CST, 37475S, anticuerpo monoclonal IgG1 humano contra la proteína de pico del SARS-CoV-2 (CR3022)

Anticuerpo monoclonal para el estudio de la proteína Spike del SARS-CoV-2. Validado para ELISA+. Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo monoclonal IgG1 humano contra la proteína Spike del SARS-CoV-2 (CR3022) (CST n.° 37475) está listo para su envío. Almacenamiento Se suministra en solución PBS (pH 7,2). Conservar a -20 °C. Evitar ciclos repetidos de congelación y descongelación. Especificidad / Sensibilidad El anticuerpo monoclonal IgG1 humano contra la proteína Spike del SARS-CoV-2 (CR3022) reconoce un epítopo en los dominios de unión al receptor (RBD) de las proteínas Spike del SARS-CoV-2 y del SARS-CoV. Se ha descrito que este anticuerpo se une tanto a la versión silvestre como a la mutante P462L de la proteína Spike del SARS. El epítopo solo es accesible en la conformación "abierta" de la proteína Spike (10,11). Reactividad de las especies: Virus Fuente / Purificación El anticuerpo monoclonal se derivó de un anticuerpo monoclonal generado semisintéticamente a partir de un paciente infectado con SARS-CoV (12). Fondo La causa de la pandemia de COVID-19 es un coronavirus nuevo y altamente patógeno, denominado SARS-CoV-2 (coronavirus-2 del síndrome respiratorio agudo severo). El SARS-CoV-2 es miembro de la familia de virus Coronaviridae (1). El genoma del SARS-CoV-2 es similar al de otros coronavirus y está compuesto por cuatro proteínas estructurales clave: S, la proteína de la espiga, E, la proteína de la envoltura, M, la proteína de la membrana y N, la proteína de la nucleocápside (2). Las proteínas de la espiga del coronavirus son proteínas de fusión de clase I y albergan un ectodominio, un dominio transmembrana y una cola intracelular (3,4). El ectodominio altamente glicosilado se proyecta desde la superficie de la envoltura viral y facilita la unión y fusión con la membrana plasmática de la célula huésped. El ectodominio puede subdividirse en subunidades del dominio de unión al receptor del huésped (RBD) (S1) y de fusión de membrana (S2), que se producen tras la proteólisis por las proteasas del huésped en los sitios S1/S2 y S2'. Las subunidades S1 y S2 permanecen asociadas tras la escisión y se ensamblan en homotrímeros con forma de corona (2,4). En humanos, tanto las proteínas de la espícula del SARS-CoV como del SARS-CoV-2 utilizan la proteína de la enzima convertidora de angiotensina 2 (ECA2) como receptor para la entrada celular (5-7). Las subunidades de la proteína de la espícula representan una característica antigénica clave de los viriones del coronavirus y, por lo tanto, constituyen una diana importante para vacunas, nuevos anticuerpos terapéuticos e inhibidores de moléculas pequeñas (8,9). Nombres alternativos Glicoproteína de superficie 2019-nCoV; Proteína peplómero; Glicoproteína S; Proteína de pico del SARS-CoV-2; glicoproteína de pico; SPIKE_SARS2; glicoproteína de superficie Especificación REACTIVIDAD: Vir SENSIBILIDAD: Recombinante Fuente/Isotipo: IgG1 humana