CST, 68811S, Kit PTMScan® con motivo de metil histidina (me-H)

PTMScan para estudiar en el área de investigación. Almacenamiento Las perlas de anticuerpo se suministran en tampón IAP con 50 % de glicerol. Conservar a -20 °C. No alicuotar el anticuerpo. Protocolo Protocolos disponibles: PTMScan Fondo La metilación de la histidina (me-H) es una modificación postraduccional (PTM) natural que ocurre en el anillo de imidazol de la cadena lateral de histidina. Existen dos isómeros de metilación de la histidina: 1-metil- (1mH) y 3-metil-histidina (3mH), que difieren en cuál de los dos nitrógenos del anillo de imidazol está metilado. Según la nomenclatura de la IUPAC, el nitrógeno adyacente a la cadena lateral se etiqueta como la posición "Ï€" o "3", mientras que el átomo de nitrógeno más alejado de la cadena lateral se etiqueta como la posición "Ï„" o "1" (1). Por lo tanto, la IUPAC y la mayoría de los proveedores de productos químicos se refieren a la metilación en esos átomos de nitrógeno como 3mH y 1mH, respectivamente. Sin embargo, muchos artículos bioquímicos invierten la asignación numérica de los nitrógenos. Estudios preliminares identificaron la actina y la miosina, aisladas del músculo esquelético, como sustratos proteicos que contienen me-H (2). Debido a la abundancia de este PTM en el tejido muscular, la medición de me-H libre excretado en la orina se ha propuesto como un biomarcador de la degradación y el recambio muscular (3,4). Los sustratos no citoesqueléticos adicionales incluyen las histonas (5) y la proteína de la subunidad ribosomal grande (6,7). Tanto los humanos como los homólogos de la proteína de la subunidad ribosomal grande contienen un residuo de histidina conservado (RPL3 H245 y Rpl3 H243, respectivamente) que es metilado por METTL18 y Hpm1, respectivamente. La metilación en el residuo de histidina bloquea la formación de enlaces de hidrógeno con la subunidad 28S del ARNr, lo que puede afectar la estructura ribosomal general y la eficiencia de la traducción. A pesar de la identificación de sitios de me-H en algunas proteínas abundantes, como la actina, los estudios proteómicos estiman que el número de sitios de metilación de histidina es menor que el número de sitios de metilación de lisina o arginina (8). La elucidación de los sitios me-H, así como de las enzimas que regulan esta PTM, siguen siendo un área de investigación activa (9).