CST, 46173SF, Anticuerpo monoclonal de conejo contra la vimentina (D21H3) (libre de BSA y azida)

Anticuerpo monoclonal para el estudio de la vimentina. Validado para WB, IHC, IHC, IF, IF, F, ELISA+. Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo monoclonal de conejo contra la vimentina (D21H3) (libre de BSA y azida) (CST n.° 46173) está listo para su envío. Información de uso del producto Este producto es la versión sin portadores del producto n.° 5741. Todos los datos se generaron utilizando el mismo clon de anticuerpo en la formulación estándar, que contiene BSA y glicerol. Esta formulación es ideal para su uso con tecnologías que requieren un marcaje de anticuerpos especializado o personalizado, incluyendo fluoróforos, metales, lantánidos y oligonucleótidos. No se recomienda para ensayos ChIP, ChIP-seq, CUT&RUN ni CUT&Tag. Si necesita una formulación sin portadores para la determinación del perfil de cromatina, contáctenos. El usuario final debe determinar las diluciones/concentraciones óptimas. Los anticuerpos sin BSA ni azida se someten a pruebas de control de calidad mediante cromatografía de exclusión por tamaño (SEC) para determinar la integridad de los anticuerpos. Formulación Se suministra en PBS 1X (10 mM Na₂HPO₄, 3 mM KCl, 2 mM KH₂PO₄ y 140 mM NaCl (pH 7,8)). Libre de BSA y azida. Para la formulación estándar de este producto, consulte el producto n.° 5741. Almacenamiento Conservar a -20 °C. Este producto se congela a -20 °C, por lo que se recomienda alicuotarlo en viales de un solo uso para evitar múltiples ciclos de congelación/descongelación. Puede presentarse un ligero precipitado que se disuelve agitando suavemente en vórtex. Esto no afectará la eficacia de los anticuerpos. Especificidad / Sensibilidad El anticuerpo monoclonal de conejo vimentina (D21H3) (libre de BSA y azida) detecta niveles endógenos de proteína vimentina total. Reactividad de las especies: humano, ratón, rata, hámster, mono Fuente / Purificación El anticuerpo monoclonal se produce inmunizando animales con un péptido sintético correspondiente a los residuos que rodean a Arg45 de la proteína vimentina humana. Fondo El citoesqueleto consta de tres tipos de fibras citosólicas: microfilamentos (filamentos de actina), filamentos intermedios y microtúbulos. Los principales tipos de filamentos intermedios se distinguen por su expresión específica de la célula: citoqueratinas (células epiteliales), proteína ácida fibrilar glial (GFAP) (células gliales), desmina (células esqueléticas, viscerales y ciertas células musculares lisas vasculares), vimentina (origen mesenquimal) y neurofilamentos (neuronas). GFAP y vimentina forman filamentos intermedios en células astrogliales y modulan su motilidad y forma (1). En particular, los filamentos de vimentina están presentes en etapas tempranas del desarrollo, mientras que los filamentos de GFAP son característicos de los astrocitos cerebrales diferenciados y maduros. Por lo tanto, GFAP se utiliza comúnmente como un marcador para tumores intracraneales e intraespinales que surgen de los astrocitos (2). Estudios de investigación han demostrado que la vimentina está presente en sarcomas, pero no en carcinomas, y su expresión se examina junto con la de otros marcadores para distinguir entre ambos (3). Los cambios estructurales dinámicos de la vimentina y su reorganización espacial en respuesta a estímulos extracelulares ayudan a coordinar diversas vías de señalización (4). La fosforilación de la vimentina en Ser56 en células musculares lisas regula la disposición estructural de los filamentos de vimentina en respuesta a la serotonina (5,6). La remodelación de la vimentina y otros filamentos intermedios es importante durante la adhesión y migración de linfocitos a través del endotelio (7). Durante la mitosis, CDK1 fosforila la vimentina en Ser56. Esta fosforilación proporciona un sitio de unión de PLK para la interacción vimentina-PLK. PLK fosforila además la vimentina en Ser83, que podría servir como un sitio de fosforilación de memoria y desempeñar un papel regulador en el desmontaje de los filamentos de vimentina (8,9). Además, estudios realizados con diversas células de sarcoma de tejidos blandos han demostrado que la fosforilación de vimentina en Ser39 por Akt1 mejora la migración y la supervivencia celular, lo que sugiere que la vimentina podría ser un objetivo potencial para la terapia dirigida al sarcoma de tejidos blandos (10,11). Nombres alternativos proteína de unión a espermatozoides secretora del epidídimo; FLJ36605; VIM; VIME; Vimentina Especificación REACTIVIDAD: HMR Hm Mk SENSIBILIDAD: Endógena Peso molecular (kDa): 57 Fuente/Isotipo: IgG de conejo