Anticuerpo monoclonal de conejo CST, 25665S, receptor de fosfoglucocorticoides (Ser226) (D9D3V) (conjugado InTraSeq™ 3' 3036)

Anticuerpo monoclonal para el estudio del fosfato del receptor de glucocorticoides (Ser226). Validado para análisis de células individuales - InTraSeq™ 3'. Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo monoclonal de conejo para el receptor de fosfoglucocorticoides (Ser226) (D9D3V) (conjugado InTraSeq ^™ 3' 3036) (CST n.° 25665) está listo para su envío. Almacenamiento Se suministra en PBS (pH 7,2), 2 mM de EDTA, 0,05 % de Triton X-100, 2 mg/mL de BSA y 50 % de glicerol. Conservar a -20 °C. No alicuotar el anticuerpo. Protocolo Protocolos disponibles: Análisis de células individuales - InTraSeq™ 3' Especificidad / Sensibilidad El anticuerpo monoclonal de conejo (conjugado InTraSeq™ 3' 3036) contra el receptor de fosfoglucocorticoides (Ser226) (D9D3V) reconoce los niveles endógenos de la proteína del receptor de glucocorticoides solo cuando se fosforila en Ser226. Reactividad de las especies: humano, ratón Fuente / Purificación El anticuerpo monoclonal se produce inmunizando animales con un fosfopéptido sintético correspondiente a los residuos que rodean a Ser226 de la proteína del receptor de glucocorticoides humano. Fondo Las hormonas glucocorticoides controlan la proliferación celular, la inflamación y el metabolismo mediante su asociación con el receptor de glucocorticoides (GR)/NR3C1, un miembro de la superfamilia de factores de transcripción de receptores hormonales nucleares (1). El GR se compone de varios elementos estructurales conservados, incluyendo un dominio de unión al ligando carboxiterminal (que también contiene residuos críticos para la dimerización del receptor y la transactivación génica dependiente de hormonas), una región bisagra vecina que contiene señales de localización nuclear, un dominio central de unión al ADN que contiene dedos de zinc y una región variable aminoterminal que participa en la transcripción génica independiente del ligando. En ausencia de hormona, una población significativa de GR se localiza en el citoplasma en una forma inactiva a través de su asociación con proteínas chaperonas reguladoras, como HSP90, HSP70 y FKBP52. Al unirse a la hormona, GR se libera del complejo de chaperona y se transloca al núcleo como un dímero para asociarse con secuencias de ADN específicas denominadas elementos de respuesta a glucocorticoides (GRE), mejorando o reprimiendo así la transcripción de genes diana específicos (2). Se demostró que la activación transcripcional mediada por GR está modulada por la fosforilación (3-5). Aunque GR puede fosforilarse basalmente en ausencia de hormona, se hiperfosforila al unirse a agonistas del receptor. Se ha sugerido que la fosforilación dependiente de hormonas de GR puede determinar la especificidad del promotor diana, la interacción de cofactores, la fuerza y ​​duración de la señalización del receptor, la estabilidad del receptor y la localización subcelular del receptor (3). La fosforilación de GR en la serina 226 por JNK mejora la exportación nuclear después del agotamiento del ligando (6,7). La fosforilación de varios residuos de serina, incluida la serina 226, también afecta la unión de GR a diferentes genes diana, lo que contribuye a una capa adicional de regulación transcripcional (8). La fosforilación de la serina 226 también se ha relacionado con trastornos depresivos y inflamatorios (9-11). Nombres alternativos GCCR; GCR; GCRST; variante 1 del receptor nuclear de glucocorticoides; receptor de glucocorticoides; GR; GRL; NR3C1; miembro 1 del grupo C de la subfamilia 3 del receptor nuclear; variante hGR-B(54) del miembro 1 del grupo C de la subfamilia 3 del receptor nuclear; variante hGR-B(77) del miembro 1 del grupo C de la subfamilia 3 del receptor nuclear; variante hGR-B(93) del miembro 1 del grupo C de la subfamilia 3 del receptor nuclear (receptor de glucocorticoides) Especificación REACTIVIDAD: HM SENSIBILIDAD: Endógena Fuente/Isotipo: IgG de conejo