CST, 2231L, anticuerpo contra el receptor de fosfo-EGF (Tyr845)

Anticuerpo policlonal para el estudio del fosfato de EGFR (Tyr869). Validado para Western Blot. Disponible en dos tamaños. Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo contra el receptor de fosfo-EGF (Tyr845) (CST n.° 2231) está listo para su envío. Información de uso del producto Western Blot: 1:1000 Almacenamiento Se suministra en 10 mM de HEPES sódico (pH 7,5), 150 mM de NaCl, 100 µg/ml de BSA y 50 % de glicerol. Conservar a -20 °C. No alicuotar el anticuerpo. Protocolo Protocolos disponibles: Western Blot Especificidad / Sensibilidad El anticuerpo contra el receptor de EGF fosforilado (Tyr845) detecta niveles endógenos del receptor de EGF solo cuando está fosforilado en la tirosina 845. Este anticuerpo puede reaccionar de forma cruzada con otros miembros de la familia del receptor de EGF activado (por ejemplo, ErbB2). Reactividad de las especies: humano, ratón, rata Fuente / Purificación Los anticuerpos policlonales se producen inmunizando animales con un fosfopéptido sintético correspondiente a los residuos que rodean la Tyr845 del receptor de EGF humano. Los anticuerpos se purifican mediante cromatografía de afinidad de proteína A y péptidos. Fondo El receptor del factor de crecimiento epidérmico (EGF) es una tirosina quinasa transmembrana que pertenece a la familia de proteínas HER/ErbB. La unión del ligando provoca la dimerización del receptor, la autofosforilación, la activación de la señalización descendente, la internalización y la degradación lisosomal (1,2). La fosforilación del receptor de EGF (EGFR) en Tyr845, en el dominio quinasa, participa en la estabilización del bucle de activación, el mantenimiento de la enzima en estado activo y la creación de una superficie de unión para las proteínas sustrato (3,4). c-Src participa en la fosforilación de EGFR en Tyr845 (5). El dominio SH2 de PLCγ se une a fosfo-Tyr992, lo que activa la señalización descendente mediada por PLCγ (6). La fosforilación del EGFR en Tyr1045 crea un importante sitio de acoplamiento para la proteína adaptadora c-Cbl, lo que conduce a la ubiquitinación y degradación del receptor tras la activación del EGFR (7,8). La proteína adaptadora GRB2 se une al EGFR activado en fosfo-Tyr1068 (9). Un par de residuos fosforilados del EGFR (Tyr1148 y Tyr1173) proporcionan un sitio de acoplamiento para la proteína de andamiaje Shc, y ambos sitios participan en la activación de la señalización de la MAP quinasa (2). La fosforilación del EGFR en residuos específicos de serina y treonina atenúa la actividad de la EGFR quinasa. Los residuos carboxiterminales del EGFR Ser1046 y Ser1047 son fosforilados por la CaM quinasa II; la mutación de cualquiera de estas serinas resulta en una autofosforilación de la tirosina del EGFR regulada positivamente (10). Nombres alternativos Homólogo del oncogén viral de la leucemia eritroblástica aviar (v-erb-b); proteína inhibidora del crecimiento celular 40; proteína inductora de la proliferación celular 61; receptor de EGF; EGFR; receptor del factor de crecimiento epidérmico; receptor del factor de crecimiento epidérmico (homólogo del oncogén viral de la leucemia eritroblástica aviar (v-erb-b)); dominio de la tirosina quinasa del receptor del factor de crecimiento epidérmico; receptor de tirosina quinasa 1 erb-b2; ERBB; ERBB1; HER1; mENA; NISBD2; PIG61; Protooncogén c-ErbB-1; Receptor de la tirosina-proteína quinasa erbB-1 Especificación REACTIVIDAD: HMR SENSIBILIDAD: Endógena Peso molecular (kDa): 175 FUENTE: Conejo