CST, 3488S, anticuerpo fosfo-HSP90 alfa (Thr5/7)

Anticuerpo policlonal para el estudio del fosfato HSP90A (Thr5/Thr7). Validado para Western Blot. Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo Fosfo-HSP90 alfa (Thr5/7) (CST n.° 3488) está listo para su envío. Información de uso del producto Western Blot: 1:1000 Almacenamiento Se suministra en 10 mM de HEPES sódico (pH 7,5), 150 mM de NaCl, 100 µg/ml de BSA y 50 % de glicerol. Conservar a -20 °C. No alicuotar el anticuerpo. Protocolo Protocolos disponibles: Western Blot Especificidad / Sensibilidad El anticuerpo fosfo-HSP90 alfa (Thr5/7) detecta niveles endógenos de HSP90α solo cuando se fosforila en Thr5/7. Reactividad de las especies: humano, ratón, rata, mono Fuente / Purificación Los anticuerpos policlonales se producen inmunizando animales con un fosfopéptido sintético correspondiente a los residuos que rodean la proteína Thr5/7 de la HSP90α humana. Los anticuerpos se purifican mediante cromatografía de afinidad con proteína A y péptidos. Fondo HSP70 y HSP90 son chaperonas moleculares que se expresan constitutivamente en condiciones normales para mantener la homeostasis proteica y se inducen ante estrés ambiental (1). Tanto HSP70 como HSP90 pueden interactuar con proteínas desplegadas para prevenir la agregación irreversible y catalizar el replegamiento de sus sustratos de forma dependiente de ATP y cochaperonas (1). HSP70 tiene una amplia gama de sustratos, incluyendo proteínas recién sintetizadas y desnaturalizadas, mientras que HSP90 tiende a tener un subconjunto más limitado de sustratos, la mayoría de los cuales son moléculas de señalización. HSP70 y HSP90 a menudo funcionan de forma colaborativa en un sistema multichaperona, que requiere un conjunto mínimo de cochaperonas: HSP40, Hop y p23 (2,3). Las cochaperonas regulan la actividad ATPasa intrínseca de las chaperonas o las reclutan hacia sustratos específicos o compartimentos subcelulares (1,4). Cuando la ubiquitina ligasa CHIP se asocia con el complejo HSP70/HSP90 como cofactor, los sustratos desplegados están sujetos a degradación por el proteasoma (4). Las funciones biológicas de HSP70/HSP90 se extienden más allá de su actividad de chaperona. Son esenciales para la maduración e inactivación de hormonas nucleares y otras moléculas de señalización (1,3). También desempeñan un papel en la formación de vesículas y el tráfico de proteínas (2). El anticuerpo fosfo-HSP90α (Thr5/7) se dirige contra el sitio de fosforilación de treonina HSP90α en Thr5/7 que se identificó en Cell Signaling Technology (CST) utilizando PhosphoScan, la plataforma MS/MS de CST para el descubrimiento del sitio de fosforilación. La fosforilación de HSP90α en Thr5/7 fue observada previamente por la proteína quinasa activada por ADN bicatenario humano (5). Visite PhosphoSitePlus, la base de conocimientos del sitio de modificación de CST, en www.phosphosite.org para obtener más información. Nombres alternativos EL52; proteína secretora luminal del epidídimo 52; proteína de unión a esperma secretora del epidídimo Li 65p; FLJ31884; Choque térmico 86 kDa; proteína de choque térmico 90 kD 1, alfa; proteína de choque térmico 90 kD 1, similar a alfa 4; proteína de choque térmico 90 kD, similar a alfa 4; proteína de choque térmico 90 kDa 1, alfa; proteína de choque térmico 90 alfa, miembro 1 de clase A de la familia; proteína de choque térmico 90 kDa alfa (citosólica), miembro 1 de clase A; proteína de choque térmico 90 kDa alfa, miembro 1 de clase A de la familia; proteína de choque térmico HSP 90-alfa; HEL-S-65p; HS90A; HSP 86; Hsp103; HSP86; Hsp89; HSP89A; Hsp90; HSP90A; HSP90AA1; HSP90N; HSPC1; HSPCA; HSPCAL1; HSPCAL4; HSPN; LAP-2; LAP2; Proteína 2 asociada a lipopolisacáridos; Proteína 2 asociada a LPS; Antígeno de carcinoma renal NY-REN-38 Especificación REACTIVIDAD: HMR Mk SENSIBILIDAD: Endógena Peso molecular (kDa): 90 FUENTE: Conejo