Anticuerpo monoclonal de conejo CST, 59003S, PLK1 (208G4) (biotinilado)

Anticuerpo monoclonal para el estudio de PLK1. Validado para Western Blot. Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo monoclonal de conejo PLK1 (208G4) (biotinilado) (CST n.° 59003) está listo para su envío. Información de uso del producto Western Blot: 1:1000 Almacenamiento Se suministra en 140 mM de NaCl, 3 mM de KCl, 10 mM de fosfato de sodio dibásico (pH 7,4), 2 mM de fosfato de potasio monobásico, 2 mg/ml de BSA y 50 % de glicerol. Conservar a -20 °C. No alicuotar el anticuerpo. Protocolo Protocolos disponibles: Western Blot Especificidad / Sensibilidad El anticuerpo monoclonal de conejo PLK1 (208G4) (biotinilado) detecta niveles endógenos de la proteína PLK1 total. Reactividad de las especies: humano, rata, mono Fuente / Purificación El anticuerpo monoclonal se produce inmunizando animales con un péptido sintético correspondiente a los residuos que rodean a Pro339 de la proteína PLK1 humana. Fondo Existen al menos cuatro quinasas tipo polo distintas en células de mamíferos: PLK1, PLK2, PLK3 y PLK4/SAK (1). Al parecer, la PLK1 desempeña diversas funciones durante la mitosis, en particular en la regulación de la entrada y salida mitótica. El factor promotor de mitosis (MPF), cdc2/ciclina B1, se activa mediante la desfosforilación de cdc2 (Thr14/Tyr15) por cdc25C. La PLK1 fosforila cdc25C en Ser198 y ciclina B1 en Ser133, lo que provoca la translocación de estas proteínas del citoplasma al núcleo (2-5). Se ha propuesto que la fosforilación de Myt1 por PLK1 en Ser426 y Thr495 inactiva Myt1, una de las quinasas que fosforilan cdc2 en Thr14/Tyr15 (6). Las quinasas tipo Polo también fosforilan la subunidad de cohesina SCC1, lo que provoca el desplazamiento de la cohesina de los brazos cromosómicos, lo que permite su correcta localización en los centrómeros (7). La salida mitótica requiere la activación del complejo promotor de anafase (APC) (8), una ubiquitina ligasa responsable de la eliminación de la cohesina en los centrómeros y la degradación de securina, ciclina A, ciclina B1, Aurora A y cdc20 (9). Se ha demostrado la fosforilación de las subunidades Apc1, cdc16 y cdc27 del APC por parte de PLK1 y se ha propuesto como un mecanismo regulador de la salida mitótica (10,11). Se ha descrito que la sustitución de Thr210 por Asp eleva la actividad de la quinasa PLK1 y retrasa/detiene la mitosis celular, mientras que la sustitución de Ser137Asp provoca la detención de la fase S (12). Además, si bien se ha descubierto que el daño al ADN inhibe la actividad de la quinasa PLK1, el mutante Thr210Asp es resistente a esta inhibición (13). Se ha informado que PLK1 se fosforila en Ser137 y Thr210 durante la mitosis; el daño al ADN impide la fosforilación en estos sitios (14). Nombres alternativos proteína quinasa regulada por el ciclo celular; PLK; PLK-1; PLK1; quinasa similar a polo (Drosophila); quinasa similar a polo; quinasa similar a polo 1; quinasa similar a polo 1 (Drosophila); proteína quinasa de serina/treonina 13; proteína quinasa de serina/treonina PLK1; STPK13 Especificación REACTIVIDAD: HR Mk SENSIBILIDAD: Endógena Peso molecular (kDa): 62 Fuente/Isotipo: IgG de conejo