CST, 45199S, par de anticuerpos compatibles con fosfo-PLK1 (Thr210)

Par de anticuerpos coincidentes para estudiar el fosfato PLK1 (Thr210) en el área de investigación. Información de uso del producto Los pares de anticuerpos coincidentes consisten en anticuerpos de captura y detección que se unen a epítopos no superpuestos. Para la identificación específica de los anticuerpos de captura y detección en este par, consulte el pie de foto de la figura. El usuario final deberá determinar las diluciones/concentraciones óptimas. Formulación Se suministra en PBS 1X (10 mM Na2HPO4, 3 mM KCl, 2 mM KH2PO4 y 140 mM NaCl (pH 7,8)). Libre de BSA y azida. Almacenamiento Conservar a -20 °C. Este producto se congela a -20 °C, por lo que se recomienda alicuotarlo en viales de un solo uso para evitar múltiples ciclos de congelación/descongelación. Puede formarse un ligero precipitado que se disuelve agitando suavemente en vórtex. Esto no afectará la eficacia de los anticuerpos. Fondo Existen al menos cuatro quinasas tipo polo distintas en células de mamíferos: PLK1, PLK2, PLK3 y PLK4/SAK (1). Al parecer, la PLK1 desempeña diversas funciones durante la mitosis, en particular en la regulación de la entrada y salida mitótica. El factor promotor de mitosis (MPF), cdc2/ciclina B1, se activa mediante la desfosforilación de cdc2 (Thr14/Tyr15) por cdc25C. La PLK1 fosforila cdc25C en Ser198 y ciclina B1 en Ser133, lo que provoca la translocación de estas proteínas del citoplasma al núcleo (2-5). Se ha propuesto que la fosforilación de Myt1 por PLK1 en Ser426 y Thr495 inactiva Myt1, una de las quinasas que fosforilan cdc2 en Thr14/Tyr15 (6). Las quinasas tipo Polo también fosforilan la subunidad de cohesina SCC1, lo que provoca el desplazamiento de la cohesina de los brazos cromosómicos, lo que permite su correcta localización en los centrómeros (7). La salida mitótica requiere la activación del complejo promotor de anafase (APC) (8), una ubiquitina ligasa responsable de la eliminación de la cohesina en los centrómeros y la degradación de securina, ciclina A, ciclina B1, Aurora A y cdc20 (9). Se ha demostrado la fosforilación de las subunidades Apc1, cdc16 y cdc27 del APC por parte de PLK1 y se ha propuesto como un mecanismo regulador de la salida mitótica (10,11). Se ha descrito que la sustitución de Thr210 por Asp eleva la actividad de la quinasa PLK1 y retrasa/detiene la mitosis celular, mientras que la sustitución de Ser137Asp provoca la detención de la fase S (12). Además, si bien se ha descubierto que el daño al ADN inhibe la actividad de la quinasa PLK1, el mutante Thr210Asp es resistente a esta inhibición (13). Se ha informado que PLK1 se fosforila en Ser137 y Thr210 durante la mitosis; el daño al ADN impide la fosforilación en estos sitios (14). Nombres alternativos proteína quinasa regulada por el ciclo celular; PLK; PLK-1; PLK1; quinasa similar a polo (Drosophila); quinasa similar a polo; quinasa similar a polo 1; quinasa similar a polo 1 (Drosophila); proteína quinasa de serina/treonina 13; proteína quinasa de serina/treonina PLK1; STPK13 Especificación REACTIVIDAD: H