CST, 7792V2, PathScan® Phospho-AMPK alpha (Thr172) Kit ELISA tipo sándwich quimioluminiscente

Kit ELISA para el estudio de AMPK-alfa1 (Thr183) fosfato/AMPK-alfa2 (Thr172) fosfato en el área de investigación. Protocolo Protocolos disponibles: ELISA+ Especificidad / Sensibilidad PathScan Reactividad de las especies: humano, ratón Fondo La proteína quinasa activada por AMP (AMPK) está altamente conservada desde la levadura hasta las plantas y animales y desempeña un papel clave en la regulación de la homeostasis energética (1). AMPK es un complejo heterotrimérico compuesto por una subunidad catalítica α y subunidades reguladoras β e γ, cada una de las cuales está codificada por dos o tres genes distintos (α1, 2; β1, 2; γ1, 2, 3) (2). La quinasa se activa por una relación AMP/ATP elevada debido al estrés celular y ambiental, como el choque térmico, la hipoxia y la isquemia (1). El supresor tumoral LKB1, en asociación con las proteínas accesorias STRAD y MO25, fosforila AMPKα en Thr172 en el bucle de activación, y esta fosforilación es necesaria para la activación de AMPK (3-5). La AMPKα también se fosforila en Thr258 y Ser485 (para α1; Ser491 para α2). La quinasa que actúa aguas arriba y la importancia biológica de estos eventos de fosforilación aún no se han dilucidado (6). La subunidad β1 se modifica postraduccionalmente mediante miristoilación y fosforilación en múltiples sitios, incluyendo Ser24/25, Ser96, Ser101, Ser108 y Ser182 (6,7). La fosforilación en Ser108 de la subunidad β1 parece ser necesaria para la activación de la AMPK, mientras que la fosforilación en Ser24/25 y Ser182 afecta la localización de la AMPK (7). Se han identificado varias mutaciones en las subunidades de AMPKγ, la mayoría de las cuales se localizan en los supuestos sitios de unión de AMP/ATP (dominios CBS o Bateman). Las mutaciones en estos sitios reducen la actividad de la AMPK y causan acumulación de glucógeno en el músculo cardíaco o esquelético (1,2). Cada vez hay más evidencia que indica que la AMPK no solo regula el metabolismo de los ácidos grasos y el glucógeno, sino que también modula la síntesis de proteínas y el crecimiento celular a través de las vías EF2 y TSC2/mTOR, así como el flujo sanguíneo a través de la eNOS/nNOS (1). Nombres alternativos Subunidad catalítica alfa 1 de la proteína quinasa activada por AMP 5'; subunidad catalítica alfa 2 de la proteína quinasa activada por AMP 5'; cadena catalítica alfa 1 de la proteína quinasa activada por AMP 5'; cadena catalítica alfa 2 de la proteína quinasa activada por AMP 5'; AAPK1; AAPK2; quinasa ACACA; quinasa acetil-CoA carboxilasa; subunidad alfa 1 de la quinasa activada por AMP; quinasa activada por AMP; variante 2 de la subunidad alfa 2 de la proteína quinasa activada por AMP; variante 3 de la subunidad alfa 2 de la proteína quinasa activada por AMP; quinasa catalítica alfa 1 de la proteína quinasa activada por AMP; AMPK; AMPK alfa 1; AMPK alfa 2; subunidad alfa 1 de AMPK; subunidad alfa 2 de AMPK; cadena alfa 2 de AMPK; AMPK1; AMPK2; AMPKa1; AMPKA2; quinasa HMGCR; quinasa hidroximetilglutaril-CoA reductasa; MGC33776; MGC57364; PRKAA; PRKAA1; PRKAA2; subunidad catalítica alfa 1 de la proteína quinasa activada por AMP; subunidad catalítica alfa 2 de la proteína quinasa activada por AMP; subunidad catalítica alfa 1 de la proteína quinasa activada por AMP; subunidad catalítica alfa 2 de la proteína quinasa activada por AMP; proteína quinasa tau PRKAA1 Especificación REACTIVIDAD: HM