Anticuerpo monoclonal de conejo CST, 53324P, VHL (E3X9K) (biotinilado)

Anticuerpo monoclonal para el estudio de VHL. Validado para ELISA de péptidos (DELFIA). Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo monoclonal de conejo VHL (E3X9K) (biotinilado) (CST n.° 53324) está listo para su envío. Información de uso del producto Los anticuerpos biotinilados son ideales para tecnologías de inmunoensayo y plataformas ELISA de alto rendimiento que requieren pares de anticuerpos donde ambos anticuerpos provienen del mismo huésped. Las plataformas que utilizan anticuerpos biotinilados incluyen, entre otras, MSD, xMAP, Quanterix Simoa, AlphaLISA, AlphaScreen, HTRF, LANCE y TR-FRET. El usuario final debe determinar las diluciones/concentraciones de trabajo óptimas. Contáctenos si necesita el clon de anticuerpo biotinilado en una concentración diferente, una formulación sin portador o una solución de envasado más personalizada. Almacenamiento Se suministra en 140 mM de NaCl, 3 mM de KCl, 10 mM de fosfato de sodio dibásico (pH 7,4), 2 mM de fosfato de potasio monobásico, 2 mg/mL de BSA y 50 % de glicerol. Conservar a -20 °C. No alicuotar el anticuerpo. Especificidad / Sensibilidad El anticuerpo monoclonal de conejo VHL (E3X9K) (biotinilado) reconoce los niveles endógenos de la proteína VHL total. Se ha observado tinción inespecífica del músculo esquelético y cardíaco mediante inmunohistoquímica. Este anticuerpo no está aprobado para el análisis Western blot tradicional. Reactividad de las especies: humano, ratón Fuente / Purificación El anticuerpo monoclonal se produce inmunizando animales con proteína recombinante específica de la proteína VHL humana. Fondo La proteína von Hippel-Lindau (VHL) es un componente de reconocimiento de sustrato de un complejo de ubiquitina ligasa E3 que contiene elongina BC (TCEB1 y TCEB2), cullina 1 (CUL1) y proteína RING-box 1 (RBX1) (1-3). Se ha demostrado que la proteína VHL existe en tres isoformas distintas resultantes de variantes de transcripción con empalme alternativo (4). La pérdida de la función de la proteína VHL resulta en un síndrome de cáncer familiar de herencia dominante que se manifiesta como angiomas de la retina, hemangioblastomas del sistema nervioso central, carcinomas renales de células claras y feocromocitomas (4). En condiciones de normoxia, VHL dirige la ubiquitilación y la posterior degradación proteasomal del factor inducible por hipoxia 1α (HIF-1α), manteniendo niveles muy bajos de HIF-1α en la célula. La exposición celular a condiciones hipóxicas, o la pérdida de la función de la proteína VHL, resulta en un aumento de los niveles de proteína HIF-1α y una mayor expresión de los productos génicos inducidos por HIF, muchos de los cuales son factores de angiogénesis como el factor de crecimiento endotelial vascular (VEGF). Por lo tanto, se cree que la pérdida de la función de la proteína VHL contribuye a la formación de neoplasias altamente vasculares (4). Además de HIF-1α, se sabe que VHL regula la ubiquitilación de varias otras proteínas, incluyendo la proteína de unión a tat-1 (TBP-1), la proteína quinasa C atípica (aPKC) lambda, y dos subunidades del complejo multiproteico ARN polimerasa II (RPB1 y RPB7) (5-8). Las interacciones con elongina BC, RPB1, RPB7, y la proteína que contiene el dominio KRAB-A asociada a pVHL (VHLaK) sugieren que VHL también puede desempeñar un papel más directo en la represión transcripcional. Nombres alternativos proteína de unión a elongina; HRCA1; proteína G7; pVHL; RCA1; VHL; VHL1; supresor tumoral de la enfermedad de von Hippel-Lindau; supresor tumoral de von Hippel-Lindau; supresor tumoral de von Hippel-Lindau, proteína ligasa ubiquitina E3 Especificación REACTIVIDAD: HM SENSIBILIDAD: Endógena Fuente/Isotipo: IgG de conejo