CST, 79589S, Kit PTMScan® HS Pilot con motivo de succinil-lisina (Succ-K)

PTMScan para estudiar en el área de investigación. Almacenamiento Todos los componentes de este kit son estables durante al menos 12 meses si se almacenan a la temperatura recomendada. Una vez recibido, el anticuerpo 37868P debe almacenarse a 4 °C. Los anticuerpos 25144P y 42424P deben almacenarse a -20 °C. No alicuote el anticuerpo. Protocolo Protocolos disponibles: PTMScan Fondo La lisina está sujeta a una amplia gama de modificaciones postraduccionales regulatorias debido a su cadena lateral del grupo ε-amino con carga positiva. Las más frecuentes son la ubiquitinación y la acetilación, que están altamente conservadas entre procariotas y eucariotas (1,2). La transferencia de grupos acilo desde los intermediarios metabólicos acetil-, succinil-, malonil-, glutaril-, butiril-, propionil- y crotonil-CoA neutraliza la carga positiva de la lisina y confiere alteraciones estructurales que afectan la función de la proteína sustrato. La acetilación de la lisina es catalizada por las histonas acetiltransferasas, HAT, que utilizan acetil-CoA como cofactor (3,4). La desacilación está mediada por las histonas desacetilasas, HDAC 1-11, y las sirtuinas 1-7 dependientes de NAD+. Algunas sirtuinas tienen poca o ninguna actividad desacetilasa, lo que sugiere que son más adecuadas para otros sustratos de acil lisina (5). SirT5 es una desuccinilasa y demalonilasa predominantemente mitocondrial (5,6). En ausencia de una succiniltransferasa conocida, la succinilación probablemente esté impulsada por la concentración de succinil-CoA y el pH intracelular y está sujeta a fluctuaciones metabólicas (7,8). La succinilación de proteínas es especialmente prevalente entre las proteínas metabólicas mitocondriales y las bacterias, lo que consolida aún más el vínculo evolutivo entre las mitocondrias y los procariotas. A menudo ocurre en residuos de lisina que están alternativamente acetilados o ubiquitinados. Se identificaron más de mil sitios de succinilación de lisina en cientos de proteínas, incluyendo glutamato deshidrogenasa (15 sitios), malato deshidrogenasa, citrato sintasa, carbamoil fosfato sintasa 1 y proteínas histonas (9).