CST, 19089S, Kit de motivo remanente de ubiquitina/SUMO PTMScan® HS Pilot (K-epsilon-GG)

PTMScan para estudiar en el área de investigación. Información de uso del producto Importante para el remanente SUMO: La proteasa alfa-lítica de tipo silvestre (WaLP) es una serina endopeptidasa que escinde en el extremo carboxilo terminal los aminoácidos alanina, serina, treonina y valina. Compruebe que la secuencia SUMO prevista de su organismo modelo contenga AGG, SGG, TGG o VGG en el extremo C-terminal para garantizar la reactividad. Almacenamiento Todos los componentes de este kit son estables durante al menos 12 meses si se almacenan a la temperatura recomendada. Tras su recepción, el anticuerpo 34608P debe conservarse a 4 °C. Los anticuerpos 25144P y 42424P deben conservarse a -20 °C. No alicuote el anticuerpo. Protocolo Protocolos disponibles: PTMScan Fondo La ubiquitina es una unidad polipeptídica conservada que desempeña un papel importante en la vía ubiquitina-proteasoma. La ubiquitina puede unirse covalentemente a muchas proteínas celulares mediante el proceso de ubiquitinación, que dirige las proteínas para su degradación por el proteasoma 26S. Tres componentes intervienen en el proceso de conjugación proteína diana-ubiquitina. La ubiquitina se activa primero mediante la formación de un complejo tioléster con el componente de activación E1; la ubiquitina activada se transfiere posteriormente a la proteína transportadora de ubiquitina E2, y luego de E2 a la ubiquitina ligasa E3 para su entrega final al épsilon-NH2 del residuo de lisina de la proteína diana (1-3). La vía ubiquitina-proteasoma se ha implicado en una amplia gama de procesos biológicos normales y en anomalías relacionadas con enfermedades. Se ha demostrado que varias proteínas, como IβB, p53, cdc25A y Bcl-2, son dianas del proceso ubiquitina-proteasoma como parte de la regulación de la progresión del ciclo celular, la diferenciación, la respuesta al estrés celular y la apoptosis (4-7). Los modificadores pequeños relacionados con la ubiquitina 1, 2 y 3 (SUMO-1, -2 y -3) pertenecen a la familia de proteínas similares a la ubiquitina (8). La unión covalente de SUMO-1, -2 o -3 (SUMOilación) a proteínas diana es análoga a la ubiquitinación. La ubiquitina y los miembros individuales de la familia SUMO se dirigen a diferentes proteínas con diversas funciones biológicas. La ubiquitina regula predominantemente la degradación de su diana (8). Por el contrario, SUMO-1 se conjuga con RanGAP, PML, p53 e IβB-α, regula el tráfico nuclear, forma estructuras subnucleares y regula la actividad transcripcional y la estabilidad proteica (9-13). SUMO-2/-3 forma cadenas de poli(SUMO), se conjuga con la topoisomerasa II y la APP, regula la segregación cromosómica y las respuestas celulares al estrés ambiental, y participa en la progresión de la enfermedad de Alzheimer (14-17).