CST, 64709S, anticuerpo monoclonal de conejo furina (E2Y2F)

Anticuerpo monoclonal para el estudio de FURINA. Validado para Western Blot e inmunohistoquímica (parafina). Disponible en dos tamaños. Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo monoclonal de conejo para furina (E2Y2F) (CST n.° 64709) está listo para su envío. Información de uso del producto Western Blot: 1:1000 Inmunohistoquímica (parafina): 1:100 - 1:400 Almacenamiento Se suministra en 10 mM de HEPES sódico (pH 7,5), 150 mM de NaCl, 100 µg/mL de BSA, 50 % de glicerol y menos del 0,02 % de azida sódica. Conservar a -20 °C. No alicuotar el anticuerpo. Protocolo Protocolos disponibles: Western Blotting, Inmunohistoquímica (Parafina) Especificidad / Sensibilidad El anticuerpo monoclonal de conejo contra la furina (E2Y2F) reconoce los niveles endógenos de la proteína furina total. Se observó una tinción difusa inespecífica en los islotes pancreáticos mediante inmunohistoquímica. Reactividad de las especies: humano, ratón, rata Fuente / Purificación El anticuerpo monoclonal se produce inmunizando animales con un péptido sintético correspondiente a los residuos que rodean Ala237 de la proteína furina humana. Fondo Las proproteínas convertasas (PC) son enzimas que activan proteínas precursoras mediante escisión proteolítica dentro de la vía secretora. Las PC comprenden varias enzimas que son proteinasas específicas de aminoácidos básicos (furina, PC1/3, PC2, PC4, PACE4, PC5/6 y PC7), así como convertasas de aminoácidos no básicos (S1P y PC9) (1). Las PC comparten una estructura que incluye un péptido señal N-terminal para la vía secretora; un prodominio que se cree que actúa como chaperona intramolecular; un dominio catalítico que contiene el sitio activo; un dominio P que contribuye al plegamiento general de la enzima regulando la estabilidad y la dependencia del calcio y el pH; y un dominio C-terminal que interactúa con la membrana (2). Las PC actúan de forma específica para cada tejido y sustrato para generar una variedad de péptidos y proteínas bioactivas a partir de precursores, tanto en el cerebro como en los tejidos periféricos (3). El coronavirus SARS-CoV-2 contiene una glicoproteína de la espiga precursora inactiva, con un sitio de escisión de furina distintivo en la unión de los dominios S1/S2. La escisión por furina prepara la proteína de la espiga para unirse al receptor ACE2 y la posterior entrada del virus a la célula huésped (4-6). Se ha demostrado que la pérdida del sitio de escisión de furina reduce drásticamente la virulencia del virus SARS-CoV-2 (6-8). Los sitios de escisión de furina también se observan en diversos patógenos virales, incluyendo otros miembros de la familia CoV, el VIH, las cepas de influenza aviar y el ébola (6,8). Además, la furina se ha propuesto como diana terapéutica en el cáncer y en relación con las patologías asociadas al receptor NMDA en el cerebro (9,10). Nombres alternativos enzima de procesamiento dibásico; enzima de procesamiento dibásico; región ascendente de FES; FUR; furina; furina (enzima de escisión de aminoácidos básicos pareados); furina, proteína receptora asociada a la membrana; furina, enzima de escisión de aminoácidos básicos pareados; PACE; enzima de escisión de residuos de aminoácidos básicos pareados; PCSK3; proproteína convertasa subtilisina/kexina tipo 3; SPC1 Especificación REACTIVIDAD: HMR SENSIBILIDAD: Endógena Peso molecular (kDa): 90 Fuente/Isotipo: IgG de conejo