Anticuerpo monoclonal de conejo biotinilado CST, 6627S, receptor de EGF (D38B1)

Anticuerpo monoclonal para el estudio del EGFR. Validado para Western Blot. Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo monoclonal de conejo (biotinilado) contra el receptor de EGF (D38B1) (CST n.° 6627) está listo para su envío. Información de uso del producto Western Blot: 1:1000 Almacenamiento Se suministra en 140 mM de NaCl, 3 mM de KCl, 10 mM de fosfato de sodio dibásico (pH 7,4), 2 mM de fosfato de potasio monobásico, 2 mg/ml de BSA y 50 % de glicerol. Conservar a -20 °C. No alicuotar el anticuerpo. Protocolo Protocolos disponibles: Western Blot Especificidad / Sensibilidad El anticuerpo monoclonal de conejo (biotinilado) contra el receptor de EGF (D38B1) detecta los niveles endógenos de la proteína total del receptor de EGF. Este anticuerpo no presenta reacción cruzada con otras proteínas de la familia ErbB. Reactividad de las especies: humano, ratón, mono Fuente / Purificación El anticuerpo monoclonal se produce inmunizando animales con una proteína de fusión que contiene el dominio citoplasmático de la proteína del receptor de EGF humano. Fondo El receptor del factor de crecimiento epidérmico (EGF) es una tirosina quinasa transmembrana que pertenece a la familia de proteínas HER/ErbB. La unión del ligando provoca la dimerización del receptor, la autofosforilación, la activación de la señalización descendente, la internalización y la degradación lisosomal (1,2). La fosforilación del receptor de EGF (EGFR) en Tyr845, en el dominio quinasa, participa en la estabilización del bucle de activación, el mantenimiento de la enzima en estado activo y la creación de una superficie de unión para las proteínas sustrato (3,4). c-Src participa en la fosforilación de EGFR en Tyr845 (5). El dominio SH2 de PLCγ se une a fosfo-Tyr992, lo que activa la señalización descendente mediada por PLCγ (6). La fosforilación del EGFR en Tyr1045 crea un importante sitio de acoplamiento para la proteína adaptadora c-Cbl, lo que conduce a la ubiquitinación y degradación del receptor tras la activación del EGFR (7,8). La proteína adaptadora GRB2 se une al EGFR activado en fosfo-Tyr1068 (9). Un par de residuos fosforilados del EGFR (Tyr1148 y Tyr1173) proporcionan un sitio de acoplamiento para la proteína de andamiaje Shc, y ambos sitios participan en la activación de la señalización de la MAP quinasa (2). La fosforilación del EGFR en residuos específicos de serina y treonina atenúa la actividad de la EGFR quinasa. Los residuos carboxiterminales del EGFR Ser1046 y Ser1047 son fosforilados por la CaM quinasa II; la mutación de cualquiera de estas serinas resulta en una autofosforilación de la tirosina del EGFR regulada positivamente (10). Nombres alternativos Homólogo del oncogén viral de la leucemia eritroblástica aviar (v-erb-b); proteína inhibidora del crecimiento celular 40; proteína inductora de la proliferación celular 61; receptor de EGF; EGFR; receptor del factor de crecimiento epidérmico; receptor del factor de crecimiento epidérmico (homólogo del oncogén viral de la leucemia eritroblástica aviar (v-erb-b)); dominio de la tirosina quinasa del receptor del factor de crecimiento epidérmico; receptor de tirosina quinasa 1 erb-b2; ERBB; ERBB1; HER1; mENA; NISBD2; PIG61; Protooncogén c-ErbB-1; Receptor de la tirosina-proteína quinasa erbB-1 Especificación REACTIVIDAD: HM Mk SENSIBILIDAD: Endógena Peso molecular (kDa): 175 Fuente/Isotipo: IgG de conejo