CST, 58122S, anticuerpo monoclonal de conejo biotinilado contra el receptor de glucocorticoides (D6H2L)

Anticuerpo monoclonal para el estudio del receptor de glucocorticoides. Validado para Western Blot. Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo monoclonal de conejo (biotinilado) contra el receptor de glucocorticoides (D6H2L) (CST n.° 58122) está listo para su envío. Información de uso del producto Western Blot: 1:1000 Almacenamiento Se suministra en 140 mM de NaCl, 3 mM de KCl, 10 mM de fosfato de sodio dibásico (pH 7,4), 2 mM de fosfato de potasio monobásico, 2 mg/ml de BSA y 50 % de glicerol. Conservar a -20 °C. No alicuotar el anticuerpo. Protocolo Protocolos disponibles: Western Blot Especificidad / Sensibilidad El anticuerpo monoclonal de conejo (biotinilado) contra el receptor de glucocorticoides (D6H2L) reconoce los niveles endógenos de la proteína GR total. Este anticuerpo reacciona con GR-α y GR-β, pero no presenta reacción cruzada con el receptor de mineralocorticoides. Reactividad de las especies: humano, ratón, rata, mono Fuente / Purificación El anticuerpo monoclonal se produce inmunizando animales con una proteína recombinante específica del extremo amino de la proteína GR humana. Fondo Las hormonas glucocorticoides controlan la proliferación celular, la inflamación y el metabolismo mediante su asociación con el receptor de glucocorticoides (GR)/NR3C1, un miembro de la superfamilia de factores de transcripción de receptores hormonales nucleares (1). El GR se compone de varios elementos estructurales conservados, incluyendo un dominio de unión al ligando carboxiterminal (que también contiene residuos críticos para la dimerización del receptor y la transactivación génica dependiente de hormonas), una región bisagra vecina que contiene señales de localización nuclear, un dominio central de unión al ADN que contiene dedos de zinc y una región variable aminoterminal que participa en la transcripción génica independiente del ligando. En ausencia de hormona, una población significativa de GR se localiza en el citoplasma en una forma inactiva a través de su asociación con proteínas chaperonas reguladoras, como HSP90, HSP70 y FKBP52. Al unirse a la hormona, el GR se libera del complejo de chaperona y se transloca al núcleo como un dímero para asociarse con secuencias específicas de ADN denominadas elementos de respuesta a glucocorticoides (GRE), lo que mejora o reprime la transcripción de genes diana específicos (2). Se ha demostrado que la activación transcripcional mediada por GR se modula mediante fosforilación (3-5). Aunque el GR puede fosforilarse basalmente en ausencia de hormona, se hiperfosforila al unirse a agonistas del receptor. Se ha sugerido que la fosforilación hormonodependiente del GR puede determinar la especificidad del promotor diana, la interacción con cofactores, la intensidad y duración de la señalización del receptor, la estabilidad del receptor y la localización subcelular del receptor (3). Nombres alternativos GCCR; GCR; GCRST; variante 1 del receptor nuclear de glucocorticoides; receptor de glucocorticoides; GR; GRL; NR3C1; miembro 1 del grupo C de la subfamilia 3 del receptor nuclear; variante hGR-B(54) del miembro 1 del grupo C de la subfamilia 3 del receptor nuclear; variante hGR-B(77) del miembro 1 del grupo C de la subfamilia 3 del receptor nuclear; variante hGR-B(93) del miembro 1 del grupo C de la subfamilia 3 del receptor nuclear (receptor de glucocorticoides) Especificación REACTIVIDAD: HMR Mk SENSIBILIDAD: Endógena Peso molecular (kDa): 94, 91 Fuente/Isotipo: IgG de conejo