CST, 4872T, anticuerpo HSP70

Anticuerpo policlonal para el estudio de HSP70. Validado para Western Blot e inmunohistoquímica (parafina). Disponible en dos tamaños. Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo HSP70 (CST n.° 4872) está listo para su envío. Información de uso del producto Western Blot: 1:1000 Inmunohistoquímica (parafina): 1:150 - 1:600 Almacenamiento Se suministra en 10 mM de HEPES sódico (pH 7,5), 150 mM de NaCl, 100 µg/ml de BSA y 50 % de glicerol. Conservar a -20 °C. No alicuotar el anticuerpo. Protocolo Protocolos disponibles: Western Blotting, Inmunohistoquímica (Parafina) Especificidad / Sensibilidad El anticuerpo HSP70 detecta niveles endógenos de la proteína HSP70 total (HSP70-Hom, HSP70-1) y HSC70. Reactividad de las especies: humano, ratón, rata, mono, bovino Fuente / Purificación Los anticuerpos policlonales se producen inmunizando animales con un péptido sintético correspondiente a los residuos que rodean la Ser254 de la proteína HSP70 humana. Los anticuerpos se purifican mediante cromatografía de afinidad con proteína A y péptidos. Fondo HSP70 y HSP90 son chaperonas moleculares que se expresan constitutivamente en condiciones normales para mantener la homeostasis proteica y se inducen ante estrés ambiental (1). Tanto HSP70 como HSP90 pueden interactuar con proteínas desplegadas para prevenir la agregación irreversible y catalizar el replegamiento de sus sustratos de forma dependiente de ATP y cochaperonas (1). HSP70 tiene una amplia gama de sustratos, incluyendo proteínas recién sintetizadas y desnaturalizadas, mientras que HSP90 tiende a tener un subconjunto más limitado de sustratos, la mayoría de los cuales son moléculas de señalización. HSP70 y HSP90 a menudo funcionan de forma colaborativa en un sistema multichaperona, que requiere un conjunto mínimo de cochaperonas: HSP40, Hop y p23 (2,3). Las cochaperonas regulan la actividad ATPasa intrínseca de las chaperonas o las reclutan hacia sustratos específicos o compartimentos subcelulares (1,4). Cuando la ubiquitina ligasa CHIP se asocia con el complejo HSP70/HSP90 como cofactor, los sustratos desdoblados son degradados por el proteasoma (4). Las funciones biológicas de HSP70/HSP90 van más allá de su actividad de chaperona. Son esenciales para la maduración e inactivación de hormonas nucleares y otras moléculas de señalización (1,3). También participan en la formación de vesículas y el tráfico de proteínas (2). Nombres alternativos chaperona molecular de tipo dnaK HSP70-1; proteína secretora del epidídimo Li 103; proteína de unión a esperma secretora del epidídimo; proteína de choque térmico de 70 kDa 1; proteína de choque térmico de 70 kDa 1/2; proteína de choque térmico de 70 kDa 1A; proteína de choque térmico de 70 kDa 1A/1B; proteína de choque térmico de 70 kDa 1B; proteína de choque térmico de 70 kDa 2; proteína de choque térmico de 70 kD 1A; proteína de choque térmico de 70 kD 1A/1B; proteína de choque térmico de 70 kDa 1A; proteína de choque térmico de 70 kDa 1A/1B; proteína de choque térmico 70; miembro 1A de la familia de proteínas de choque térmico A (Hsp70); proteína inducida por choque térmico; HEL-S-103; HS71A; HSP70; HSP70-1; HSP70-1/HSP70-2; HSP70-1A; HSP70-2; HSP70.1; HSP70.1/HSP70.2; HSP70.2; HSP70I; HSP71; HSP72; HSPA1; HSPA1A; HSPA1B; HSX70 Especificación REACTIVIDAD: HMR Mk B SENSIBILIDAD: Endógena Peso molecular (kDa): 72, 73 FUENTE: Conejo