CST, 2058S, anticuerpo PKC-delta

Anticuerpo policlonal para el estudio de PKCdelta. Validado para Western Blot. Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo PKC-delta (CST n.° 2058) está listo para su envío. Información de uso del producto Western Blot: 1:1000 Almacenamiento Se suministra en 10 mM de HEPES sódico (pH 7,5), 150 mM de NaCl, 100 µg/ml de BSA y 50 % de glicerol. Conservar a -20 °C. No alicuotar el anticuerpo. Protocolo Protocolos disponibles: Western Blot Especificidad / Sensibilidad El anticuerpo PKC-delta detecta los niveles endógenos de la proteína PKCδ total. Este anticuerpo no presenta reacción cruzada con los niveles endógenos de otras isoformas de PKC. Reactividad de las especies: humano, ratón, rata, mono Fuente / Purificación Los anticuerpos policlonales se producen inmunizando animales con un péptido sintético correspondiente a la PKCδ humana. Los anticuerpos se purifican mediante cromatografía de afinidad con proteína A y péptidos. Fondo La activación de la proteína quinasa C (PKC) es uno de los primeros eventos en una cascada que controla una variedad de respuestas celulares, incluyendo secreción, expresión génica, proliferación y contracción muscular (1,2). Las isoformas de PKC pertenecen a tres grupos basados ​​en la dependencia del calcio y activadores. Las PKC clásicas son dependientes del calcio a través de sus dominios C2 y son activadas por fosfatidilserina (PS), diacilglicerol (DAG) y ésteres de forbol (TPA, PMA) a través de sus dominios C1 ricos en cisteína. Tanto las PKC nuevas como las atípicas son independientes del calcio, pero solo las PKC nuevas son activadas por PS, DAG y ésteres de forbol (3-5). Los miembros de estos tres grupos de PKC contienen un pseudosustrato o dominio autoinhibitorio que se une a los sitios de unión del sustrato en el dominio catalítico para prevenir la activación en ausencia de cofactores o activadores. El control de la actividad de la PKC se regula mediante tres eventos de fosforilación distintos. La fosforilación ocurre en Thr500 en el bucle de activación, en Thr641 mediante autofosforilación y en el sitio hidrofóbico carboxiterminal Ser660 (2). Las isoformas atípicas de la PKC carecen de fosforilación en la región hidrofóbica, lo que se correlaciona con la presencia de ácido glutámico en lugar de los residuos de serina o treonina que se encuentran en las isoformas más típicas de la PKC. La enzima PDK1 o un pariente cercano es responsable de la activación de la PKC. Una adición reciente a la superfamilia de la PKC es la PKCμ (PKD), que está regulada por DAG y TPA a través de su dominio C1. La PKD se distingue por la presencia de un dominio PH y por su reconocimiento de sustrato único y localización en el Golgi (6). Las quinasas relacionadas con la PKC (PRK) carecen del dominio C1 y no responden a DAG ni a ésteres de forbol. Los lípidos de fosfatidilinositol activan las PRK, y las GTPasas pequeñas de la familia Rho se unen a la región de homología 1 (HR1) para regular la actividad de la quinasa PRK (7). Se sugiere que la fosforilación de residuos de tirosina en PKCdelta influye en la determinación de sus propiedades funcionales. Se han identificado residuos de tirosina fosforilados en el dominio catalítico, el dominio regulador y la bisagra de PKCdelta (8). Si bien no se ha descifrado una designación clara de la especificidad reguladora basada en los patrones de tirosina fosforilada, se ha demostrado que estas diversas fosforilaciones disminuyen el nivel de proteína PKCdelta, aumentan la actividad de la quinasa o aumentan la selectividad de la especificidad del sustrato (8-10). Nombres alternativos ALPS3; CVID9; KPCD; MAY1; MGC49908; nPKC-delta; PKCD; PRKCD; proteína quinasa C delta; proteína quinasa C tipo delta; subunidad catalítica de la proteína quinasa C tipo delta; subunidad reguladora de la proteína quinasa C tipo delta; proteína quinasa C delta VIII; proteína quinasa C delta; SDK1; proteína quinasa-1 dependiente de esfingosina; proteína quinasa tirosina PRKCD Especificación REACTIVIDAD: HMR Mk SENSIBILIDAD: Endógena Peso molecular (kDa): 78 FUENTE: Conejo