CST, 4596S, anticuerpo TRIF

Anticuerpo policlonal para el estudio de TRIF. Validado para Western Blot e inmunoprecipitación. Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo TRIF (CST n.° 4596) está listo para su envío. Información de uso del producto Western Blot: 1:1000 Inmunoprecipitación: 1:50 Almacenamiento Se suministra en 10 mM de HEPES sódico (pH 7,5), 150 mM de NaCl, 100 µg/ml de BSA y 50 % de glicerol. Conservar a -20 °C. No alicuotar el anticuerpo. Protocolo Protocolos disponibles: Western Blot, Inmunoprecipitación Especificidad / Sensibilidad El anticuerpo TRIF detecta niveles endógenos de la proteína TRIF humana total. Reactividad de las especies: Humana Fuente / Purificación Los anticuerpos policlonales se producen inmunizando animales con un péptido sintético correspondiente a los residuos que rodean la Ser219 del TRIF/TICAM-1 humano. Los anticuerpos se purificaron mediante cromatografía de afinidad de péptidos. Fondo Los miembros de la familia de receptores tipo Toll (TLR), llamada así por el receptor Toll estrechamente relacionado en [insertar nombre del receptor], desempeñan un papel fundamental en la respuesta inmunitaria innata (1-4). Los TLR reconocen motivos conservados presentes en diversos patógenos y median las respuestas de defensa (5-7). La activación de la vía de los TLR conduce a la activación de NF-β y la posterior regulación de genes inmunitarios e inflamatorios (4). Los TLR y los miembros de la familia de receptores IL-1 comparten un tramo conservado de aproximadamente 200 aminoácidos, conocido como dominio del receptor Toll/Interleucina-1 (TIR) ​​(1). Tras la activación, los TLR se asocian con diversas proteínas adaptadoras citoplasmáticas que contienen dominios TIR, como el factor de diferenciación mieloide 88 (MyD88), la proteína similar a adaptador/asociada a TIR (MAL/TIRAP), el IFN-β inductor de adaptador que contiene dominios TIR (TRIF) y la molécula asociada al receptor Toll (TRAM) (8-10). Esta asociación induce el reclutamiento y la activación de IRAK1 e IRAK4, que forman un complejo con TRAF6 para activar TAK1 e IKK (8,11-14). La activación de IKK induce la degradación de IβB, que normalmente mantiene el NF-β inactivo secuestrándolo en el citoplasma. TRIF, también conocido como molécula adaptadora que contiene el dominio TIR 1 (TICAM-1), es una proteína adaptadora del dominio TIR que se ha descrito para activar NF-κB e IRF3 y desencadenar la producción de IFN-β (15,16). Estudios que utilizan formas dominantes negativas de TRIF y ARNip dirigidos a TRIF muestran que TRIF funciona aguas abajo de TLR3 y TLR4 en respuesta a ARNdc y LPS, respectivamente (15-17). TRIF recluta a TRAF6-TAK1-TAB2 al complejo receptor, lo que conduce a la activación de NF-κB (18). Además, TRIF puede desencadenar la señalización que conduce a la inducción de apoptosis (19). Nombres alternativos IIAE6; MGC35334; MyD88-3; Proteína B rica en prolina, con vinculina y dominio TIR; PRVTIRB; Proteína 502H activadora de NF-kappa-B; TCAM1; TICAM-1; TICAM1; Adaptador con dominio TIR que induce interferón beta; Molécula adaptadora 1 con dominio TIR; Proteína adaptadora con dominio TIR que induce IFN beta; Molécula adaptadora 1 con dominio TIR; Molécula adaptadora 1 del receptor tipo Toll; Proteína adaptadora con dominio del receptor de interleucina-1 Toll que induce interferón beta; Molécula adaptadora 1 del receptor tipo Toll; TRIF Especificación REACTIVIDAD: H SENSIBILIDAD: Endógena Peso molecular (kDa): 98 FUENTE: Conejo