofluorescencia (Inmunocitoquímica) Especificidad / Sensibilidad El mAb de ratón N-cadherina (13A9) reconoce los niveles endógenos de la proteína N-cadherina total. Este anticuerpo no presenta reacción cruzada con otras proteínas cadherinas. Reactividad de las especies: humano, ratón, rata, mono Fuente / Purificación El anticuerpo monoclonal se produce inmunizando animales con una proteína recombinante marcada con MBP específica para los dominios citoplasmáticos de la proteína N-cadherina humana. Fondo Las cadherinas son una superfamilia de glicoproteínas transmembrana que contienen repeticiones de cadherina de aproximadamente 100 residuos en su dominio extracelular. Las cadherinas median la adhesión intercelular dependiente del calcio y desempeñan un papel fundamental en el desarrollo tisular normal (1). La subfamilia clásica de cadherinas incluye las cadherinas N, P, R, B y E, así como otros diez miembros que se encuentran en las uniones adherentes, una estructura celular cerca de la superficie apical de las células epiteliales polarizadas. El dominio citoplasmático de las cadherinas clásicas interactúa con la β-catenina, la γ-catenina (también llamada placoglobina) y la p120 catenina. La β-catenina y la γ-catenina se asocian con la α-catenina, que une el complejo cadherina-catenina al citoesqueleto de actina (1,2). Mientras que la β- y la γ-catenina desempeñan funciones estructurales en el complejo de unión, la p120 regula la actividad adhesiva y el tráfico de la cadherina (1-4). Los investigadores consideran que la E-cadherina es un supresor activo de la invasión y el crecimiento de muchos cánceres epiteliales (1-3). Estudios de investigación indican que las células cancerosas presentan una sobreexpresión de la N-cadherina, además de una pérdida de la E-cadherina. Este cambio en la expresión de la cadherina se denomina "interruptor de cadherina". La N-cadherina coopera con el receptor de FGF, lo que provoca la sobreexpresión de MMP-9 y la invasión celular (3). Estudios de investigación han demostrado que, en las células endoteliales, la señalización, la expresión y la localización de la VE-cadherina se correlacionan con la permeabilidad vascular y la angiogénesis tumoral (5,6). Los investigadores también han demostrado que la expresión de la P-cadherina, normalmente presente en las células epiteliales, también se altera en el cáncer de ovario y otros cánceres humanos (7,8). Nombres alternativos ACOGS; ARVD14; CADH2; cadherina 2; cadherina 2, N-cadherina (neuronal); cadherina 2, tipo 1, N-cadherina (neuronal); Cadherina-2; proteína de adhesión dependiente de calcio, neuronal; CD325; CDH2; CDHN; CDw325; N-cadherina; N-cadherina; N-cadherina 1; NCAD; Cadherina neural; neural-cadherina Especificación REACTIVIDAD: HMR Mk SENSIBILIDAD: Endógena Peso molecular (kDa): 140 Fuente/Isotipo: IgG1 de ratón