CST, 35702SF, anticuerpo monoclonal de conejo contra el receptor de insulina beta (A6H3G) (libre de BSA y azida)

Anticuerpo monoclonal para el estudio de InsR-beta. Validado para Western Blot y ELISA+. Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo monoclonal de conejo contra el receptor de insulina beta (A6H3G) (libre de BSA y azida) (CST n.° 35702) está listo para su envío. Información de uso del producto Esta formulación es ideal para tecnologías que requieren el marcaje especializado o personalizado de anticuerpos, incluyendo fluoróforos, metales, lantánidos y oligonucleótidos. No se recomienda para ensayos ChIP, ChIP-seq, CUT&RUN ni CUT&Tag. Si necesita una formulación sin portadores para el perfil de cromatina, contáctenos. El usuario final debe determinar las diluciones/concentraciones óptimas. Los anticuerpos sin BSA ni azida se someten a pruebas de control de calidad mediante cromatografía de exclusión por tamaño (SEC) para determinar la integridad de los anticuerpos. Formulación Se suministra en PBS 1X (10 mM Na2HPO4, 3 mM KCl, 2 mM KH2PO4 y 140 mM NaCl (pH 7,8)). Libre de BSA y azida. Almacenamiento Conservar a -20 °C. Este producto se congela a -20 °C, por lo que se recomienda alicuotarlo en viales de un solo uso para evitar múltiples ciclos de congelación/descongelación. Puede presentarse un ligero precipitado que se disuelve agitando suavemente en vórtex. Esto no afectará la eficacia de los anticuerpos. Especificidad / Sensibilidad El anticuerpo monoclonal de conejo (libre de BSA y azida) contra el receptor de insulina beta (A6H3G) detecta los niveles endógenos del receptor de insulina β total. Reactividad de las especies: Humana Fuente / Purificación El anticuerpo monoclonal se produce inmunizando animales con un péptido sintético correspondiente a los residuos que rodean a Arg1372 del receptor de insulina humano. Fondo El receptor de insulina (InsR) es un receptor de membrana heterodimérico de tirosina quinasa. Está compuesto por una subunidad α extracelular que contiene el dominio de unión al ligando, una subunidad β que contiene un dominio extracelular, un dominio transmembrana y un dominio de tirosina quinasa citoplasmático (1). La unión de la insulina al InsR provoca la autofosforilación del receptor y la posterior activación de la tirosina quinasa (2). Esto proporciona un sitio de acoplamiento para diversas moléculas adaptadoras, como el sustrato del receptor de insulina (IRS), Gab y Shc, cuya fosforilación promueve la posterior activación de múltiples vías de señalización posteriores, como MAPK, PI3K y TC10 (3,4). Estos eventos aumentan la captación y el metabolismo de la glucosa, y pueden promover el crecimiento celular. La mutación con pérdida de función o la desensibilización del InsR son dos factores importantes que contribuyen a la resistencia a la insulina y la diabetes tipo 2 (5). Nombres alternativos CD220; HHF5; INSR; Receptor de insulina; Subunidad alfa del receptor de insulina; Subunidad beta del receptor de insulina; IR Especificación REACTIVIDAD: H SENSIBILIDAD: Endógena Fuente/Isotipo: IgG de conejo