CST, 3877T, anticuerpo fosfo-vimentina (Ser56)

Anticuerpo policlonal para el estudio del fosfato de vimentina (Ser56). Validado para Western Blot e inmunofluorescencia (inmunocitoquímica). Disponible en dos tamaños. Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo contra fosfo-vimentina (Ser56) (CST n.° 3877) está listo para su envío. Información de uso del producto Western Blot: 1:1000 Inmunofluorescencia (inmunocitoquímica): 1:200 Almacenamiento Se suministra en 10 mM de HEPES sódico (pH 7,5), 150 mM de NaCl, 100 µg/ml de BSA y 50 % de glicerol. Conservar a -20 °C. No alicuotar el anticuerpo. Protocolo Protocolos disponibles: Western Blot, Inmunofluorescencia (Inmunocitoquímica) Especificidad / Sensibilidad El anticuerpo fosfovimentina (Ser56) detecta niveles endógenos de vimentina solo cuando se fosforila en Ser56. Reactividad de las especies: humano, ratón, mono Fuente / Purificación Los anticuerpos policlonales se producen inmunizando animales con un fosfopéptido sintético correspondiente a los residuos que rodean la Ser56 de la vimentina humana. Los anticuerpos se purifican mediante cromatografía de afinidad de péptidos. Fondo El citoesqueleto consta de tres tipos de fibras citosólicas: microfilamentos (filamentos de actina), filamentos intermedios y microtúbulos. Los principales tipos de filamentos intermedios se distinguen por su expresión específica de la célula: citoqueratinas (células epiteliales), proteína ácida fibrilar glial (GFAP) (células gliales), desmina (células esqueléticas, viscerales y ciertas células musculares lisas vasculares), vimentina (origen mesenquimal) y neurofilamentos (neuronas). GFAP y vimentina forman filamentos intermedios en células astrogliales y modulan su motilidad y forma (1). En particular, los filamentos de vimentina están presentes en etapas tempranas del desarrollo, mientras que los filamentos de GFAP son característicos de los astrocitos cerebrales diferenciados y maduros. Por lo tanto, GFAP se utiliza comúnmente como un marcador para tumores intracraneales e intraespinales que surgen de los astrocitos (2). Estudios de investigación han demostrado que la vimentina está presente en sarcomas, pero no carcinomas, y su expresión se examina junto con la de otros marcadores para distinguir entre los dos (3). Los cambios estructurales dinámicos de la vimentina y la reorganización espacial en respuesta a estímulos extracelulares ayudan a coordinar varias vías de señalización (4). La fosforilación de la vimentina en Ser56 en células musculares lisas regula la disposición estructural de los filamentos de vimentina en respuesta a la serotonina (5,6). La remodelación de la vimentina y otros filamentos intermedios es importante durante la adhesión y migración de linfocitos a través del endotelio (7). Durante la mitosis, CDK1 fosforila la vimentina en Ser56. Esta fosforilación proporciona un sitio de unión de PLK para la interacción vimentina-PLK. PLK fosforila además la vimentina en Ser83, que podría servir como sitio de fosforilación de memoria y desempeñar un papel regulador en el desmontaje de filamentos de vimentina (8,9). Además, estudios realizados con diversas células de sarcoma de tejidos blandos han demostrado que la fosforilación de vimentina en Ser39 por Akt1 mejora la migración y la supervivencia celular, lo que sugiere que la vimentina podría ser un objetivo potencial para la terapia dirigida contra el sarcoma de tejidos blandos (10,11). Durante la mitosis, CDK1 fosforila la vimentina en Ser56. Esta fosforilación proporciona un sitio de unión de PLK para la interacción vimentina-PLK. PLK fosforila además la vimentina en Ser82, que podría servir como sitio de fosforilación de memoria y desempeñar un papel regulador en el desmontaje de los filamentos de vimentina (8,9). Nombres alternativos proteína de unión a espermatozoides secretora del epidídimo; FLJ36605; VIM; VIME; Vimentina Especificación REACTIVIDAD: HM Mk SENSIBILIDAD: Endógena Peso molecular (kDa): 57 FUENTE: Conejo