Anticuerpo monoclonal de conejo CST, 7411S, HSP90 beta (D3F2)

Anticuerpo monoclonal para el estudio de HSP90B. Validado para Western Blot. Disponible en dos tamaños. Altamente específico y rigurosamente validado internamente, el anticuerpo monoclonal de conejo HSP90 beta (D3F2) (CST n.° 7411) está listo para su envío. Información de uso del producto Western Blot: 1:1000 Almacenamiento Se suministra en 10 mM de HEPES sódico (pH 7,5), 150 mM de NaCl, 100 µg/ml de BSA, 50 % de glicerol y menos del 0,02 % de azida sódica. Conservar a -20 °C. No alicuotar el anticuerpo. Protocolo Protocolos disponibles: Western Blot Especificidad / Sensibilidad El anticuerpo monoclonal de conejo HSP90 beta (D3F2) reconoce los niveles endógenos de la proteína HSP90β total. Este anticuerpo no presenta reacción cruzada con HSP90α. Reactividad de las especies: humano, ratón, rata, mono, bovino, cerdo Fuente / Purificación El anticuerpo monoclonal se produce inmunizando animales con un péptido sintético correspondiente a los residuos que rodean a Glu471 de la proteína HSP90β humana. Fondo HSP70 y HSP90 son chaperonas moleculares que se expresan constitutivamente en condiciones normales para mantener la homeostasis proteica y se inducen ante estrés ambiental (1). Tanto HSP70 como HSP90 pueden interactuar con proteínas desplegadas para prevenir la agregación irreversible y catalizar el replegamiento de sus sustratos de forma dependiente de ATP y cochaperonas (1). HSP70 tiene una amplia gama de sustratos, incluyendo proteínas recién sintetizadas y desnaturalizadas, mientras que HSP90 tiende a tener un subconjunto más limitado de sustratos, la mayoría de los cuales son moléculas de señalización. HSP70 y HSP90 a menudo funcionan de forma colaborativa en un sistema multichaperona, que requiere un conjunto mínimo de cochaperonas: HSP40, Hop y p23 (2,3). Las cochaperonas regulan la actividad ATPasa intrínseca de las chaperonas o las reclutan hacia sustratos específicos o compartimentos subcelulares (1,4). Cuando la ubiquitina ligasa CHIP se asocia con el complejo HSP70/HSP90 como cofactor, los sustratos desdoblados son degradados por el proteasoma (4). Las funciones biológicas de HSP70/HSP90 van más allá de su actividad de chaperona. Son esenciales para la maduración e inactivación de hormonas nucleares y otras moléculas de señalización (1,3). También participan en la formación de vesículas y el tráfico de proteínas (2). Nombres alternativos D6S182; FLJ26984; proteína de choque térmico de 84 kDa; proteína de choque térmico de 90 kD, beta; proteína de choque térmico de 90 kDa, beta; proteína de choque térmico 90 alfa, miembro 1 de clase B; proteína de choque térmico de 90 kDa; proteína de choque térmico 90 kDa alfa (citosólica), miembro 1 de clase B; proteína de choque térmico de 90 kDa alfa, miembro 1 de clase B; proteína de choque térmico beta; proteína de choque térmico HSP 90-beta; HS90B; HSP 84; HSP 90; HSP84; HSP90-BETA; HSP90AB1; HSP90B; HSPC2; HSPCB Especificación REACTIVIDAD: HMR Mk B Pg SENSIBILIDAD: Endógena Peso molecular (kDa): 90 Fuente/Isotipo: IgG de conejo