Anticuerpo monoclonal de conejo CST, 14680S, motivo de trimetillisina [tme-K] (D1L1X)

Anticuerpo monoclonal para estudio. Validado para Western Blot. Disponible en dos tamaños. Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo monoclonal de conejo con motivo de trimetil lisina [tme-K] (D1L1X) (CST n.° 14680) está listo para envío. Información de uso del producto Western Blot: 1:1000 Almacenamiento Se suministra en 10 mM de HEPES sódico (pH 7,5), 150 mM de NaCl, 100 µg/ml de BSA y 50 % de glicerol. Conservar a -20 °C. No alicuotar el anticuerpo. Protocolo Protocolos disponibles: Western Blot Especificidad / Sensibilidad El anticuerpo monoclonal de conejo con motivo de trimetil lisina [tme-K] (D1L1X) reconoce niveles endógenos de proteínas únicamente cuando se trimetila en un residuo de lisina. Este anticuerpo no presenta reacción cruzada con niveles endógenos de proteínas con residuos de lisina o arginina monometilados o dimetilados. Reactividad de las especies: Se espera que se presenten todas las especies Fuente / Purificación El anticuerpo monoclonal se produce inmunizando animales con una biblioteca de péptidos sintéticos que contiene trimetillisina. Fondo La metilación de residuos de lisina es una modificación postraduccional reguladora (PTM) común que resulta en la mono-, di- o tri-metilación de la lisina en grupos ε-amina por las metiltransferasas de proteína lisina (PKMT). Se reconocen dos grupos de PKMT con base en la estructura y el mecanismo catalítico: las metiltransferasas de clase I o enzimas de siete cadenas β, y las metiltransferasas de clase V que contienen el dominio SET. Ambas utilizan el donador de metilo S-adenosil-L-metionina para metilar proteínas histonas y no histonas. Las metiltransferasas de clase I metilan aminoácidos, ADN y ARN (1,2). Se distinguen seis familias de proteínas que interactúan con metil-lisina con base en los dominios de unión: MBT, dedo PHD, Tudor, PWWP, repetición WD40 y cromodominios. Muchos de estos muestran preferencias de unión diferencial basadas en el estado de metilación de la lisina (3). Las lisina desmetilasas de la subfamilia KDM1 catalizan la desmetilación de mono- y di-metil lisinas, mientras que las enzimas de la subfamilia JmjC (KDM2-7) dependientes de 2-oxoglutarato también modifican residuos de tri-metil lisina (4). La mayoría de los sustratos de PKMT son proteínas histonas y factores de transcripción, lo que enfatiza la importancia de la metilación de la lisina en la regulación de la estructura de la cromatina y la expresión génica. Lys9 de la histona H3 es mono- o di-metilada por G9A/GLP y tri-metilada por SETDB1 para activar la transcripción. La desmetilación del mismo residuo mediada por JHDM3A crea mono-metil Lys9 e inhibe la transcripción génica (5). El supresor tumoral p53 está regulado por la metilación de al menos cuatro sitios. La transcripción mediada por p53 se reprime tras la monometilación de p53 en Lys370 por SMYD2; la dimetilación en el mismo residuo inhibe aún más a p53 al impedir su asociación con 53BP1. La dimetilación concomitante en Lys382 inhibe la ubiquitinación de p53 tras daño del ADN. La monometilación en Lys382 por SET8 suprime la actividad transcripcional de p53, mientras que la monometilación de SET7/9 en Lys372 inhibe la metilación de SMYD2 en Lys370 y estabiliza la proteína p53. La dimetilación en Lys373 por G9A/GLP inhibe la apoptosis mediada por p53 y se correlaciona con la trimetilación de la histona H3 Lys9 en el promotor p21 (1,6). La sobreexpresión de PKMT está asociada con múltiples formas de cáncer humano, lo que ha generado un enorme interés en apuntar a las metiltransferasas de proteína lisina en la investigación de descubrimiento de fármacos. Especificación REACTIVIDAD: Todas SENSIBILIDAD: Endógena Fuente/Isotipo: IgG de conejo