CST, 2795T, anticuerpo AMPK alfa1

Anticuerpo policlonal para el estudio de AMPK-alfa1. Validado para Western Blot. Disponible en dos tamaños. Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo AMPK-alfa1 (CST n.° 2795) está listo para su envío. Información de uso del producto Western Blot: 1:1000 Almacenamiento Se suministra en 10 mM de HEPES sódico (pH 7,5), 150 mM de NaCl, 100 µg/ml de BSA y 50 % de glicerol. Conservar a -20 °C. No alicuotar el anticuerpo. Protocolo Protocolos disponibles: Western Blot Especificidad / Sensibilidad El anticuerpo AMPK alfa1 detecta los niveles endógenos de AMPKα1 total. Este anticuerpo no presenta reacción cruzada con AMPKα2. Reactividad de las especies: humano, mono Fuente / Purificación Los anticuerpos policlonales se producen inmunizando animales con un péptido sintético correspondiente a los residuos que rodean a Leu519 cerca del extremo carboxilo terminal de la AMPKα1 humana. Los anticuerpos se purifican mediante cromatografía de afinidad con proteína A y péptidos. Fondo La proteína quinasa activada por AMP (AMPK) está altamente conservada desde la levadura hasta las plantas y animales y desempeña un papel clave en la regulación de la homeostasis energética (1). AMPK es un complejo heterotrimérico compuesto por una subunidad catalítica α y subunidades reguladoras β e γ, cada una de las cuales está codificada por dos o tres genes distintos (α1, 2; β1, 2; γ1, 2, 3) (2). La quinasa se activa por una relación AMP/ATP elevada debido al estrés celular y ambiental, como el choque térmico, la hipoxia y la isquemia (1). El supresor tumoral LKB1, en asociación con las proteínas accesorias STRAD y MO25, fosforila AMPKα en Thr172 en el bucle de activación, y esta fosforilación es necesaria para la activación de AMPK (3-5). La AMPKα también se fosforila en Thr258 y Ser485 (para α1; Ser491 para α2). La quinasa que actúa aguas arriba y la importancia biológica de estos eventos de fosforilación aún no se han dilucidado (6). La subunidad β1 se modifica postraduccionalmente mediante miristoilación y fosforilación en múltiples sitios, incluyendo Ser24/25, Ser96, Ser101, Ser108 y Ser182 (6,7). La fosforilación en Ser108 de la subunidad β1 parece ser necesaria para la activación de la AMPK, mientras que la fosforilación en Ser24/25 y Ser182 afecta la localización de la AMPK (7). Se han identificado varias mutaciones en las subunidades de AMPKγ, la mayoría de las cuales se localizan en los supuestos sitios de unión de AMP/ATP (dominios CBS o Bateman). Las mutaciones en estos sitios reducen la actividad de la AMPK y causan acumulación de glucógeno en el músculo cardíaco o esquelético (1,2). Cada vez hay más evidencia que indica que la AMPK no solo regula el metabolismo de los ácidos grasos y el glucógeno, sino que también modula la síntesis de proteínas y el crecimiento celular a través de las vías EF2 y TSC2/mTOR, así como el flujo sanguíneo a través de la eNOS/nNOS (1). Nombres alternativos Subunidad catalítica alfa 1 de la proteína quinasa activada por AMP 5'; cadena catalítica alfa 1 de la proteína quinasa activada por AMP 5'; AAPK1; quinasa ACACA; quinasa de acetil-CoA carboxilasa; subunidad alfa 1 de la quinasa activada por AMP; quinasa activada por AMP; quinasa activada por AMP, catalítica alfa 1; AMPK; AMPK alfa 1; subunidad alfa 1 de AMPK; AMPK1; AMPKa1; quinasa HMGCR; quinasa de hidroximetilglutaril-CoA reductasa; MGC33776; MGC57364; PRKAA1; subunidad catalítica alfa 1 de la proteína quinasa activada por AMP; subunidad catalítica alfa 1 de la proteína quinasa activada por AMP; proteína quinasa tau PRKAA1 Especificación REACTIVIDAD: H Mk SENSIBILIDAD: Endógena Peso molecular (kDa): 62 FUENTE: Conejo