CST, 4289S, anticuerpo de poliubiquitina específico de enlace K48

Anticuerpo policlonal para estudio. Validado para Western Blot. Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo de poliubiquitina específico de ligamiento K48 (CST n.° 4289) está listo para envío. Información de uso del producto Western Blot: 1:1000 Almacenamiento Se suministra en 10 mM de HEPES sódico (pH 7,5), 150 mM de NaCl, 100 µg/ml de BSA y 50 % de glicerol. Conservar a -20 °C. No alicuotar el anticuerpo. Protocolo Protocolos disponibles: Western Blot Especificidad / Sensibilidad El anticuerpo específico de poliubiquitina con enlace K48 detecta cadenas de poliubiquitina formadas por enlace con el residuo Lys48. El anticuerpo muestra una ligera reactividad cruzada con la cadena lineal de poliubiquitina. No se observó reactividad cruzada con cadenas de monoubiquitina o poliubiquitina formadas por enlace específico con diferentes residuos de lisina. Reactividad de las especies: Se espera que se presenten todas las especies Fuente / Purificación Los anticuerpos policlonales se producen inmunizando animales con un péptido sintético correspondiente a la rama Lys48 de la cadena de diubiquitina humana. Los anticuerpos se purifican mediante cromatografía de afinidad con proteína A y péptidos. Fondo La ubiquitina es una unidad polipeptídica conservada que desempeña un papel importante en la vía ubiquitina-proteasoma. Puede unirse covalentemente a numerosas proteínas celulares mediante el proceso de ubiquitinación, que dirige las proteínas para su degradación por el proteasoma 26S. Tres componentes intervienen en el proceso de conjugación proteína diana-ubiquitina. La ubiquitina se activa primero mediante la formación de un complejo tioléster con el componente de activación E1; posteriormente, la ubiquitina activada se transfiere a la proteína transportadora de ubiquitina E2, y luego de E2 a la ubiquitina ligasa E3 para su transporte final al épsilon-NH del residuo de lisina de la proteína diana (1-3). La vía ubiquitina-proteasoma se ha implicado en una amplia gama de procesos biológicos normales y en anomalías relacionadas con enfermedades. Se ha demostrado que varias proteínas como IβB, p53, cdc25A y Bcl-2 son dianas del proceso ubiquitina-proteasoma como parte de la regulación de la progresión del ciclo celular, la diferenciación, la respuesta al estrés celular y la apoptosis (4-7). Las proteínas sustrato se unen a la ubiquitina mediante siete residuos de lisina de ubiquitina distintos (Lys6, Lys11, Lys27, Lys29, Lys33, Lys48 y Lys63). La formación de una cadena de poliubiquitina ocurre cuando un residuo de lisina de ubiquitina se une a la glicina carboxiterminal de otra ubiquitina. Las proteínas poliubiquinadas en residuos de lisina específicos muestran una tendencia a ser diana para diferentes procesos; las cadenas de poliubiquitina ligadas a K48 se dirigen principalmente a proteínas para la degradación proteasomal, mientras que la poliubiquitina ligada a K63 regula la función proteica, la localización subcelular o las interacciones proteína-proteína (8). Especificación REACTIVIDAD: Todas SENSIBILIDAD: Endógena FUENTE: Conejo