CST, 4161S, anticuerpo contra el receptor de fosfoglucocorticoides (Ser211)

Anticuerpo policlonal para el estudio del fosfato del receptor de glucocorticoides (Ser211). Validado para Western blot, inmunoprecipitación e inmunofluorescencia (inmunocitoquímica). Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo contra el receptor de fosfoglucocorticoides (Ser211) (CST n.° 4161) está listo para su envío. Información de uso del producto Western Blot: 1:1000 Inmunoprecipitación: 1:50 Inmunofluorescencia (inmunocitoquímica): 1:200 Almacenamiento Se suministra en 10 mM de HEPES sódico (pH 7,5), 150 mM de NaCl, 100 µg/ml de BSA y 50 % de glicerol. Conservar a -20 °C. No alicuotar el anticuerpo. Protocolo Protocolos disponibles: Western Blot, Inmunoprecipitación, Inmunofluorescencia (Inmunocitoquímica) Especificidad / Sensibilidad El anticuerpo del receptor de fosfoglucocorticoides (Ser211) detecta niveles endógenos del receptor de glucocorticoides solo cuando está fosforilado en la serina 211. Este anticuerpo no reacciona de forma cruzada con otras proteínas fosforiladas no relacionadas. Reactividad de las especies: humano, ratón, rata Fuente / Purificación Los anticuerpos policlonales se producen inmunizando animales con un fosfopéptido sintético correspondiente a los residuos que rodean la serina 211 del receptor de glucocorticoides humano. Los anticuerpos se purifican mediante cromatografía de afinidad de proteína A y péptidos. Fondo Las hormonas glucocorticoides controlan la proliferación celular, la inflamación y el metabolismo mediante su asociación con el receptor de glucocorticoides (GR)/NR3C1, un miembro de la superfamilia de factores de transcripción de receptores hormonales nucleares (1). El GR se compone de varios elementos estructurales conservados, incluyendo un dominio de unión al ligando carboxiterminal (que también contiene residuos críticos para la dimerización del receptor y la transactivación génica dependiente de hormonas), una región bisagra vecina que contiene señales de localización nuclear, un dominio central de unión al ADN que contiene dedos de zinc y una región variable aminoterminal que participa en la transcripción génica independiente del ligando. En ausencia de hormona, una población significativa de GR se localiza en el citoplasma en una forma inactiva a través de su asociación con proteínas chaperonas reguladoras, como HSP90, HSP70 y FKBP52. Al unirse a la hormona, GR se libera del complejo de chaperona y se transloca al núcleo como un dímero para asociarse con secuencias de ADN específicas denominadas elementos de respuesta a glucocorticoides (GRE), mejorando o reprimiendo así la transcripción de genes diana específicos (2). Se demostró que la activación transcripcional mediada por GR está modulada por la fosforilación (3-5). Aunque GR puede fosforilarse basalmente en ausencia de hormona, se hiperfosforila al unirse a agonistas del receptor. Se ha sugerido que la fosforilación dependiente de hormonas de GR puede determinar la especificidad del promotor diana, la interacción de cofactores, la fuerza y ​​duración de la señalización del receptor, la estabilidad del receptor y la localización subcelular del receptor (3). De hecho, Ser211 de GR humano se fosforila en mayor medida en presencia de hormona, y los estudios de fraccionamiento bioquímico posteriores al tratamiento hormonal indican que GR fosforilado en Ser211 se encuentra en el núcleo (3). Por lo tanto, la fosforilación de Ser211 es un biomarcador para GR activado. Una capa adicional de complejidad para la señalización de GR reside en la capacidad de generar múltiples isoformas a través del empalme alternativo y el uso de sitios de inicio de traducción alternativos, aumentando así el repertorio de homodímeros y heterodímeros de señalización funcional (6,7). Nombres alternativos GCCR; GCR; GCRST; variante 1 del receptor nuclear de glucocorticoides; receptor de glucocorticoides; GR; GRL; NR3C1; miembro 1 del grupo C de la subfamilia 3 del receptor nuclear; variante hGR-B(54) del miembro 1 del grupo C de la subfamilia 3 del receptor nuclear; variante hGR-B(77) del miembro 1 del grupo C de la subfamilia 3 del receptor nuclear; variante hGR-B(93) del miembro 1 del grupo C de la subfamilia 3 del receptor nuclear (receptor de glucocorticoides) Especificación REACTIVIDAD: HMR SENSIBILIDAD: Endógena Peso molecular (kDa): 95 FUENTE: Conejo