CST, 3827S, anticuerpo fosfo-PKM2 (Tyr105)

Anticuerpo policlonal para el estudio del fosfato PKM2 (Tyr105). Validado para Western Blot. Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo Fosfo-PKM2 (Tyr105) (CST n.° 3827) está listo para su envío. Información de uso del producto Western Blot: 1:1000 Almacenamiento Se suministra en 10 mM de HEPES sódico (pH 7,5), 150 mM de NaCl, 100 µg/ml de BSA y 50 % de glicerol. Conservar a -20 °C. No alicuotar el anticuerpo. Protocolo Protocolos disponibles: Western Blot Especificidad / Sensibilidad El anticuerpo fosfo-PKM2 (Tyr105) detecta niveles endógenos de la proteína PKM2 solo cuando se fosforila en Tyr105. Este anticuerpo puede presentar una ligera reacción cruzada con la PKM1 fosforilada en el sitio equivalente. Reactividad de las especies: humano, ratón, rata, mono Fuente / Purificación Los anticuerpos policlonales se producen inmunizando animales con un fosfopéptido sintético correspondiente a la secuencia que rodea a Tyr105 de la proteína PKM2 humana. Los anticuerpos se purifican mediante cromatografía de afinidad con proteína A y péptidos. Fondo La piruvato quinasa es una enzima glucolítica que cataliza la conversión de fosfoenolpiruvato en piruvato. En mamíferos, la isoforma M1 (PKM1) se expresa en la mayoría de los tejidos adultos (1). La isoforma M2 (PKM2) es una variante de M1 con empalme alternativo que se expresa durante el desarrollo embrionario (1). Estudios de investigación han demostrado que las células cancerosas expresan exclusivamente PKM2 (1-3). Se ha demostrado que PKM2 es esencial para la glucólisis aeróbica en tumores, conocida como efecto Warburg (1). Cuando las células cancerosas cambian de la isoforma M2 a la isoforma M1, se reduce la glucólisis aeróbica y aumenta la fosforilación oxidativa (1). Estas células también muestran una menor tumorigenicidad en xenoinjertos de ratón (1). Estudios recientes han demostrado que PKM2 no es esencial para todas las células tumorales (4). En el modelo tumoral estudiado, se encontró que PKM2 es activo en la población de células tumorales no proliferativas e inactivo en la población de células tumorales proliferativas (4). Estudios adicionales muestran que las formas oncogénicas de FGFR1 fosforilan directamente Tyr105 de PKM2 y, por lo tanto, inhiben la formación de PKM2 tetramérica activa (5). Una mutación sin sentido de PKM2 encontrada en células cancerosas resulta en el reemplazo de Tyr105 por fenilalanina y conduce a una proliferación celular reducida durante la hipoxia y el crecimiento tumoral en xenoinjertos de ratones desnudos (5). Estos hallazgos sugieren que la fosforilación en Tyr105 es un interruptor crítico para el metabolismo en células cancerosas que promueve el crecimiento tumoral (5). La fosforilación de PKM2 en Tyr105 se identificó en Cell Signaling Technology (CST) utilizando PhosphoScan, la plataforma LC-MS/MS de CST para el descubrimiento del sitio de fosforilación. Nombres alternativos CTHBP; proteína citosólica transportadora de hormona tiroidea; proteína secretora del epidídimo Li 30; HEL-S-30; KPYM; MGC3932; OIP-3; OIP3; proteína 3 que interactúa con Opa; p58; PK, tipo muscular; PK2; PK3; PKM; PKM2; piruvato quinasa 2/3; isozimas de piruvato quinasa M1/M2; piruvato quinasa M1/2; isozima muscular de piruvato quinasa; piruvato quinasa PKM; piruvato quinasa muscular; TCB; THBP1; proteína transportadora de hormona tiroidea 1; proteína transportadora de hormona tiroidea, citosólica; tumor M2-PK Especificación REACTIVIDAD: HMR Mk SENSIBILIDAD: Endógena Peso molecular (kDa): 60 FUENTE: Conejo