Anticuerpo CST, 4875S, HSP90 (E289)

Anticuerpo policlonal para el estudio de HSP90B/HSP90A. Validado para Western Blot e inmunohistoquímica (parafina). Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo HSP90 (E289) (CST n.° 4875) está listo para su envío. Información de uso del producto Western Blot: 1:1000 Inmunohistoquímica (parafina): 1:50 Almacenamiento Se suministra en 10 mM de HEPES sódico (pH 7,5), 150 mM de NaCl, 100 µg/ml de BSA y 50 % de glicerol. Conservar a -20 °C. No alicuotar el anticuerpo. Protocolo Protocolos disponibles: Western Blotting, Inmunohistoquímica (Parafina) Especificidad / Sensibilidad El anticuerpo HSP90 (E289) detecta niveles endógenos de la proteína HSP90 total. Este anticuerpo no presenta reacción cruzada con otras HSP. Reactividad de las especies: humano, ratón, rata, mono Fuente / Purificación Los anticuerpos policlonales se producen inmunizando animales con péptidos sintéticos que rodean la proteína Glu289 de la HSP90 humana. Los anticuerpos se purifican mediante cromatografía de afinidad con proteína A y péptidos. Fondo HSP70 y HSP90 son chaperonas moleculares que se expresan constitutivamente en condiciones normales para mantener la homeostasis proteica y se inducen ante estrés ambiental (1). Tanto HSP70 como HSP90 pueden interactuar con proteínas desplegadas para prevenir la agregación irreversible y catalizar el replegamiento de sus sustratos de forma dependiente de ATP y cochaperonas (1). HSP70 tiene una amplia gama de sustratos, incluyendo proteínas recién sintetizadas y desnaturalizadas, mientras que HSP90 tiende a tener un subconjunto más limitado de sustratos, la mayoría de los cuales son moléculas de señalización. HSP70 y HSP90 a menudo funcionan de forma colaborativa en un sistema multichaperona, que requiere un conjunto mínimo de cochaperonas: HSP40, Hop y p23 (2,3). Las cochaperonas regulan la actividad ATPasa intrínseca de las chaperonas o las reclutan hacia sustratos específicos o compartimentos subcelulares (1,4). Cuando la ubiquitina ligasa CHIP se asocia con el complejo HSP70/HSP90 como cofactor, los sustratos desdoblados son degradados por el proteasoma (4). Las funciones biológicas de HSP70/HSP90 van más allá de su actividad de chaperona. Son esenciales para la maduración e inactivación de hormonas nucleares y otras moléculas de señalización (1,3). También participan en la formación de vesículas y el tráfico de proteínas (2). Nombres alternativos D6S182; EL52; proteína secretora luminal del epidídimo 52; proteína de unión a esperma secretora del epidídimo Li 65p; FLJ26984; FLJ31884; Choque térmico de 84 kDa; Choque térmico de 86 kDa; proteína 1 de choque térmico de 90 kD, alfa; proteína 1 de choque térmico de 90 kD, similar a alfa 4; proteína 1 de choque térmico de 90 kD, alfa; proteína 1 de choque térmico de 90 kDa, beta; proteína 1 de choque térmico de 90 kDa, similar a alfa 4; proteína 1 de choque térmico de 90 kDa, alfa; proteína 1 de choque térmico de 90 kDa, beta; miembro 1 de clase A de la familia de la proteína 90 alfa de choque térmico; miembro 1 de clase B de la familia de la proteína 90 alfa de choque térmico; proteína de choque térmico de 90 kDa; proteína de choque térmico alfa de 90 kDa (citosólica), miembro 1 de clase A; proteína de choque térmico alfa de 90 kDa (citosólica), miembro 1 de clase B; Proteína de choque térmico de 90 kDa alfa, miembro 1 de clase A; Proteína de choque térmico de 90 kDa alfa, miembro 1 de clase B; Proteína de choque térmico beta; Proteína de choque térmico HSP 90-alfa; Proteína de choque térmico HSP 90-beta; HEL-S-65p; HS90A; HS90B; HSP 84; HSP 86; HSP 90; Hsp103; HSP84; HSP86; Hsp89; HSP89A; Hsp90; HSP90-BETA; HSP90A; HSP90AA1; HSP90AB1; HSP90B; HSP90N; HSPC1; HSPC2; HSPCA; HSPCAL1; HSPCAL4; HSPCB; HSPN; LAP-2; LAP2; Proteína asociada a lipopolisacárido 2; Proteína asociada a LPS 2; Antígeno de carcinoma renal NY-REN-38 Especificación REACTIVIDAD: HMR Mk SENSIBILIDAD: Endógena Peso molecular (kDa): 90 FUENTE: Conejo